Фосфолипиды, строение, биологическая роль.

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 9 из 24Следующая ⇒

Фосфолипиды — сложные липиды, сложные эфиры многоатомных спиртов и высших жирных кислот. Содержат остаток фосфорной кислоты и соединённую с ней добавочную группу атомов различной химической природы.

Фосфолипиды — амфифильные вещества. Состоят из полярной «головки», в состав которой входит глицерин или другой многоатомный спирт, отрицательно заряженный остаток фосфорной кислоты и часто несущая положительный заряд группа атомов, и двух неполярных «хвостов» из остатков жирных кислот. Главная особенность фосфолипидов состоит в том, что «головка» у них гидрофильна, а «хвосты» гидрофобны. Это позволяет при нахождении в толще водной среды образовывать бислой — двойной слой фосфолипидных молекул, где гидрофильные головы с обеих сторон соприкасаются с водой, а гидрофобные хвосты упрятаны внутрь бислоя и тем самым защищены от контакта с водой.

Это определяет многие физические и химические свойства фосфолипидов, например, способность формировать липосомы и биологические мембраны (липидный бислой). Химическая структура полярной «головки» определяет суммарный электрический заряд и ионное состояние фосфолипида. Содержатся в нервной ткани, участвуют в доставке жиров, жирных кислот и холестерина. Служат источником фосфорной кислоты.

Окислительное дезаминирование аминокислот. Глутаматдегидрогеназа. Значение этой реакции.

Окислительное дезаминирование - отщепление аминогруппы с высвобождением аммиака.

1 стадия - ферментативная:

Глутамат + НАД+ = имминоглутамат (промежуточный неустойчивый продукт) + НАДН2 (глутаматдегидрогеназа);

2 стадия:

Имминоглутарат + Н2О = альфа-кетоглутарат + NH3

Глутаматдегидрогеназа. Различают три разных типа глутаматдегидрогеназ: один использует в качестве кофермента как НАД, так и НАДФ (клетки животных); два других используют или НАД, или НАДФ (микроорганизмы, клетки растений и грибов).

Восстановленный НАДН2 далее окисляется флавиновыми ферментами и цитохромной системой с образованием воды.

Аммиак благодаря обратимости ферментативной реакции в присутствии НАДН2 может участвовать в восстановительном аминировании альфа-кетоглутаровой кислоты с образованием глутамата.

Про кальций. (ну вообще зашибись, конечно, подробно)

Ответ: Норма кальция в крови взрослого человека - 2,15 - 2,5 ммоль/л

Уровень кальция в крови уменьшает кальцитонин, увеличивает – паратгормон (за счёт увеличения реабсорбции)

Билет 14

Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентрации субстрата и фермента.

Зависимость скорости от температуры - скорость хим. реакции увеличивается в 2 раза при повышении температуры на 10 ℃. Оптимальная температура - не превышающая 45-50 ℃. При температуре выше 50 ℃ на скорость реакции большое влияние начинает оказывать тепловая денатурация белка-фермента, приводящая к полному прекращению ферментативного процесса. При 100 ℃ почти все ферменты утрачивают свою активность, исключение составляет миокиназа. 

Зависимость скорости от pH - оптимум pH среды - точка, при которой фермент проявляет максимальную активность. Пепсин - 1,5-2,5; амилаза слюны - 6,8-7,0; каталаза - 6,8-7,0; уреаза - 7,0-7,2; липаза панкреатическая - 7,0-8,5; трипсин - 7,5-8,5; аргиназа - 9,5-10,0.

Зависимость скорости от концентрации субстрата - при низкой концентраци субстрата скорость реакции прямо пропорциональна концентрации субстрата. При высокой концентрации субстрата скорость реакции максимальна и становится постоянной и не зависящей от концентрации субстрата.

Константа Михаэлиса - показатель концентрации субстрата - численно равна концентрации субстрата (моль/л), при которой скорость данной ферментативной реакции составляет половину от максимальной. Константа Михаэлиса характеризует сродство фермента и субстрата: чем меньше константа, тем сродство выше.

Познавательные статьи:



Как правильно слушать собеседника

Типичные ошибки при выполнении бросков в баскетболе

Принятие христианства на Руси и его значение

Средства массовой информации США