А. Чем это обусловлено. Объясните механизм данного явления.
Содержание книги
- Фгбоу во тверской гму минздрава России. Фгбоу во тверской гму минздрава России
- В. Что такое хроматин? Опишите третичную структуры ДНК.
- При рн 7,0 большинство аминокислот существует в виде биполярных ионов
- А. Почему вареные яйца такого эффекта не вызывают?
- В. Укажите диагностическое значение метода.
- Б. Почему при повышении концентрации солей растворимость белка падает?
- В. Что такое денатурация белка. Опишите механизм денатурации белка выбранными факторами.
- В. Опишите вторичную, третичную и четвертичную структуры белка.
- В. Опишите использование каждого метода в медико-биологических исследованиях.
- Г. Укажите тип связей между гистонами и ДНК в норме.
- Г. Укажите механизм и значение процессинга мРНК.
- Б. Опишите особенности и значение названных матричных биосинтезов?
- В. Дайте им краткую характеристику.
- Г. Какие посттрансляционные превращения приводят к формированию функционально активного белка (1,2,3).
- I.2. Модуль 2. Строение, функции ферментов и витаминов. Биохимия питания. Биологическое окисление.
- Г. Укажите биологическое значение этой реакции в организме.
- Г. Назовите этапы представленного в схеме процесса. Дайте им краткую характеристику.
- А. Чем это обусловлено. Объясните механизм данного явления.
- В. Объясните биологическое значение функционирования двух изоферментов.
- А. Назовите основные направления использования ферментов в медицине.
- Данная реакция является одной из реакций анаэробного гликолиза(11 реакция).
- В. Что такое активный центр фермента? Опишите его строение и функции.
- А. Назовите способ регуляции активности каждого из перечисленных ферментов.
- Б. Назовите и охарактеризуйте тип ингибирования в данном случае.
- Д. Сравните механизм действия данного фермента с амилазой слюнных желез.
- Б. Рассчитайте удельную активность фермента, дайте ее определение.
- А. Ингибиторами каких ферментов являются фторорганические соединения типа ДФФ?
- Г. Назовите типы реакций, которые катализируются этими коферментами. Назовите ферменты этих реакций.
- В. Укажите основную причину изменения активности фермента.
- В. Объясните механизм ускорения реакций при участии фермента.
- Д. Опишите значение процесса, в котором участвует данная реакция.
- Фермент является димером, состоит из двух субъединиц: В (мозговая ) и М (мышечная).
- Д. Рассчитайте коэффициент Р/О каждой реакции, ответ поясните.
- Г. Опишите механизм реакций, происходящих с участием данного кофермента и укажите их биологическое значение.
- В. Охарактеризуйте процесс, в котором происходит данная реакция.
- Г. Охарактеризуйте процесс, в котором происходит данная реакция.
- Г. Укажите значение процессов, в которых принимает участие данный витамин.
- Пируваткарбоксилаза D. Карбоксибиотин
- Г. Найдите (по метаболической карте) и опишите реакции 3-х различных процессов, происходящих с участием данного витамина и укажите значение этих процессов.
- В. Объясните биологическое значение этих реакций.
- Б. Каким образом наличие белков предохраняет желтки от порчи.
- Б. Назовите коферменты, которые могут из них образовываться. Расшифруйте их название. . Назовите функции этих коферментов и виды обмена веществ, в которых Они участвуют.
- Б. Изобразите схемы цпэ для каждого из указанных субстратов (используйте метаболические карты).
- В. Объясните механизм разобщение окисления и фосфорилирования в каждом из выбранных случаев.
- Г. Сколько молей атр могло бы образоваться в нормальных условиях при окислении 1 моль пирувата. Объясните ответ, используя метаболическую карту.
- В. Определите коэффициент р/о для данной реакции. Что такое коэффициент фосфорилирования. Какой он должен быть в норме и как изменяется при патологии.
- Г. Опишите значение процесса, в котором принимают участие данные реакции.
- Б. Представьте в виде схемы цпэ путь водорода от дегидрируемого субстрата к кислороду.
- Динитрофенол пытались использовать для борьбы с ожирением.
- Ингибирование ферментов ЦПЭ.
Б. Опишите структуру, кофермент и функции витамина В9.
1. Нарушением включения витамина в кофермент.
2. Недостатком витамина в пище.
3. Нарушением всасывания витамина.
4. Подавлением микрофлоры кишечника.
А. 4- Подавлением микрофлоры кишечника.
Эти препараты - структурные аналоги парааминобензойной кислоты, ингибирующие синтез фолиевой кислоты у микроорганизмов.
Мезханизм антибактериального действия сульфаниламидных препаратов:
Фолиевая кислота является витамином для человека и животных. Однако многие патогенные бактерии способны синтезировать это соединение, используя парааминобензойную кисолоту (ПАБК) – одну из составных частей фолата. ПАБК поступает в бактериальные клетки из внешней среды. Сульфаниламидные лекарственные препараты – производные сульфаниламида, похожи по строени на парааминобензойную кислоту. Отличаются они только радикалами. Эти препараты подавляют синтез фолиевой кислоты, потому что:
1) конкурентно ингибируют бактериальные ферменты синтеза фолата, так как являются структурными аналогами парааминобензойной кислоты – одного из природных субстратов процесса. (Фолат - форма витамина В9, которая необходима организму для формирования красных кровяных клеток, преобразования углеводов в энергию (метаболизм), синтеза и поддержания генетических строительных блоков организма (ДНК и РНК))
2) Могут использоваться как псевдосубстраты из-за относительной субстратной специфичности ферментов, в результате чего синтезируется соединение(содержащий СА – компонент вместо остатка парааминобензойной кислоты), похожее на фолиевую кислоту, но не вополняющее ее функции. Этот компонент не обладает функциональной активностью, в результате наблюдается снижение скорости определенных метаболических путей.
В обоих случаях в клетках бактерий нарушается обмен одноуглеродных фрагментов, и следовательно синтез нуклеиновыз кислот, что вызывает прекращение размножения бактерий. Некоторые производные птеридина тормозят рост почти всех организмов, нуждающихся в фолиевой кислоте. Т.е. нарушается бактериальный синтез витамина и возникает гиповитаминоз В9.
Сульфаниламиды (СА) – структурные аналоги парааминобензойной кислоты.
O O
H2N C – OH H2N S – NH2
O
Парааминобензойная кислота Сульфаниламид
Б. Фолиевая кислота (витамин Вс, витамин В9)
Состоит из 3 структурных единиц: остатка птеридина, парааминобензойной и глутаминовой кислот.

Витамин, полученный из разных источников, может содержать 3-6 остатков глутаминовой кислоты.
Источники: дрожжи, а также печень, мясо и другие продукты животного происхождения.
Суточная потребность: от 50 до 200 мкг, вследствии плохой всасыемости рекомендуется суточная доза – 400мкг.
Витамин В9 входит в состав кофермента – тетрагидрофолиевой кислоты (ТГФК), которая участвует в переносе одноуглеродных фрагментов (групп). ТГФК входит в состав ферментов – трансфераз, участвующих в синтезе пуринов, тимина, серина.
Функция:
Коферментные функции фолиевой кислоты связаны не со свободной формой витамина, а с восстановленным его птеридиновым производным. Восстановление сводится к разрыву двух двойных связей и присоединению четырех водородных атомов в положениях 5, 6, 7 и 8 с образованием тетрагидрофолиевой кислоты (ТГФК). Оно протекает в 2 стадии в животных тканях при участии специфических ферментов, содержащих восстановленный НАДФ. Сначала при действии фолатредуктазы образуется дигидрофолиевая кислота (ДГФК), которая при участии второго фермента – дигидрофолатредуктазы – восстанавливается в ТГФК:
ФК + НАДФН + Н+ <=> ДГФК + НАДФ+;
ДГФК + НАДФН + Н+ <=> ТГФК + НАДФ+
Коферментные функции ТГФК непосредственно связаны с переносом одноуглеродных групп, первичными источниками которых в организме являются β-углеродный атом серина, α-углеродный атом глицина, углерод метальных групп метионина, холина, 2-й углеродный атом индольного кольца триптофана, 2-й углеродный атом имидазольного кольца гистидина, а также формальдегид, муравьиная кислота и метанол.
Фолиевая кислота была выведена из зеленых листев растений.
24
Ферменты гексокиназа (К m = 0,1) и глюкокиназа (К m =10,0) катализируют реакцию:
фермент
Глюкоза + АТФ глюкозо-6-фосфат + АДФ
А. Объясните, что такое К m и что она характеризует.
|