Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу КАТЕГОРИИ: ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву
Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Особенности метаболизма лейкоцитов.Содержание книги
Поиск на нашем сайте Способность некоторых клеток крови к фагоцитозу - одна из защитных функций крови. В фагоцитозе участвуют 2 типа лейкоцитов - нейтрофилы и моноциты. Нейтрофилы содержат многодольчатое ядро, поэтому их ещё называют полиморфноядерными лейкоцитами (ПЯЛ). Они поступают в кровоток из костного мозга и имеют продолжительность жизни около 8 сут. Взаимодействие белков интегринов (см. раздел 15) с рецепторами эндотелиальных клеток капилляров приводит к адгезии нейтрофилов, которые далее мигрируют в ткань.
Моноциты также могут выходить из кровяного русла, и тогда их называют макрофагами. Оба типа фагоцитов захватывают и разрушают бактерии. Макрофаги, кроме того, утилизируют старые повреждённые клетки и клеточные оболочки, в частности они поглощают около 1011 эритроцитов в сутки. Белки плазмы крови. В плазме крови содержится 7% всех белков организма при концентрации 60-80 г/л. Белки плазмы крови выполняют множество функций. Одна из них заключается в поддержании осмотического давления, так как белки связывают воду и удерживают её в кровеносном русле. • Белки плазмы образуют важнейшую буферную систему крови и поддерживают рН крови в пределах 7,37-7,43. • Альбумин, транстиретин, транскортин, трансферрин и некоторые другие белки (табл. 14-2) выполняют транспортную функцию. • Белки плазмы определяют вязкость крови и, следовательно, играют важную роль в гемодинамике кровеносной системы. • Белки плазмы крови являются резервом аминокислот для организма. • Иммуноглобулины, белки свёртывающей системы крови, а1-антитрипсин и белки системы комплемента осуществляют защитную функцию. Методом электрофореза на бумаге белки плазмы крови можно разделить на альбумины (55-65%), α1-глобулины (2-4%), α2-глобулины (6-12%), β-глобулины (8-12%) и γ-глобулины (12-22%). Существуют и другие методы, позволившие выделить и описать более 100 белковых компонентов плазмы крови. 1. Концентрация альбумина в крови составляет 40-50 г/л. В сутки в печени синтезируется около 12г альбумина, T1/2 этого белка - примерно 7 дней. Альбумин - важнейший транспортный белок. Он транспортирует свободные жирные кислоты, неконъюгированный билирубин, Са2+, Cu2+, триптофан, тироксин и трийодтиронин. Многие лекарства (аспирин, дикумарол, сульфаниламиды) связываются в крови с альбумином. 2. Сывороточные глобулины при высаливании нейтральными солями можно разделить на 2 фракции – эуглобулины и псевдоглобулины. Фракция эуглобулинов в основном состоит из γ-глобулинов, а фракция псевдоглобулинов включает α-, β- и γ-глобулины. α- и β-Глобулиновые фракции содержат липопротеины, а также белки, связанные с металлами. Большая часть антител, содержащихся в сыворотке, находится во фракции γ-глобулинов. Иммуноглобулины, или антитела, синтезируются В-лимфоцитами или образующимися из них плазматическими клетками. Известно 5 классов иммуноглобулинов: IgG, IgA, IgM, IgD и IgE, при этом IgG, IgA и IgM – основные классы; IgD и IgE – минорные классы иммуноглобулинов плазмы человека. Молекула иммуноглобулина состоит из двух идентичных пар полипептидных цепей. Каждая пара в свою очередь состоит из двух разных цепей: легкой (L) и тяжелой (Н). Каждая цепь разделена (может быть, несколько условно) на специфические домены, или участки, имеющие определенное структурное и функциональное значение: константные и вариабельные области. Участок иммуноглобулина, связывающийся со специфическим антигеном, формируется N-концевыми вариабельными областями легких и тяжелых цепей Другие наиболее изученные белки плазмы крови: 1. Гаптоглобин Обладает способностью соединяться с гемоглобином. Образующийся гаптоглобин-гемоглобиновый комплекс может поглощаться макрофагом, при этом предупреждается потеря железа. 2. Ингибиторы трипсина Способны ингибировать трипсин и другие протеолитические ферменты. 3. Трансферрин Относится к β-глобулинам и обладает способностью соединяться с железом. В этом комплексе железо трехвалентное. 4. Церулоплазмин Имеет в составе медь, окисляет аскорбиновую кислоту, адреналин и др. соединения. 5. С-реактивный белок В сыворотке крови здорового человека отсутствует. Обнаруживается при патологических состояниях, сопровождающихся воспалением и некрозом тканей. Появляется в острый период болезни, поэтому его еще называют белком «острой фазы». 6. Криоглобулин В сыворотке крови здорового человека отсутствует и появляется при патологических состояниях(миелома, нефроз, цирроз печени, лейкоз). При температуре ниже 37 оС 7. Интерферон Синтезируется в организме в ответ на действие вирусов, угнетает их размножение, но не разрушает уже имеющиеся вирусы
|
||
|
Последнее изменение этой страницы: 2021-05-27; просмотров: 141; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 216.73.216.198 (0.008 с.) |