Б. Рассчитайте удельную активность фермента, дайте ее определение.
Содержание книги
- Фгбоу во тверской гму минздрава России. Фгбоу во тверской гму минздрава России
- В. Что такое хроматин? Опишите третичную структуры ДНК.
- При рн 7,0 большинство аминокислот существует в виде биполярных ионов
- А. Почему вареные яйца такого эффекта не вызывают?
- В. Укажите диагностическое значение метода.
- Б. Почему при повышении концентрации солей растворимость белка падает?
- В. Что такое денатурация белка. Опишите механизм денатурации белка выбранными факторами.
- В. Опишите вторичную, третичную и четвертичную структуры белка.
- В. Опишите использование каждого метода в медико-биологических исследованиях.
- Г. Укажите тип связей между гистонами и ДНК в норме.
- Г. Укажите механизм и значение процессинга мРНК.
- Б. Опишите особенности и значение названных матричных биосинтезов?
- В. Дайте им краткую характеристику.
- Г. Какие посттрансляционные превращения приводят к формированию функционально активного белка (1,2,3).
- I.2. Модуль 2. Строение, функции ферментов и витаминов. Биохимия питания. Биологическое окисление.
- Г. Укажите биологическое значение этой реакции в организме.
- Г. Назовите этапы представленного в схеме процесса. Дайте им краткую характеристику.
- А. Чем это обусловлено. Объясните механизм данного явления.
- В. Объясните биологическое значение функционирования двух изоферментов.
- А. Назовите основные направления использования ферментов в медицине.
- Данная реакция является одной из реакций анаэробного гликолиза(11 реакция).
- В. Что такое активный центр фермента? Опишите его строение и функции.
- А. Назовите способ регуляции активности каждого из перечисленных ферментов.
- Б. Назовите и охарактеризуйте тип ингибирования в данном случае.
- Д. Сравните механизм действия данного фермента с амилазой слюнных желез.
- Б. Рассчитайте удельную активность фермента, дайте ее определение.
- А. Ингибиторами каких ферментов являются фторорганические соединения типа ДФФ?
- Г. Назовите типы реакций, которые катализируются этими коферментами. Назовите ферменты этих реакций.
- В. Укажите основную причину изменения активности фермента.
- В. Объясните механизм ускорения реакций при участии фермента.
- Д. Опишите значение процесса, в котором участвует данная реакция.
- Фермент является димером, состоит из двух субъединиц: В (мозговая ) и М (мышечная).
- Д. Рассчитайте коэффициент Р/О каждой реакции, ответ поясните.
- Г. Опишите механизм реакций, происходящих с участием данного кофермента и укажите их биологическое значение.
- В. Охарактеризуйте процесс, в котором происходит данная реакция.
- Г. Охарактеризуйте процесс, в котором происходит данная реакция.
- Г. Укажите значение процессов, в которых принимает участие данный витамин.
- Пируваткарбоксилаза D. Карбоксибиотин
- Г. Найдите (по метаболической карте) и опишите реакции 3-х различных процессов, происходящих с участием данного витамина и укажите значение этих процессов.
- В. Объясните биологическое значение этих реакций.
- Б. Каким образом наличие белков предохраняет желтки от порчи.
- Б. Назовите коферменты, которые могут из них образовываться. Расшифруйте их название. . Назовите функции этих коферментов и виды обмена веществ, в которых Они участвуют.
- Б. Изобразите схемы цпэ для каждого из указанных субстратов (используйте метаболические карты).
- В. Объясните механизм разобщение окисления и фосфорилирования в каждом из выбранных случаев.
- Г. Сколько молей атр могло бы образоваться в нормальных условиях при окислении 1 моль пирувата. Объясните ответ, используя метаболическую карту.
- В. Определите коэффициент р/о для данной реакции. Что такое коэффициент фосфорилирования. Какой он должен быть в норме и как изменяется при патологии.
- Г. Опишите значение процесса, в котором принимают участие данные реакции.
- Б. Представьте в виде схемы цпэ путь водорода от дегидрируемого субстрата к кислороду.
- Динитрофенол пытались использовать для борьбы с ожирением.
- Ингибирование ферментов ЦПЭ.
В. Как и почему изменится активность фермента, если:
а) рН инкубационной смеси 5,0;
б) снизить концентрацию НАД.
в) опишите функции и структуру НАД.
А. ЛДГ катализирует обратимую реакцию:
1)пируват + НАДН2 лактат + НАД
В результате одиннадцатой реакции происходит восстановление
пировиноградной кислоты и образуется молочная кислота. Реакция проте-
кает при участии фермента лактатдегидрогеназы и кофермента НАДН,
образовавшегося в шестой реакции:
2)пируват → лактат - заключительная реакция анаэробного гликолиза,
3)лактат → пируват – реакция глюконеогенеза
Протекание прямой реакции превращения пирувата в лактат обеспечивает М субъединица ЛДГ, протекание обратной реакции – Н субъединица
Б. Еуд = 20/(30*5) = 0,13 мкмоль Р(лактат) ∙ мин-1 ∙ мг-1.
Удельная активность фермента – число единиц ферментативной активности в расчете на 1 мг белка (фермента). Удельная активность является количественной характеристикой чистоты ферментного препарата. Чем меньше посторонних белков, тем выше удельная активность.
В. а) снизится, происходит изменение конформации фермента, его активного центра в результате изменения ионизации функциональных групп.
При изменении рН от оптимальных значений происходит изменение ионизации функциональных групп молекулы белка. Это приводит к коформаци молекулы фермента и конформации активного центра; следовательно, нарушается присоединение субстрата, кофакторов и коферментов к активному центру.
б) снизится, т.к. НАД - кофермент обратной реакции, следовательно, понизится скорость только этой реакции.
в) кофермент НАД (никотинамидадениндинуклеотид) – производное витамина РР (В5) – никотинамида. Структура НАД включает пиридиновое кольцо, амидную группу, рибозу, Н3РО4 и АМФ. Функция НАД заключается в том, что он входит в состав ферментов (дегидрогеназ или редуктаз), участвующих в окислительно-восстановительных реакциях. Синтез и окисление карбоновых кислот, аминокислот (глутамат), жиров (холестерол,
жирные кислоты) и углеводов, так как НАД и служат коферментами большинства дегидрогеназ. НАД является субстратом поли-АДФ-рибозилирования в процессе сшивки хромосомных разрывов и репарации ДНК, что замедляет некробиоз и апоптоз клеток. Способность НАД+ и играть роль промежуточного переносчика водорода связана с наличием в их структуре амида никотиновой кислоты. При взаимодействии этих кофакторов с атомами водорода имеет место обратимое гидрирование (присоединение атомов водорода). При этом в молекулу НАД+ включаются 2 электрона и один протон, а второй протон остается в среде.

34
Одно из самых сильных отравляющих веществ зарин, является фторорганическим соединением, его действие аналогично действию ДФФ
(диизопропилфторфосфата).
|