Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу КАТЕГОРИИ:  Археология Биология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия ЭкологияТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву 
Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Типи зв’язків у білкових молекулахСодержание книги
Поиск на нашем сайте
1.Пептидні зв’язки – (- СО – NH -) виникають внаслідок взаємодії карбоксильних та 2.Дисульфідні зв’язки (- S – S -) – утворюються між залишками молекул цистеїну, що входять до одного або різних пептидних ланцюгів. 2.Нековалентні зв’язки та слабкі взаємодії – фізико – хімічні зв’язки, що беруть участь у взаємодії як певних частин одного пептидного ланцюга, так і різних, близько розташованих ланцюгів, утворюючи вищі рівні конформації білкових молекул. 1.Водневі зв’язки – виникають між двома електронегативними атомами за рахунок атома Гідрогену, ковалентно зв’язаного з одним із електронегативних атомів. Вони найчастіше утворюються між Гідрогеном, що входить до складу груп = NH, - OH, - SH та сусіднім атомом Оксигену, наприклад: = N – H … O = C =
3. Дипольні зв’язки – електростатичні взаємодії постійних чи індукованих диполів, які можуть виникати між радикалами полярних амінокислот (серину, цистеїну, тирозину тощо), що входять до складу білкових молекул. 4.Гідрофобні взаємодії – слабкі взаємодії. Що виникають між бічними радикалами таких амінокислот, як валін, лейцин, ізолейцин тощо за рахунок їх „виштовхування” з полярної (звичайно, водної) фази. Первинна структура білків Під первинною структурою білків розуміють послідовність сполучення залишків амінокислот у поліпептидному ланцюгу. У поняття первинної структури білка або пептиду входять його якісний та кількісний склад та порядок чергування окремих амінокислотних залишків. Порядок хімічного сполучення амінокислотних ланок – найбільш істотна причина різноманітності білків. Наприклад, для білка, в кому міститься лише 10 залишків різних амінокислот, можливе існування 3 628 800 ізомерів, які відрізняються порядком сполучення амінокислотних ланок.
Мал. 25. Параметри структурних елементів поліпептидного ланцюга (розміри подано в ангстремах; 1 Вторинна структура білків – це ряд конформацій, утворення яких зумовлено, головним чином, водневими зв’язками між окремими ділянками пептидного ланцюга або різними поліпептидними ланцюгами. Розрізняють два основних типи впорядкованої вторинної структури білкових молекул: Мал. 26. Модель вторинної структури поліпептидного ланцюга у вигляді
Третинна структура білків являє собою спосіб укладання в тримірному просторі поліпептидного ланцюга з певною вторинною структурою. Залежно від форми та особливостей тримірної просторової організації розрізняють глобулярні та фібрилярні білки. Глобулярні білки – білки, що мають округлу (кулеподібну або еліпсоподібну) форму. Це альбумін сироватки крові, міоглобін м’язів, гемоглобін, більшість ферментних білків. Глобулярні білки побудовані з одного або з декількох зв’язаних дисульфід ними містками поліпептидних ланцюгів, що згорнуті в щільні кулеподібні форми. Фібрилярні білки – білки, структурною особливістю яких є витягнута форма молекул. Вони схильні до утворення мультимолекулярних ниткоподібних комплексів – фібрил, що складаються з декількох паралельних поліпептидних ланцюгів. Фібрилярні білки є структурними компонентами сполучної та інших опорних тканин організму. Прикладами структурних фібрилярних білків є колаген – найбільш розповсюджений білок організму людини, що становить до 30% загальної кількості тканинних білків, еластин сполучної тканини, Четвертинна структура білків утворюється при об’єднанні (агрегації) декількох поліпептидних ланцюгів або протомерів, кожен з яких має свою характерну впорядковану конформацію.
Мал. 27. Четвертинна структура молекули гемоглобіну Білки з четвертинною структурою можуть включати як однакові протомери (гемоглобін), так і різні. У складі багатьох білків – ферментів містяться різні протомери, що виконують різні біохімічні функції (зокрема каталітичну та регуляторну). Методичні рекомендації 1.При розгляді першого питання звернути увагу на типи зв’язків у білкових молекулах. 2.Ознайомлюючись із матеріалом другого питання, замалювати структури білка. Запитання для самоперевірки: 1.Що таке поліпептидний ланцюг? Яка його будова? 2.Які різновиди вторинної структури вам відомі? 3.Як поділяються білки за своєю третинною структурою? 4.Як утворюється четвертинна структура білкової молекули?
Тести для самоконтролю І рівень 1.Вказати пептидний (амідний) тип зв’язку: а)- С – О – О – R; в) - S – S -; б) – C – N –; г) - N = N -. II I O H 2.Яка із структур є вторинною: а)глобула; в) б)фібрила; г) поліпептид. 3.Вказати найбільш розповсюджений білок людського організму: а)гемоглобін; в)еластин; б)кератин; г)колаген. ІІ рівень 4. Який зв’язок належить до ковалентних: а)дисульфідний; в)дипольний; б)водневий; г)йонний. 5.Поліпептидний зв’язок утворюється між С = О та NH – групами, які віддалені одна від одної на: а)3,6 амінокислотних залишки; в)3 амінокислотних залишки; б)2 амінокислотних залишки; г) 6 амінокислотних залишки. ІІІ рівень 6.Скласти формулу тетрапептиду, який побудований із залишків аланіну.
|
||
|
|
Последнее изменение этой страницы: 2016-07-16; просмотров: 1567; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 216.73.217.128 (0.008 с.) |
- аміногруп амінокислот, що утворюють пептидний ланцюг.
= 0,1 нм)
- структуру. (Мал. 15.) 
