В. Определите коэффициент р/о для данной реакции. Что такое коэффициент фосфорилирования. Какой он должен быть в норме и как изменяется при патологии.

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 46 из 126Следующая ⇒

А.

7) фермент фумараза является стереоспецифичным ферментом: она катализирует гидратацию двойной связи в фумарате (транс-изомер), но не в малеате (цис-изомер фумарата). При превращении фумарата в малат происходит присоединение НОН, то есть гидратация.

8)Реакция катализируется ферментом НАД+-зависимой-малатдегидрогеназой. При превращении малата в оксалоацетат происходит отщепление двух атомов водорода – дегидрирование. Поэтому фермент называется малатдегидрогеназой.Отщепленные от малата атомы водорода присоединяются к коферменту НАД+ для передачи атомов водорода в дыхательный цент и выработки 2,5 АТФ. Для этой реакции нужен витамин РР в составе кофермента НАД.

кофермент НАД (никотинамидадениндинуклеотид) – производное витамина РР (В5) – никотинамида. Структура НАД включает пиридиновое кольцо, амидную группу, рибозу, Н3РО4 и АМФ. Функция НАД заключается в том, что он входит в состав ферментов (дегидрогеназ или редуктаз), участвующих в окислительно-восстановительных реакциях. Синтез и окисление карбоновых кислот, аминокислот (глутамат), жиров (холестерол, жирные кислоты) и углеводов, так как НАД и служат коферментами большинства дегидрогеназ. Способность НАД+ и играть роль промежуточного переносчика водорода связана с наличием в их структуре амида никотиновой кислоты. При взаимодействии этих кофакторов с атомами водорода имеет место обратимое гидрирование (присоединение атомов водорода). При этом в молекулу НАД+ включаются 2 электрона и один протон, а второй протон остается в среде. Окисленные формы никотинамидных коферментов, обозначаемые соответственно НАД+ и НАДФ+, довольно устойчивы в кислых и неустойчивы в щелочных р-рах (особенно при нагревании), а восстановленные формы (НАД* H и НАДФ-H) относительно устойчивы в щелочных и быстро разрушаются в кислых р-рах. Различная устойчивость коферментов в кислой и щелочной средах используется при раздельном определении их окисленных и восстановленных форм.

Витамин РР (никотиновая кислота). Никотиновая кислота представляет собой соединение пиридинового ряда, содержащее карбоксильную группу (никотинамид отличается наличием амидной группы).

Биологическая роль: Витамин РР входит в состав НАД или НАДФ, являющихся коферментами большого числа обратимо действующих в окислительно-восстановительных реакциях дегидрогеназ.

Основными источниками никотиновой кислоты и ее амида являются рис, хлеб, картофель, мясо, печень, почки, морковь и другие продукты.

Суточная потребность для взрослого человека составляет 18 мг.

                          МДГ

Б. Малат                                           Оксалоацетат.

             НАД+           НАДН2

Дегидрирование малата.

Малат + НАД+→ Окасалоацетат + НАДН + Н

 Переноси электронов от НАДН к О2 включает ряд переносчиков, которые локализованы во внутренней мембране митохондрий.

НАДН-дегидрогеназа состоит из нескольких полипептидных цепей. Роль простетической группы играет ФМН. Единственный субстрат фермента НАДН, с которого 2 электрона и протон переносятся на ФМН с образованием ФМНН2. Второй протон поглощается из матрикса. С ФМНН2 электроны переносятся на ряд железо-серных белков, играющих роль второй простетической группы в молекуле НАДН-дегидрогеназы. Атомы железа в этих белках собраны в несколько групп, так называемых железо-серных центров. Fe-S- центры входят в состав многих белков, учавствующих в окислительно восстановительных реакциях. НАДН-дегидрогеназа содержит несколько железо-серных центров, атомы железа в них могут принимать и отдавать электроныпоочередно, переходя из в ферро(Fe +2) и ферри(Fe +3) состояния. От железо-серных центров электроны переносятся на кофермент Q (убихинон). Убихинон выполняет коллекторную функцию, присоединяя электроны от дегидрогеназ. QH2-дегидрогеназа или коэнзим Q-цитохрос-с-редуктаза, комплекс 3 состоит из 2 типов цитохромов(b1 и  b2) и цитохорма с1. QH2-дегидрогеназа переносит электроны от убихинола на цитохром с. Внутри комплекс 3 электроны передаются от цитохромов b на FeS-центры, на цитохром с1, а затем на цитохром с. Цитохромоксидаза (комплекс 4) состоит из 2 цитохромов типа аа3, каждый из которых имеет центр связывания с кислородом. Цитохромы а и а3 имеют характерную железопорфириновую простетическую группу, называемую гемом А. Гем А содержит формильную группу и углеводородную цепь. Также комплекс а-а3 характеризуется наличием ионов меди,связанных с белковой частью в СuA-центрах Перенос электронов комплексом а-а3 включает реакции:

Cu+→ Cu ²⁺ +e

Fe+→ Fe ³⁺+ e

Комплекс цитохромов а-а3 непосредственно реагирует с молекулярным кислородом.

НАДН₂ → НАДН - дегидрогеназа (ФМНН₂) → → QH₂ → цитохром-с-редуктаза (b,c₁) → цитохром c → цитохром-с-оксидаза (а, а₃) → 1/2 О2 → Н₂О.

В. В данном случае коэффициент фосфорилирования будет равен Р/О = 3.

Окислительное фосфорилирование - Синтез АТФ из АДФ и неорганического фосфата, сопряженный с переносом протонов и электронов по дыхательной цепи от субстратов к кислороду

Для количественного выражения окислительного фосфорилирования введен коэффициент окислительного фосфорилирования:

Коэффициент Р/О (коэффициент фосфорилирования) – называют отношение количества фосфорной кислоты (Р), использованной на фосфорилирование АДФ, к атому кислорода (О), поглощённого в процессе дыхания.

В норме он меньше или равен 3 (полная дыхательная цепь) или 2 (короткая дыхательная цепь). Экспериментально установлено, что для субстратов, окисляющихся в полной дыхательной цепи (яблочная, пировиноградная, изолимонная кислоты) этот коэффициент равен 3, т.е. синтезируется 3 АТФ

на каждый атом О2, а для субстратов неполной дыхательной цепи –(сукцинат) – 2 (соответственно образуется 2 молекулы АТФ). При патологии Коэффициент Р/О снижается.

56

Познавательные статьи:



Коммуникативные барьеры и пути их преодоления

Рынок недвижимости. Сущность недвижимости

Решение задач с использованием генеалогического метода

История происхождения и развития детской игры