Свойства ферментов как белков. Структура ферментов. Активный центр

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 3 из 17Следующая ⇒

СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ КАК БЕЛКОВ

Поскольку ферменты - биологические катализаторы белковой природы, им присущи все те свойства, которые характерны белкам.

Молекулярная масса ферментов варьирует в широких пределах. Панкреатическая рибонуклеаза(13 000 Да) и лизоцим (14 600 Да) являются одними из самых маленьких ферментов животных, а молекулярная масса олигомерных ферментов, таких, как цитохром с-оксидаза, может достигать 900 000 Да. По типу структурной организации ферменты можно разделить на несколько групп:

• Ферменты, образованные одной полипептидной цепью (лизоцим, рибонуклеаза).

• Ферменты, состоящие из нескольких одинаковых (протеиназа вируса СПИДа) или разных (цАМФ-зависимая протеинкиназа) субъединиц, соединенных нековалентными связями.

• Ферменты, образованные несколькими полипептидными цепями, соединенными ковалентными (дисульфидными) связями (химо-трипсин).

• Полифункциональные ферментные ансамбли (синтаза жирных кислот).

• Полиферментные надмолекулярные комплексы (дыхательная цепь митохондрий).

СТРУКТУРА ФЕРМЕНТОВ

Несмотря на то, что молекулярная масса различных ферментов колеблется в очень широком диапазоне, размеры белковых молекул ферментов намного превышают размеры их субстратов. Именно поэтому ферменты взаимодействуют с субстратами сравнительно небольшим участком, получившим название «активный центр».

Активный центр

Активный центр - участок молекулы фермента, осуществляющий связывание субстрата и его каталитическое превращение (рис. 5-6). Поскольку он формируется на уровне третичной структуры белка, аминокислотные остатки, входящие в его состав, могут быть расположены в полипептидной цепи на значительном расстоянии друг от друга. Например, в активном центре пепсина расположены каталитические аминокислотные остатки Асп-32 и Асп-215 (номер указывает на положение аминокислотного остатка в полипептидной цепи), и именно их карбоксильные группы участвуют в расщеплении пептидной связи субстрата. В молекуле химотрипсина каталитическими аминокислотными остатками являются Гис-57, Асп-102 и Сер-195.

Рис. 5-6. Молекула фермента, в активном центре которого находится молекула субстрата

В составе активного центра выделяют участки субстратсвязывающий и каталитический, обеспечивающие ферментативное превращение субстрата.

Связывание субстрата с активным центром фермента осуществляется путем образования нековалентных связей (водородных, электростатических, гидрофобных) с аминокислотными остатками субстратсвязывающего участка. Это вызывает дестабилизацию связей в молекуле субстрата, которые атакуются каталитическими аминокислотными остатками с образованием продукта реакции (рис. 5-7).

Рис. 5-7. Превращение субстрата S в активном центре фермента с образованием продуктов P₁ и P₂ (схема)

Познавательные статьи:



Психологические особенности спортивного соревнования

Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации

Занятость населения и рынок труда

Социальный статус семьи и её типология