Тиаминовые коферменты содержат в своём составе витамин в1 (тиамин).
Содержание книги
- Биохимия, её задачи. Структурная организация белков.
- Значение биохимии для медицины.
- Характерные признаки белков, отличающие их от других соединений:
- Молекулярная масса: инсулин (5700)
- Г. Неспособность белков проникать через полупроницаемые мембраны. Давление, обусловленное белками, называется онкотическим. Диализ - очистка белковых растворов
- Общие черты ферментов и небиологических катализаторов.
- Тиаминовые коферменты содержат в своём составе витамин в1 (тиамин).
- Уреаза гидролизует мочевиную.
- Ингибиторы ферментативной активности.
- По принципу конкурентных ингибиторов действует целая группа различных препаратов -это антихолинэстеразы. Они являются конкурентными ингибиторами фермента
- Они участвуют в реакциях дегидрирования, при этом они отнимают атомы н2 от окисленного субстрата и транспортируют их на О2.
- Систематическая номенклатура.
- Окислительное фосфорилирование. История учения о биологическом окислении.
- Строение компонентов дыхательной цепи.
- Мембрана митохондрий не проницаема для протонов.
- Не слишком активный, но может образовывать высоко активные формы.
- Основными ув для организма человека являются ув пищи: крахмал, сахароза, лактоза.
- Основной фосфоролитический путь
- Рибозо-5-фосфата и др. Пентоз, которые используются в клетке для синтеза важнейших биологических молекул: днк, рнк, нтф (атф, гтф, цтф, ттф), н5коа, над, фад.
- Патология углеводного обмена.
- Свободными липидами. — хиломикроны,
- В переваривании жира принимает участие и колипазы кишечника. Помогают гидролизу жира ионы кальция, которые образуют комплексы со свободными вжк.
- Хиломикроны. Образуются в стенке кишечника и имеют самый крупный размер частиц.
- Ж) В ЦНС раздражают центры терморегуляции, вызывая повышение температуры тела -
- В 1949г. А. Ленинджер установил, что бета-окисление вжк происходит в митохондриях. Д. Линен (1954г. ) детально описал все стадии бета-окисления.
- Процесс биосинтеза циклический. Каждый цикл включает в себя 6 этапов. Ацетил-коа используется на первом этапе, как «затравка» синтеза.
- A. Обильная жирная пища на фоне гиподинамии приводит к развитию алиментарного ожирения.
- Холин, инозит, серии вещества, принимающие участие в синтезе
- Трипсин, химотрипсин, эластаза - эндопептидазы.
- Регуляторы местного действия ( ГИСТАМИН).
- Креатинин образуется из креатина, который в свою очередь синтезируется в печени из аминокислот, затем транспортируется в мышечную ткань, где взаимодействует с атф.
- Отсутствие ФАГ приводит к так называемому метаболическому блоку.
- Образуется репликативная вилка.
- Лекция № 20. Биосинтез белка.
- Броцессинг белка (созревание) совокупность химических модификаций
- Регуляция биосинтеза белков у прокариот протекает альтернативно путём репрессии и индукции.
- Генотерапия - введение конструкции в организм человека с лечебной целью.
- Полезные. Организм получает преимущества для выживания. Играют роль в эволюции
- Молекулярные механизмы онкогенеза.
- Высокомолекулярные регуляторы - это регуляторные белки. Они опосредуют действие сигнальной молекулы внутри клетки.
- Лекция № 24. Сигнальные молекулы (продолжение).
- Женские клетки-мишени - фолликулярные клетки яичника,
- Механизм действия тиреоидных гормонов.
- Инсулин необходим для усвоения глюкозы.
- Нарушение дифференцировки эпителия - кератинизация.
- Гиповитаминоз проявляется аналогично гиповитаминозу С.
- Т.о. витамин В6 участвует в обмене аминокислот, следовательно, необходим для нормального
- Состояние витаминной обеспеченности в современных условиях.
- Для мочи: уробилиноген (1 -4мг/сутки), стеркобилин.
- Альфа -серомукойды - белки клеточных мембран. Поступают в кровь за счёт обновления или распада клеток. Обнаруживаются в печени в ответ на воспаление, относятся к маркёрам острой фазы воспаления.
A.ТМФ - ТИАМИНМОНОФОСФАТ.
Б.ДФ или ТПФ - ТИАМИНДИФОСФАТ или ТИАМИНПИРОФОСФАТ
B.ТТФ - ТИАМИНТРИФОСФАТ.
ТПФ связана с ферментами ДЕКАРБОКСИЛАЗАМИ альфа КЕТОКИСЛОТ (ПВК, альфа КГК)
ФЛАВИНОВЫЕ КОФЕРМЕНТЫ содержат в своём составе витамин В 2.
ФМН - ФЛАВИНМОНОНУКЛЕОТИД.
2.ФАД - ФЛАВИИАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД. ФАД*Н2
ФМН и ФАД связанны с ферментами ДЕГИДРОГЕНАЗАМИ. Участвуют в реакциях ДЕГИДРИРОВАНИЯ, т.е. отнятия Н — ОВР.
ПАНТОТЕИНОВЫЕ КОФЕРМЕНТЫ содержат в своём составе витамин ВЗ (ПАНТОТЕИНОВАЯ К-ТА). KO- F A (HSK. O- A - HS КОЭНЗИМ А). КОФЕРМЕНТ АЦИЛИРОВАНИЯ.
НИКОТИНАМИДНЫЕ КОФЕРМЕНТЫ содержат в своём составе витамин РР
(НИАЦИН).
1.НАД (НИКОТИНАМИДАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД). НАД * Н2. 2.НАДФ (НИКОТИНАМИДАДЕНИНДИНУКЛЕОТИДФОСФАТ). НАДФ*Н2.
НАД и НАДФ также связаны с ферментами ДЕГИДРОГЕНАЗАМИ, которые в окислительно-восстановительных реакциях (реакции ДЕГИДРИРОВАНИЯ) - анаэробные ДГ.
ПИРИДОКСИНОВЫЕ КОФЕРМЕНТЫ содержат в своём составе витамин В6. ПАФ - ПИРИДОКСАМИНОФОСФАТ.
ПФ - ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТ.Участвует в реакциях превращения АК:
Реакции ПЕРЕАМИНИРОВАНИЯ (ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ). Связан с ферментами АМИНОТРАНСФЕРАЗАМИ.
РЕАКЦИИ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ АК.
НЕВИТАМИНЫЕ КОФРМЕНТЫ:
Не содержат в своём составе витаминов, но участвуют в каталитических превращениях.
НУКЛЕОТИДЫ: АТФ, ЦТФ (синтез ФОСФОЛИПИДОВ); УДФ, УТФ, ГТФ (синтез
ГЛИКОГЕНА).
ПРОИЗВОДНЫЕ ПОРФИРИНА: ГЕМ, ЦИТОХРОМЫ, КАТАЛАЗА.
3.ПЕПТИДЫ:
ГЛУТАТИОН - ТРИПЕПТИД, содержащий ГЛУ-ЦИС-ГЛИ. Он связан с ферментами ОКСИДОРЕДУКТАЗАМИ. Участвует в окислительно-восстановительных реакциях.
ИОНЫ РАЗЛИЧНЫХ МЕТАЛЛОВ.
Лекция № 4.
ФЕРМЕНТЫ (продолжение).
СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ.
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ.
З.МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ЭФФЕКТЫ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ.
СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ.
Высокая каталитическая активность. УРЕАЗА повышает скорость реакции в 10 раз.
Ферменты, являясь белками, проявляют ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ свойства - чувствительность к изменению температуры.
При повышении температуры на каждые 10 градусов, скорость ферментативных реакций повышает в 1,5-2 раза (правило ВАНТ - ГОФФА). Это правило применимо для ферментов в очень узком интервале температуры, т.к. уже при 50-60 градусах наблюдается денатурация, а при 100 гр. - полная денатурация с потерей активности. При 1-3 гр. Активность фермента также понижается, но при понижении температуры структура его сохраняется, поэтому при последующем повышении Т. активность восстанавливается. Это свойство используется в клинической практике при проведении оперативных вмешательств. Температура, при которой фермент проявляет максимальную активность, называется ОПТИМАЛЬНОЙ.
3.Ферменты чувствительны к изменениям РН среды. Для большинства ферментов оптимальные значения РН лежат в нейтральной среде (для КАТАЛАЗЫ РН=7).
Есть ферменты, для которых оптимальные значения РН лежат в кислой среде (пепсин РН=1,5-2,5). Некоторые ферменты проявляют активность в щелочной среде (АРГИНАЗА РН=10-11). Изменения РН приводит к изменению степени ионизации кислых и основных групп в активном центре фермента, т.к. эти группы участвуют в связывании субстрата и его превращении. Изменение РН приводит к конформационной перестройке не только активного центра фермента, но и всей молекулы фермента. Это может сопровождаться нарушением третичной структуры фермента. При оптимальном значении РН функциональные группы активного центра находятся в наиболее реакционно-способном состоянии, и это обеспечивает образование фермент-субстратного комплекса.
4.Специфичность действия ферментов. В основе специфичности действия ферментов лежит КОНФОРМАЦИОННОЕ соответствие его активного центра молекуле субстрата. Различают следующие виды специфичности:
А). Абсолютная специфичность. Ей обладают ферменты, которые действуют только на 1 субстрат и не действуют на другие субстраты.
|
