Мы поможем в написании ваших работ!
ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
|
Г. Укажите биологическое значение этой реакции в организме.
Содержание книги
- Фгбоу во тверской гму минздрава России. Фгбоу во тверской гму минздрава России
- В. Что такое хроматин? Опишите третичную структуры ДНК.
- При рн 7,0 большинство аминокислот существует в виде биполярных ионов
- А. Почему вареные яйца такого эффекта не вызывают?
- В. Укажите диагностическое значение метода.
- Б. Почему при повышении концентрации солей растворимость белка падает?
- В. Что такое денатурация белка. Опишите механизм денатурации белка выбранными факторами.
- В. Опишите вторичную, третичную и четвертичную структуры белка.
- В. Опишите использование каждого метода в медико-биологических исследованиях.
- Г. Укажите тип связей между гистонами и ДНК в норме.
- Г. Укажите механизм и значение процессинга мРНК.
- Б. Опишите особенности и значение названных матричных биосинтезов?
- В. Дайте им краткую характеристику.
- Г. Какие посттрансляционные превращения приводят к формированию функционально активного белка (1,2,3).
- I.2. Модуль 2. Строение, функции ферментов и витаминов. Биохимия питания. Биологическое окисление.
- Г. Укажите биологическое значение этой реакции в организме.
- Г. Назовите этапы представленного в схеме процесса. Дайте им краткую характеристику.
- А. Чем это обусловлено. Объясните механизм данного явления.
- В. Объясните биологическое значение функционирования двух изоферментов.
- А. Назовите основные направления использования ферментов в медицине.
- Данная реакция является одной из реакций анаэробного гликолиза(11 реакция).
- В. Что такое активный центр фермента? Опишите его строение и функции.
- А. Назовите способ регуляции активности каждого из перечисленных ферментов.
- Б. Назовите и охарактеризуйте тип ингибирования в данном случае.
- Д. Сравните механизм действия данного фермента с амилазой слюнных желез.
- Б. Рассчитайте удельную активность фермента, дайте ее определение.
- А. Ингибиторами каких ферментов являются фторорганические соединения типа ДФФ?
- Г. Назовите типы реакций, которые катализируются этими коферментами. Назовите ферменты этих реакций.
- В. Укажите основную причину изменения активности фермента.
- В. Объясните механизм ускорения реакций при участии фермента.
- Д. Опишите значение процесса, в котором участвует данная реакция.
- Фермент является димером, состоит из двух субъединиц: В (мозговая ) и М (мышечная).
- Д. Рассчитайте коэффициент Р/О каждой реакции, ответ поясните.
- Г. Опишите механизм реакций, происходящих с участием данного кофермента и укажите их биологическое значение.
- В. Охарактеризуйте процесс, в котором происходит данная реакция.
- Г. Охарактеризуйте процесс, в котором происходит данная реакция.
- Г. Укажите значение процессов, в которых принимает участие данный витамин.
- Пируваткарбоксилаза D. Карбоксибиотин
- Г. Найдите (по метаболической карте) и опишите реакции 3-х различных процессов, происходящих с участием данного витамина и укажите значение этих процессов.
- В. Объясните биологическое значение этих реакций.
- Б. Каким образом наличие белков предохраняет желтки от порчи.
- Б. Назовите коферменты, которые могут из них образовываться. Расшифруйте их название. . Назовите функции этих коферментов и виды обмена веществ, в которых Они участвуют.
- Б. Изобразите схемы цпэ для каждого из указанных субстратов (используйте метаболические карты).
- В. Объясните механизм разобщение окисления и фосфорилирования в каждом из выбранных случаев.
- Г. Сколько молей атр могло бы образоваться в нормальных условиях при окислении 1 моль пирувата. Объясните ответ, используя метаболическую карту.
- В. Определите коэффициент р/о для данной реакции. Что такое коэффициент фосфорилирования. Какой он должен быть в норме и как изменяется при патологии.
- Г. Опишите значение процесса, в котором принимают участие данные реакции.
- Б. Представьте в виде схемы цпэ путь водорода от дегидрируемого субстрата к кислороду.
- Динитрофенол пытались использовать для борьбы с ожирением.
- Ингибирование ферментов ЦПЭ.
А. Глутаминовой кислоты, СО2, g - аминомасляной кислоты.
Б. С участием пиридоксальфосфата. В его состав входит витамин В6 (пиридоксин), который преобразуется в пиридоксаль и соединяется с остатком фосфорной кислоты. Коферменты являются активаторами ферментов, то есть участвуют в формировании активного центра фермента и в акте катализа. Пиридоксальфосфат в данной реакции участвует в декарбоксилировании глутаминовой кислоты с образованием биологически активного амина (гамма-аминомасляной кислоты). Коферменты витамина B6, основной из них - фосфопи-ридоксаль (ПАЛФ), имеют отношение к ферментативным реакциям превращения аминокислот в тканях организма, их переаминированию и декарбоксилированию.
В. Необходимо увеличить концентрацию субстрата – глутаминовой кислоты, количество энзима и кофермента пиридоксальфосфата. При увеличении концентрации субстрата скорость ферментативной реакции возрастает сначала прямо пропорционально(В этом случае говорят о полунасыщении фермента субстратом, когда половина молекул фермента находится в форме фермент-субстратного комплекса), затем прирост скорости замедляется и далее прекращается т.к. при высоких значениях концентрации субстрата скорость реакции почти не зависит отсубстрата: при дальнейшем увеличении субстрата скорость реакции растет все медленнее и в итоге становится постоянной (максимальной). При этом достигается полное насыщение фермента субстратом, когда все молекулы фермента находятся в форме фермент-субстратного комплекса (кривая Михаэлиса). Прекращение прироста объема объясняется тем, что весь фермент насыщен субстратом и находится в виде ES-комплекса(Фермент Е соединяется с субстратом S, образуя ЕS-комплекс). Судьба ЕS-комплекса складывается двояко: он может либо диссоциировать на фермент Е и субстрат S с константой скорости k2, либо подвергнуться дальнейшему превращению, образуя продукт Р и свободный фермент Е, с константой скорости k3. При этом постулируется, что продукт реакции не превращается в исходный субстрат. Это условие соблюдается на начальной стадии реакции, пока концентрация продукта невелика.

Г. g - Аминомасляная кислота регулирует процессы возбуждения в ЦНС. Глутаматдекарбоксилаза играет важную роль в деятельности центральной нервной системы. Ее субстрат, глутаминовая кислота, является медиатором процесса возбуждения, а продукт, γ-аминомасляная кислота, важнейшим медиатором процесса торможения в нейронах головного мозга. Глутаматдекарбоксилаза является скорость-лимитирующим ферментом, определяющим равновесные уровни γ-амино-
масляной кислоты в нервной системе позвоночных и беспозвоночных
животных. С помощью моноклональных антител фермент был обнаружен в мозжечке, сетчатке глаза, спинном мозге.Содержание ГАМК в головном мозге значительно выше других нейромедиаторов. ГАМК увеличивает проницаемость постсинаптических мембран для ионов К+, что вызывает торможение нервного импульса. физиологическая роль этого фермента связана с проблемами инсулин-зависимого диабета. В результате аутоиммунной деструкции β-клеток островков Лангерганса поджелудочной железы, продуцирующих инсулин, происходит образование аутоантител. Глутаматдекарбоксилаза является основным аутоантигеном, связывающим
антитела у больных этой формой диабета, это свойство используется для ранней диагностики заболевания.
22
Рассмотрите по метаболической карте схему последовательного окисления глюкозы до СО2 и Н2О:
Е1 Е2 Е3 Е4 Е5
Глк А В С D F... Q С O 2, H 2 O
АТФ АТФ
Основное значение этого процесса - синтез АТФ, универсального поставщика энергии в клетке. Однако при избытке АТФ окисление глюкозы не происходит.
|