Мы поможем в написании ваших работ!
ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
|
I.2. Модуль 2. Строение, функции ферментов и витаминов. Биохимия питания. Биологическое окисление.
Содержание книги
- Фгбоу во тверской гму минздрава России. Фгбоу во тверской гму минздрава России
- В. Что такое хроматин? Опишите третичную структуры ДНК.
- При рн 7,0 большинство аминокислот существует в виде биполярных ионов
- А. Почему вареные яйца такого эффекта не вызывают?
- В. Укажите диагностическое значение метода.
- Б. Почему при повышении концентрации солей растворимость белка падает?
- В. Что такое денатурация белка. Опишите механизм денатурации белка выбранными факторами.
- В. Опишите вторичную, третичную и четвертичную структуры белка.
- В. Опишите использование каждого метода в медико-биологических исследованиях.
- Г. Укажите тип связей между гистонами и ДНК в норме.
- Г. Укажите механизм и значение процессинга мРНК.
- Б. Опишите особенности и значение названных матричных биосинтезов?
- В. Дайте им краткую характеристику.
- Г. Какие посттрансляционные превращения приводят к формированию функционально активного белка (1,2,3).
- I.2. Модуль 2. Строение, функции ферментов и витаминов. Биохимия питания. Биологическое окисление.
- Г. Укажите биологическое значение этой реакции в организме.
- Г. Назовите этапы представленного в схеме процесса. Дайте им краткую характеристику.
- А. Чем это обусловлено. Объясните механизм данного явления.
- В. Объясните биологическое значение функционирования двух изоферментов.
- А. Назовите основные направления использования ферментов в медицине.
- Данная реакция является одной из реакций анаэробного гликолиза(11 реакция).
- В. Что такое активный центр фермента? Опишите его строение и функции.
- А. Назовите способ регуляции активности каждого из перечисленных ферментов.
- Б. Назовите и охарактеризуйте тип ингибирования в данном случае.
- Д. Сравните механизм действия данного фермента с амилазой слюнных желез.
- Б. Рассчитайте удельную активность фермента, дайте ее определение.
- А. Ингибиторами каких ферментов являются фторорганические соединения типа ДФФ?
- Г. Назовите типы реакций, которые катализируются этими коферментами. Назовите ферменты этих реакций.
- В. Укажите основную причину изменения активности фермента.
- В. Объясните механизм ускорения реакций при участии фермента.
- Д. Опишите значение процесса, в котором участвует данная реакция.
- Фермент является димером, состоит из двух субъединиц: В (мозговая ) и М (мышечная).
- Д. Рассчитайте коэффициент Р/О каждой реакции, ответ поясните.
- Г. Опишите механизм реакций, происходящих с участием данного кофермента и укажите их биологическое значение.
- В. Охарактеризуйте процесс, в котором происходит данная реакция.
- Г. Охарактеризуйте процесс, в котором происходит данная реакция.
- Г. Укажите значение процессов, в которых принимает участие данный витамин.
- Пируваткарбоксилаза D. Карбоксибиотин
- Г. Найдите (по метаболической карте) и опишите реакции 3-х различных процессов, происходящих с участием данного витамина и укажите значение этих процессов.
- В. Объясните биологическое значение этих реакций.
- Б. Каким образом наличие белков предохраняет желтки от порчи.
- Б. Назовите коферменты, которые могут из них образовываться. Расшифруйте их название. . Назовите функции этих коферментов и виды обмена веществ, в которых Они участвуют.
- Б. Изобразите схемы цпэ для каждого из указанных субстратов (используйте метаболические карты).
- В. Объясните механизм разобщение окисления и фосфорилирования в каждом из выбранных случаев.
- Г. Сколько молей атр могло бы образоваться в нормальных условиях при окислении 1 моль пирувата. Объясните ответ, используя метаболическую карту.
- В. Определите коэффициент р/о для данной реакции. Что такое коэффициент фосфорилирования. Какой он должен быть в норме и как изменяется при патологии.
- Г. Опишите значение процесса, в котором принимают участие данные реакции.
- Б. Представьте в виде схемы цпэ путь водорода от дегидрируемого субстрата к кислороду.
- Динитрофенол пытались использовать для борьбы с ожирением.
- Ингибирование ферментов ЦПЭ.
18
0,05 мг трипсина за 15 мин образуют 100 мкмоль тирозина при оптимальных условиях инкубации: рН 8,0 и 37ºС. Рассчитайте удельную активность трипсина, дайте ее определение. Объясните, как и почему изменится активность трипсина, если:
А. рН инкубационной среды снизить до 3,0;
Б. Температуру инкубационной среды повысить до t = 78º С;
В. В инкубационную среду добавить трасилол (полипептид).
Г.Назовите класс и подкласс трипсина, укажите локализацию и специфичность его действия
Еуд = 100/15*0,05 ≈ 133 мкмоль Р(тирозин) ∙ мин-1 ∙ мг-1.
Удельная активность фермента – число единиц ферментативной активности в расчете на 1 мг белка (фермента). Удельная активность является количественной характеристикой чистоты ферментного препарата. Чем меньше посторонних белков, тем выше удельная активность.
А. Снизится, т.к. изменится конформация фермента, его активный центр в результате смены ионизации функциональных групп. Для каждого фермента существует определенный узкий интервал рН среды, который является оптимальным для проявления, его высшей активности,для трипсина 8,0-8,5.
Б. Снизится, как результат денатурации, т.е. разрыва, прежде всего, слабых межрадикальных взаимодействий в молекуле белка энзима. Закон о повышении скорости реакции в 2-4 раза при повышении температуры на 10°С справедлив и для ферментативных реакций, но только в пределах до 55 60°С, т.е. в значениях до денатурации белков. Наряду с этим, как исключение, имеются ферменты некоторых микроорганизмов, существующих в воде горячих источников и гейзеров. При понижении температуры активность ферментов понижается, но не исчезает совсем.
В. Снизится, т.к. произойдет конкурентное ингибирование энзима. Трасилол является ингибитором трипсина, относится к классу пептидаз.Он содержит поливалентный ингибитор протеаз, который оказывает антипротеолитическое действие и инактивирует трипсин.
Г. Класс – гидролазы, подкласс – протеазы. Трипсин синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника (профермента) трипсиногена. Поступая в двенадцатиперстную кишку, он действует на пептидные связи, образованные СООН-группами аргинина и лизина. Трипсин может осуществлять аутокатализ, т.е. превращение последующих молекул трипсиногена в трипсин, также он активирует остальные протеолитические ферменты панкреатического сока – химотрипсиноген, проэластазу, прокарбоксипептидазу. Также трипсин участвует в переваривании пищевых липидов, активируя фермент переваривания фосфолипидов – фосфолипазу А2, и колипазу фермента липазы, отвечающей за гидролиз триацилглицеролов.
19
В клетке пируват может превращаться в оксалоацетат.
СН3 СООН
ô Е
С=О + СО2 + АТФ СН2 + АДФ + Н3РО4.
СООН С=О
СООН
Пируват оксалоацетат
А. Как изменится скорость этой реакции при уменьшении в клетке концентрации перечисленных ниже веществ?
1. АТФ ↑ - увеличится.
2. СО2 ↓ - уменьшится.
3. Пируват ↔ - не изменится.
Пируваткарбоксилаза.
|