Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу КАТЕГОРИИ: ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву
Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Г. Назовите типы реакций, которые катализируются этими коферментами. Назовите ферменты этих реакций.Содержание книги
Поиск на нашем сайте А. Простые ферменты – это простые белки. Они состоят только из аминокислот. Активный центр простых ферментов включает только радикалы аминокислот. Чаще имеют третичную структуру. Такими ферментами (простые белки) являются гидролитические ферменты, в частности пепсин, трипсин, папаин, уреаза, лизоцим, рибонуклеаза, фосфатаза и др. Сложные ферменты (холоферменты) – это сложные белки, которые состоят из белковой и небелковой частей. Белковая часть называется апофермент. Небелковая часть называется кофактором. Кофакторы могут иметь различную химическую природу и различаться по прочности связи с полипептидной цепью. Кофакторы могут быть представлены ионами металлов (Zn2+, Mg2+, Fe2+, Cu2+ и т.д.) или коферментами (низкомолекулярные орагнические соединения, производные витаминов). Если константа диссоциации сложного фермента настолько мала, что в растворе все полипептидные цепи оказываются связанными со своими кофакторами и не разделяются при выделении и очистке, то такой фермент получает название холофермента (холоэнзим), а кофактор – простетической группы, рассматривающейся как интегральная часть молекулы фермента. Активный центр холофермента включает радикалы аминокислот и функциональные группы кофермента. Чаще имеют четвертичную структуру. Б. НАД+- никотинамидадениндинуклеотид (РР, В5-никотинамид). ФАД+- флавинадениндинуклеотид (В2-рибофлавин) ТПФ-тиаминпирофосфат (В1-тиамин) ПФ-пиридоксальфосфат (В6-пиридоксин); Биотиновый кофермент (витамин Н) В. 1-А, 2-С, 3-В, 4-D. Г. 1. Дегидрогеназы (ЛДГ) относятся к классу оксидоредуктаз и катализируют окисление субстратов путем их дегидрирования (отщепления водорода). Дегидрогеназы — это двухкомпонентные ферменты, состоящие из простетической группы и специфического белка. Как было установлено, два удаляемых в ходе реакции атома водорода перемещаются на водородпереносящие коферменты, такие как NAD+, NADP+, FAD, FMN. Дегидрогеназы бывают: анаэробные и аэробные. - Анаэробные дегидрогеназы не могут передать отнятый водород непосредственно кислороду воздуха, а передают его промежуточным ферментативным системам, например аэробным дегидрогеназам. Простетической группой анаэробных дегидрогеназ являются NAD+ и NADP+ (никотинамидадениндинуклеотид и никотинамидадениндинуклеотидфосфат) Функциональной частью обоих коферментов анаэробных дегидрогеназ является никотинамид — амид никотиновой кислоты. Это витамин РР — никотиновая кислота в виде своего амида. В состав данных коферментов входят также азотистое основание аденин, два остатка сахара — рибозы и два (в NAD+) или три (в NADP+) остатка фосфорной кислоты. Эти коферменты могут находиться как в окисленной — NAD+ и NADP+, так и в восстановленной — NADH и NADPH формах. Лактатдегидрогеназа (ЛДГ, L-лактат: NAD-оксидоредуктаза; К.Ф. 1.1.1.27) – цитоплазматический, Zn-содержащий гликолитический фермент, обратимо катализирующий восстановление пировиноградной кислоты в молочную кислоту: Фермент широко распространён в организме человека. По степени убыли активности ЛДГ органы и ткани можно расположить в следующей последовательности: почки, сердце, скелетные мышцы, поджелудочная железа, селезёнка, печень, лёгкие, сыворотка крови. ЛДГ содержится в значительном количестве в эритроцитах, поэтому исследуемая сыворотка не должна содержать следов гемолиза. ЛДГ имеет пять изоферментов, представляющих различные комбинации из четырёх субъединиц двух основных типов – Н (от англ. heart – сердце) и М (от англ. muscle – мышца): ЛДГ1 – 4Н;ЛДГ2 – 3Н1М;ЛДГ3 – 2Н2М;ЛДГ4 – 1Н3М; ЛДГ5 – 4М. Протекание прямой реакции превращения пирувата в лактат обеспечивает М субъединица ЛДГ, протекание обратной реакции – Н субъединица Изоферменты ЛДГ нумеруются в соответствии с электрофоретической подвижностью по направлению к аноду. На рисунке показано распределение и относительное количество изоферментов ЛДГ в различных органах. Экстракты нанесены на линию, отмеченную надписью «Старт». При заданных условиях опыта (рН) 4 изофермента ЛДГ движутся к аноду, а один (ЛДГ5) к катоду.
2. Аминотрансферазы (ГПТ, ГОТ) относятся к классу трансфераз и катализируют перенос аминогруппы с аминокислоты на α-кетокислоту. Аминотрансферазы (трансаминазы) — ферменты, катализирующие межмолекулярный перенос аминогруппы от соответствующих аминокислот на a‑кетокислоты (2‑оксокислоты) с образованием новых кето- и аминокислот без образования свободного аммиака, в качестве кофермента используется витамин В6 (пиридоксин). Эти ферменты играют центральную роль в обмене белков, осуществляя окислительное дезаминирование аминокислот опосредованно через глутаминовую кислоту. Образующаяся глутаминовая кислота дезаминируется глутаматдегидрогеназой с освобождением свободного аммиака и 2‑оксоглутаровой кислоты. В организме человека наибольшее значение имеют две аминотрансферазы: аспартатаминотрансфераза (АСТ или АсАТ) (L‑аспартат:2‑оксоглутарат-аминотрансфераза) и аланинаминотрансфераза (АЛТ или АлАТ), (L‑аланин:2‑оксоглутарат-аминотрансфераза). В клинической практике чаще всего определяют именно активность этих двух ферментов. Существует также другое название указанных ферментов: для АСТ — глутаматоксалоацетатаминотрансфераза (ГОАТ), для АЛТ — глутаматпируватаминотрансфераза (ГПАТ). Реакции, катализируемые этими ферментами: 2-Оксоглутарат + Аспартат ↔ Глутамат + Оксалоацетат 2-Оксоглутарат + Аланин ↔ Глутамат + Пируват 3. Декарбоксилазы (пируватдекарбоксилаза) кетокислот относятся к классу лиаз и катализируют реакции распада, сопровождающиеся выделением СО2. Декарбоксилазы,ферменты, ускоряющие отщепление карбоксильных групп у субстратов. В зависимости от того, от какого субстрата отнимается эта группа, декарбоксилазы делятся на декарбоксилазы кетокислот и декарбоксилазы аминокислот.
Декарбоксилазы кетокислот — двухкомпонентные ферменты, коферментом которых является тиаминдифосфат (витамин B1, связанный с двумя остатками фосфорных кислот). Связь между апоферментом и коферментом осуществляется за счет ионов магния. Название образуется в зависимости от кетокислоты, на которую действует данная декарбоксилаза. Представителем декарбоксилаз кетокислот является пируватдекарбоксилаза (ПДК), которая осуществляет декарбоксилирование пировиноградной кислоты, с образованием уксусного альдегида. Такая реакция осуществляется только в микробных клетках, а в клетках млекопитающих и человека ПДК работает в составе мультиферментного комплекса, называемого пируватдегидрогеназой (ПДГ). В составе этого комплекса находится большое число ферментов, основными же составными частями комплекса являются пируватдекарбоксилаза, ацетилтрансфераза и НАД-зависимый пиридинфермент. ПДК, отщепляет углекислый газ, пиридинфермент отнимает один атом водорода от карбоксильной группы пирувата, а второй атом водорода от кофермента ацетилтрансферазы. При этом выделяется энергия, которая аккумулируется в макроэргическую связь, посредством которой ацетилтрансфераза присоединяется к остатку уксусной кислоты. В результате образуется активная форма этой кислоты, которая называется ацетилКоА или АУК (активная уксусная кислота). 4. Карбоксилазы (ацетил-КоА-карбоксилаза) относятся к классу лигаз (синтетаз) и катализируют присоединение к субстрату СО2 с образованием карбоксильной группы. ферменты из класса лиаз, воздействующие на связь углерод-углерод, которые катализируют присоединение или отщепление карбоксильной группы от органических соединений. Эти ферменты катализируют декарбоксилирование аминокислот, бета-кетокислот и альфа-кетокислот. ацетил-КоА-карбоксилаза,является регуляторным ферментом в биосинтезе жирных кислот. Он относится к классу лигаз и в качестве кофермента использует биотин. Она катализрет первую реакцию синтеза жирных кислот.
36 Фермент аргиназа имеет оптимум активности pH =9,5 и t =37° C. При изменении оптимальных условий инкубации аргиназы активность фермента изменяется.
|
||
|
Последнее изменение этой страницы: 2021-09-26; просмотров: 214; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 216.73.217.128 (0.011 с.) |