Механизм передачи гормонального сигнала в клетку . Рецепторы гормонов .

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 15 из 24Следующая ⇒

Гормон взаимодействует на мембране клетки со специфическим рецептором, вызывая активирование мембран-связанного фермента - аденилатциклазы, которая катализирует образование цАМФ, и тем самым изменение скорости внутриклеточных процессов. цАМФ реализует свой эффект через внутриклеточный фермент - протеинкиназу. Активная протеинкиназа диссоциирует на одну R2-субъединицу и две свободные каталитические субъединицы (обладают ферментативной активностью, фосфорилируя и соответственно изменяя активность других белков-ферментов).

Гормональные рецепторы - химические структуры соответствующих тканей-мишеней, содержащие высокоспецифические участки (углеводные фрагменты гликопротеинов и ганглиозидов) для связывания гормонов. Рецепторы гормонов белковой и пептидной природы расположены на наружной поверхности клетки (на плазматической мембране); рецепторы гормонов стероидной природы локализованы в цитоплазме и ядре.

Цикл Кребса: последовательность реакций, связь с дыхательной цепью, биологическая роль.

ЦТК -12 АТФ: 11 - окислительное фосфорилирование и 1 субстратное.

1) Ацетил-КоА + оксалоацетат = цитрат (лимонная кислота) (цитратсинтаза);

2) Цитрат =(обратимая реакция)= цис-аконитат =(обр.р.)= изоцитрат (лим. к-та) (аконитатгидратаза);

3) Изоцитрат = альфа-кетоглутарат (изоцитратдегидрогеназа); 3АТФ

4) Альфа-кетоглутарат = сукцинил-КоА (альфа-кетоглуторатдегидрогеназа); 3АТФ

5) Сукцинил-КоА = сукцинат (сукцинил-КоА-синтаза) (субстратное фосфорилирование); 1АТФ

6) Сукцинат = фумарат (сукцинатдегидрогеназа); 2АТФ

7) Фумарат = малат (фумаратгидратаза); 3АТФ

8) Малат = оксалоацетат (малатдегидрогеназа).

Молекулярные механизмы генетической изменчивости. Мутации. Наследственные протеинопатии.

По особенностям структурных изменений можно отметить несколько групп разнообразных мутаций: замена одних азотистых оснований другими (транспозиция); изменение количества нуклеотидных пар в структуре гена (дупликация, инсерция (вставка другой последовательности), делеция); изменение порядка последовательности нуклеотидов в составе гена (инверсии); разрыв цепей; образование сшивок.

Мутации: генные (изменения первичной структуры ДНК), хромосомные (делеция, транслокация, инверсия, дупликация) и геномные (полиплоидия и анеуплоидия).

Наследственные протеинопатии: серповидноклеточная анемия (синтез аномального гемоглобина).

Пониженный уровень глюкозы в крови.

Ответ: Норма – 3,3-5,5 ммоль/л. Снижение – гипогликемия. Причины:

- обезвоживание

- передозировка инсулином и иными сахароснижающими препаратами

- чрезмерная физическая нагрузка

- недоедание

Билет 24

ФАД - зависимые дегидрогеназы: механизм действия кофермента. Субстраты ФАД - зависимых дегидрогеназ.

Флавиновые ферменты содержат в качестве кофермента (простетическая групппы) одно из двух производных витамина В2 (рибофлавина): ФМН или ФАД. Представители - НАДН2-дегидрогеназа (содержит ФМН, который акцептирует водород от НАДН2 или НАДФН2) и СДГ (содержит ФАД и может играть роль первичных дегидрогеназ, принимая электроны и протоны при окислении субстратов). ФАД-зависимые дегидрогеназы участвуют в передаче электронов и протонов на кофермент Q (КоQ). Субстрат - жирные кислоты.

Гормоны задней доли гипофиза, их химическая природа, биологическая роль.

Окситоцин - гладкая мускулатура - сокращение гл. мускулатуры;

Вазопрессин - почечные канальцы - антидиуретическиое воздействие.

Химическая природа - богатые цистеинов белки, содержащие по 7 дисульфидных связей - нонапептиды. Окситоцин в положении 3 от N-конца содержит изолейцин, а в положении 8 - лейцин; вазопрессин - в 3 положении - фенилаланин, в 8 - аргинин.

Познавательные статьи:



Где возникла философия и почему?

Относительная высота сжатой зоны бетона

Сущность проекции Гаусса-Крюгера и использование ее в геодезии

Тарифы на перевозку пассажиров