Каталитическая активность ферментов

↑

▷ Содержание

Стр 1 из 17Следующая ⇒

Ферменты

ОПРЕДЕЛЕНИЕ

В клетках человека ежесекундно совершается множество химических превращений, которые осуществляются в мягких условиях (при температуре тела, умеренных значениях рН и атмосферном давлении) с высокой скоростью, благодаря присутствию особых биологических катализаторов. В настоящее время каталитическая активность обнаружена главным образом у ферментов, а также у антител и некоторых видов РНK.

Общие свойства биологических и небиологических катализаторов:

· Действуют в ничтожно малых количествах по сравнению с содержанием регулирующих веществ;

· Катализируют только энергетически возможные реакции;

· Не сдвигают равновесие реакции, но ускоряют его достижение;

· Не расходуются (за редким исключением) в процессе реакции.

Биологические катализаторы, как и катализаторы небиологических систем, ускоряют химические реакции, сжигая энергию активации. В обычном состоянии исходные молекулы субстрата (S) характеризуются стабильной структурой, обладают невысокой свободной энергией и потому химически инертны (рис. 5-1). Для дестабилизации структуры и увеличения реакционной способности молекулы субстрата необходимо перевести в переходное состояние, характеризуемое более высоким значением свободной энергии. Именно в переходном состоянии возможны разрывы старых химических связей и образование новых.

Энергию, необходимую для достижения субстратом переходного состояния, называют энергией активации (Еакт). Для каждой химической реакции характерно свое значение энергии активации. Чем легче достигается переходное состояние, тем больше скорость реакции.

Рис. 5-1. Изменение свободной энергии некатализируемой и катализируемой химической реакции

Катализатор (биологический или небиологический) повышает скорость химической реакции (превращения субстрата S в продукт Р), изменяя ее путь таким образом, что каталитической реакции свойственна более низкая величина энергии активации. При этом общая энергия суммарной реакции не изменяется.

Ферменты – биологические катализаторы белковой природы. Раздел биохимии, изучающий структуру ферментов и катализируемые ими реакции, называют энзимологией. Именно ферменты катализируют тысячи химических реакций, из которых в конечном счете слагается обмен веществ в клетке. Их отличают:

· Высокая каталитическая эффективность – например, фермент карбоангидраза ускоряет реакцию образования угольной кислоты (СО₂+Н₂О→Н⁺+НСО₃^-) в 10⁷ раз (в 10 млн!);

· Специфичность действия – каждый фермент катализирует конкретную химическую реакцию, и при этом не образует побочные продукты;

· Регулируемость – разнообразные вещества могут увеличивать или снижать каталитическую активность ферментов.

Исследования структуры и функции ферментов позволили не только охарактеризовать особенности протекания метаболических процессов в клетках, но и использовать накопленные знания в клинической практике для диагностики и лечении многих заболеваний.

Об активности фермента судят по скорости катализируемой им реакции.

Если фермент Е (от англ. enzyme – фермент) катализирует реакцию превращения субстрата S в продукт Р (S→P), то его каталитическую активность определяют, измеряя убыль S или накопление Р за определенный промежуток времени (рис. 5-2).

Рис. 5-2. Зависимость накопления продукта реакции (Р) от времени (t)

На начальном участке кривой зависимости скорости реакции от времени, регистрируемой по накоплению продукта Р, реакция идет с постоянной скоростью. В дальнейшем такая пропорциональность теряется и скорость накопления продукта замедляется. Это может быть следствием разнообразных причин. Снижение скорости реакции, например, происходит по мере приближения химической реакции S→P к положения равновесия. Именно поэтому на практике активность ферментов определяют на начальном участке кривой, который находят, проводя касательную.

В научной и клинико-лабораторной практике активность ферментов чаще всего выражают в международных единицах (сокращенно МЕ или просто ЕД). Международная единица активности фермента – такое его количество, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата в минуту (мкмоль/мин).

В системе МИ единица активности катал (сокращенно кат) соответствует тому количеству фермента, которое катализирует превращение 1 моля субстрата в секунду. Одна международная единица активности фермента (1 МЕ) равна 16,67 нанокат (  катал), а 1 кат =  МЕ. Правда, следует отметить, что катал как единица активности фермента не получила широкого применения.

В практической работе часто используют активность фермента, которую выражают в единицах фермента на 1 мг белка того объекта, в котором содержится данный фермент. В жидких средах организма (например, в плазме или сыворотке крови, слюне и десневой жидкости) активность выражают в единицах фермента на 1л.

Познавательные статьи:



Коммуникативные барьеры и пути их преодоления

Рынок недвижимости. Сущность недвижимости

Решение задач с использованием генеалогического метода

История происхождения и развития детской игры