Мы поможем в написании ваших работ!
ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
|
Инактивация аденилатциклазы и протеинкиназы А
Содержание книги
- Модульная единица 1 структурная организация мономерных белков и основы их функционирования
- Тема 1. 2. Основы функционирования белков. Лекарства как лиганды, влияющие на функцию белков
- Дитилин - конкурентный агонист Н-холинорецепторов, ингибирующий функцию нервно-мышечных синапсов.
- Формирование пространственных структур и функционирование миоглобина.
- Молекулярные шапероны и их роль в предотвращении денатурации белков.
- Особенности строения антител
- Тема 1. 7. Физико-химические свойства белков и методы их разделения
- Тема 2. 4. Кофакторы и коферменты
- Тема 2. 6. Основы кинетики ферментативного
- Тема 2. 7. Ингибиторы активности ферментов
- Тема 2. 8. Регуляция активности ферментов
- Тема 2. 9. Применение ферментов в медицине
- Модуль 3 матричные биосинтезы
- Тема 3. 2. Биосинтез днк (репликация)
- III. Исключение праймеров. Завершение формирования отстающей цепи ДНК
- Тема 3. 4. Биосинтез рнк (транскрипция). Посттранскрипционные модификации рнк
- Тема 3. 5. Трансляция как механизм перевода генетической информации в фенотипические
- Тема 3. 6. Ингибиторы матричных биосинтезов: лекарственные препараты, яды и бактериальные токсины
- Тема 3. 7. Механизмы адаптивной регуляции активности генов у прокариотов и эукариотов
- Тема 3. 8. Механизмы, обеспечивающие разнообразие белков у эукариотов
- Тема 3. 9. Механизмы генетической изменчивости: эволюционная изменчивость, полиморфизм белков. Наследственные болезни
- Тема 3. 10. Использование рекомбинантных днк
- Использование техники рекомбинанатных днк для диагностики и лечения заболеваний
- Инактивация аденилатциклазы и протеинкиназы А
- Последовательность событий передачи сигнала первичных мессенджеров с помощью инозитолфосфатной системы
- Первый этап тканевого дыхания - дегидрирование различных субстратов, образующихся в реакциях катаболизма.
- Тема 5. 4. Сопряжение тканевого дыхания и синтеза атф
- В реакциях цпэ часть энергии не превращается в энергию макроэргических связей атф, А рассеивается в виде теплоты.
- Окислительное декарбоксилирование пирувата
- Кроме того, адф аллостерически активирует некоторые ферменты опк
- Тема 5. 12. Гипоэнергетические состояния
- Желудочный сок не содержит ферментов, расщепляющих пищевые углеводы. Амилаза слюны инактивируется в желудке, так как оптимальное
- Тема 6. 3. Синтез гликогена (гликогеногенез), мобилизация гликогена (гликогенолиз). Регуляция процессов
- Активация гликогенфосфорилазы адреналином посредством аденилатциклазной системы
- В аэробном и анаэробном гликолизе можно выделить два этапа.
- Тема 6. 6. Биологическое значение катаболизма глюкозы. Регуляция процесса
- Анаболическое значение катаболизма глюкозы.
- Тема 6. 7. Пентозофосфатный путь превращения
- А - окислительный этап; б - неокслительный этап в обратном направлении
- Тема 6. 9. Регуляция гликолиза и глюконеогенеза
- Регуляция активности пируваткиназы в печени осуществляется путем фосфорилирования (дефосфорилирования) в зависимости от ритма питания
- Структурная организация межклеточного матрикса (суставной хрящ, базальные мембраны, субэпителиальные слои)
- Гликозилирование лизина под действием гликозилтрансфераз прекращается по мере формирования трехспиральной структуры.
- Патологий, связанных с уменьшением эластичности сосудов. При недостаточной активности металлопротеиназ развивается фиброз тканей и неадекватный иммунный ответ.
- Хондроитинсульфат; 2 - кератансульфат; 3 - коровый белок; гк - гиалуроновая кислота
- Тема 7. 5. Структурная организация межклеточного матрикса (суставной хрящ, базальные мембраны, субэпителиальные слои)
- Регуляция процесса. Амф, гмф, имф, ди- и трифосфаты адениловых и гуаниловых нуклеотидов ингибируют ключевые реакции своего синтезааллостерически по механизму отрицательной обратной связи.
- Частым нарушением катаболизма пуринов является гиперурикемия, которая возникает, когда в плазме крови Концентрация мочевой кислоты превышает норму.
- Синтез цтф из утф осуществляет цтф-синтетаза, используя амидную группу глн и энергию атф для аминирования пиримидинового кольца.
- Тема 10. 3. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов.
α,,-Субъединица в комплексе с ГТФ при взаимодействии с аденилатциклазой начинает проявлять ферментативную (ГТФ-фосфатазную) активность, она гидролизует ГТФ. Образующаяся молекула ГДФ остается в активном центре α,,-субъединицы, изменяет ее конформацию и уменьшает сродство к АЦ. Комплекс АЦ и α,,-ГДФ диссоциирует, α,,-ГДФ включается в G..-белок. Отделение α,,-ГДФ от аденилатциклазы инактивирует фермент и синтез цАМФ прекращается.
Фосфодиэстераза - «заякоренный» фермент цитоплазматической мембраны гидролизует образовавшиеся ранее молекулы цАМФ до АМФ. Снижение концентрации цАМФ в клетке вызывает расщепление комплекса цАМФ4К"2 и повышает сродство R- и С-субъединиц, образуется неактивная форма ПКА.
Фосфорилированные ферменты и белки под действием фосфопротеинфосфатазы переходят в дефосфорилированную форму, изменяется их конформация, активность и скорость процессов, в которых участвуют эти ферменты. В результате система приходит в исходное состояние и готова вновь активироваться при взаимодействии гормона с рецептором. Таким образом, обеспечивается соответствие содержания гормона в крови и интенсивности ответа клеток-мишеней.
3. Участие аденилатциклазной системы в регуляции экспрессии генов. Многие белковые гормоны: глюкагон, вазопрессин, паратгормон и др., передающие свой сигнал посредством аденилатциклазной системы, могут не только вызвать изменение скорости реакций путем фосфорилирования уже имеющихся в клетке ферментов, но и увеличивать или уменьшать их количество, регулируя экспрессию генов (рис. 4.12). Активная протеинкиназа А может проходить в ядро и фосфорилировать фактор транскрипции (СRЕВ). Присоединение фосфорного
 Рис. 4.12. Аденилатциклазный путь, приводящий к экспрессии специфических генов
остатка повышает сродство фактора транскрипции (СRЕВ-(Р) к специфиче-ской последовательности регуляторной зоны ДНК-СRЕ (цАМФ-response element) и стимулирует экспрессию генов определенных белков.
Синтезированные белки могут быть ферментами, увеличение количества которых повышает скорость реакций метаболических процессов, или мембранными переносчиками, обеспечивающими поступление или выход из клетки определенных ионов, воды или других веществ.
  Рис. 4.13. Инозитолфосфатная система
Работу системы обеспечивают белки: кальмодулин, фермент протеинкиназа С, Са2+-кальмодулин-зависимые протеинкиназы, регулируемые Са2+-каналы мембраны эндоплазматического ретикулума, Са2+-АТФазы клеточной и митохондриальной мембран.
|
