Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу КАТЕГОРИИ: ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву
Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Активаторы и ингибиторы ферментов».Содержание книги
Поиск на нашем сайте
Исходный уровень знаний: · Ферменты, их биологическая роль, строение, свойства · Механизм ферментативного катализа · Теория Фишера и Кошленда · Закон Михаэлиса-Ментен · Факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций, характер их влияния.
Задания для работы: 1. Заполните таблицу «Регуляция активности ферментов»
Ответьте на вопросы. 2. Существует несколько типов подавления активности ферментов (ингибирования). К какому типу ингибирования можно отнести следующие примеры? а) Взаимодействие малоновой кислоты с ферментом сукцинатдегидрогеназой
б) Взаимодействие АТФ с ферментом фосфофруктокиназой
в) Взаимодействие дииизопропилфторфосфата с ацетилхолинэстеразой.
3. В регуляции активности ферментов участвуют неспецифические факторы, в том числе рН. Оптимальное значение рН, при котором фермент проявляет максимальную активность, в большинстве случаев совпадает со значениями рН имеющиеся в местах локализации фермента. Оптимум рН для пепсина (фермент желудка, гидролизующий белки) – 1,5-2,0 а) Как изменится активность фермента при ахалии, а также при поступлении кислого химуса из желудка в двенадцатиперстную кишку? Почему (механизмы)
б) Почему пепсин вырабатывается в клетках желудка в неактивной форме?
в) Зачем нужна соляная кислота для активирования пепсиногена?
4. Дайте определение: Активирование по типу срочной регуляции это___________________ __________________________________________________________ _________________________________________________________
Хроническая адаптация – это________________________________ __________________________________________________________ __________________________________________________________
Аллостерические ферменты - это____________________________ __________________________________________________________ __________________________________________________________ Энзимодиагностика - это____________________________________ __________________________________________________________ __________________________________________________________
5. Приведите примеры ассоциации и диссоциации (виды активирования ферментов).
Решите задачу 6. У больного при исследовании активности ферментов крови было установлено, что коэффициент де Ритиса (АсАТ/АлАТ в норме равно 1.33) увеличен. О какой патологии, можно подумать и какие, дополнительные методы нужно провести.
7. О каком заболевании можно подумать, если у больного при исследовании активности ферментов крови было установлено: 1) повышение активности фермента щелочной фосфотазы
2) повышение активности фермента амилазы
Тестовые задания. Выбрать правильный ответ. 1. При диагностике поражения сердечной мышцы используются ферменты:
1) Креатинфосфокиназа (КФК (МВ)) 2) Алананаминотрансфераза (АлАТ) 3) Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) 4) Гистидаза 5) Кислая фосфатаза
2. При диагностике поражения печени используются ферменты:
1) Лактатдегидрогеназа (ЛДГ5) 2) АлАТ 3) АсАТ 4) Гистидаза 5) Кислая фосфатаза
3. Для диагностики поражения поджелудочной железы определяют активность ферментов:
1) α-амилазы 2) Липазы 3) Протеиназы 4) АлАТ 5) АсАТ
4. При диагностике поражения костной ткани определяют активность ферментов:
1. Протеиназ 2. Кислой фосфатазы 3. Щелочной фосфотазы 4. Липазы 5. Альфа- амилазы
5. В результате частичного протеолиза профермента:
А. Повышается его сродство к субстрату. Б. Изменяется конформация. В. Повышается его активность. Г. Изменяется первичная структура. Д. Изменяется конформация активного центра.
6. При аллостерической регуляции повышение концентрации в клетке конечного продукта метаболического пути приводит к: А. Кооперативным конформационным изменениям в ферменте. Б. Повышению скорости связывания продукта в регуляторном центре аллостерического фермента. В. Снижению сродства фермента к субстрату. Г. Изменению конформации активного центра фермента. Д. Снижению скорости ферментативной реакции. Е. Изменению конформации регуляторной субъединицы фермента. 7. Ковалентной модификацией активируются ферменты: a. фосфорилаза b. гликогенсинтетаза c. протеинкиназа d. лактатдегидрогеназа
Установите соответствие. 8. Составьте пары между ферментами и соответствующим применением в клинике 1. Трипсин/химотрипсин. А. Лечение вирусных заболеваний. 2. Гиалуронидаза. Б. Разрушение тромбов. 3. Урокиназа/стрептокиназа. В. Обработка гнойных и ожоговых 4. Нуклеазы:(ДНК-азы,РНК-азы). ран. 5. Цитохром «С». Г. Рассасывание спаек соедини тельной ткани и рубцов кожи. Д. При заболеваниях сердечно-сосудистой системы, сахарном диабете и др., характеризующихся развитием тканевой гипоксии.
9. А. Стимулирует секрецию фермента в кровь. Б. Сопровождается изменением количества протомеров в белке. В. Изменяет первичную структуру белка. Г. Снижает заряд и изменяет конформацию фермента. Д. Уменьшает количество фермента в клетке.
1. Частичный протеолиз. 2. Ассоциация – диссоциация. 3. Дефосфорилирование.
10. Механизм действия: А. Ингибитор вступает в ковалентное взаимодействие с определенной структурой фермента Б. Ингибитор конкурирует с субстратом за взаимосвязь с активным центром В. Ингибитор не взаимодействует с активным центром, а с другой частью молекулы Тип ингибитора: 1. Обратимый конкурентный. 2. Обратимый неконкурентный. 3.Необратимый.
11. Сравните взаимодействие субстрата и аллостерического эффектора с ферментом
Ответы№1 №1. 1-А; 2-В,Д; 3-Г, В. №2. 1-А; 2-Г, В; 3-Б. №3. Б, В, Г, Д. №4. 1. №5. 1. №6. 3,4. №7. 8. №8. 2. №9. 1. №10. 1, 2, 5. №11. 4. Ответы№2
№1. 1, 2, 3, 5. №2. 1, 2, 3, 4. №3. 1, 2, 3. №4. 3. №5. В, Г, Д. №6. А, Б,В, Г, Е. №7. 1,2. №8. 1-В, 2-Г, 3-Б, 4-А, 5-Д. №9. 1-Б, В, Г; 2-Б,Г; 3-Г. №10. А-3, Б-1, В-2. №11. 1-В, 2-А, 3-С, 4-Д.
МЕТОДИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ ДЛЯ ВЫПОЛНЕНИЯ ВНЕАУДИТОРНОЙ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ К ЗАНЯТИЮ ПО
|
||||||||||||||||||
|
Последнее изменение этой страницы: 2021-05-12; просмотров: 195; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 216.73.217.128 (0.009 с.) |