Мы поможем в написании ваших работ!
ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
|
Качественные реакции на аминокислоты (качественная реакция).
Содержание книги
- Галогенирование циклопропана.
- Расщепление четвертичных аммониевых оснований.
- Гидратация алкинов (реакция М. Г. Кучерова ). Механизм А N .
- Способы получения: 1. Природные источники.
- Влияние заместителей на реакционную способность бензольного кольца
- Реакции, протекающие с потерей ароматичности в ряду бензола и нафталина: гидрирование, хлорирование, окисление. Представители: бензол, толуол, ксилолы, кумол, бифенил, дифенилметан, трифенилметан.
- Реакции нуклеофильного замещения
- Галогенпроизводные углеводородов: реакции нуклеофильного замещения (превращение в спирты, простые и сложные эфиры, тиолы, сульфиды, амины, нитрилы, нитропроизводные).
- Реакции нуклеофильного замещения у аллил- и бензилгалогенидов. Причины повышенной реакционной способности в реакциях SN.
- Многоатомные спирты: этиленгликоль, глицерин; особенности химического поведения и химии
- Нуклеофильные и основные свойства.
- Простые эфиры. Классификация, номенклатура, физические свойства, способы получения, идентификация. Представители: диэтиловый эфир, анизол, фенетол, 1,4-диоксан, тетрагидрофуран, этиленоксид.
- Сульфиды: номенклатура, способы получения. Сравнение нуклеофильных свойств сульфидов с простыми эфирами. Окисление.
- Диазосоединения. Номенклатура. Реакция диазотирования, механизм и условия проведения. Строение солей диазония, влияние рН среды на строение диазосоединений.
- Альдегиды и кетоны. Реакции с углеродсодержащими нуклеофилами. Присоединение магнийорганических соединений и циановодорода.
- Хиноны. Бензрохиноны. Нафтохиноны, витамин К. Антрахинон. Окислительные свойства хинонов. Убихиноны.
- Способы получения карбоновых кислот.
- Он-кислотные свойства карбоновых кислот
- Декарбоксилирование карбоновых кислот.
- Реакции нуклеофильного замещения.
- Сн-кислотные свойства малонового эфира, синтезы на основе малонового эфира
- Химические свойства аминокислот.
- Свойства аминокислот с удаленными функциональными группами.
- Качественные реакции на аминокислоты (качественная реакция).
- Ароматические аминокислоты. П-аминобензойная кислота и ее производные, применяемые в медицине: анестезин, новокаин, новокаинамид. О-аминобензойная (антраниловая) кислота.
- Ацетоуксусный эфир: строение, таутомерия. Синтез карбоновых кислот и кетонов на базе ацетоуксусного эфира.
Реакция с нингидрином применяется для открытия и количественного определения a -аминокислот.
Продукт реакции имеет сине-фиолетовое окрашивание, интенсивность окраски которого (при 570 нм) пропорциональна количеству аминокислоты.
Биуретовая реакция служит для обнаружения пептидных связей в пептидах и белках. В щелочном растворе с ионами меди (II) наблюдается характерное фиолетовое окрашивание. В пептидах и белках пептидная связь обычно находится в амидной форме (или кетоформе), но в щелочной среде она переходит в иминольную (енольную).
Реакция с n-диметиламинобензальдегидом в среде серной кислоты используется для обнаружения триптофана (красно-фиолетовое окрашивание). Эта реакция применяется для количественного определения триптофана в продуктах расщепления белков.
Для обнаружения цистеина используется реакция с ацетатом свинца. При нагревании раствора белка с ацетатом свинца в щелочной среде образуется PbS, осадок черного цвета.
Ксантопротеиновая реакция служит для обнаружения ароматических и гетероциклических α-аминокислот (фенилаланина, тирозина, гистидина, триптофана).
При действии концентрированной азотной кислоты НNО3 на раствор белка образуется нитросоединение, окрашенное в желтый цвет. При добавлении к нему щелочи окраска становится оранжевой в связи с ионизацией фенольной гидроксильной группы и увеличением вклада аниона в сопряжение.
Пептиды и белки. Строение (электронное, пространственное) пептидной группы. Первичная структура пептидов и белков. Частичный и полный гидролиз полипептидов.
Пептиды и белки представляют собой соединения, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидной (амидной связью). Условно считают, что пептиды содержат в молекуле до 100, а белки — более 100 аминокислот. В группе пептидов принято различать олигопептиды, содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и полипептиды в состав которых входит до 100 аминокислотных остатков. Пептидную или белковую молекулу можно представить как продукт поликонденсации α-аминокислот, протекающей с образованием пептидной связи.
 
Аминокислотная последовательность, т. е. порядок чередования α-аминокислотных остатков называется первичной структурой пептидов и белков. Она детерминирована последовательностью нуклеотидов в ДНК, кодирующей данный белок и и-РНК. Первичная структура определяет и более высокие уровни организации, которые формируются самопроизвольно. В отличие от белков пептиды имеют более разнородный аминокислотный состав, в частности, довольно часто включают аминокислоты D-ряда.
|
