Строение гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфата

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 5 из 92Следующая ⇒

Углеводная часть, аналогично с гликопротеинами, связывается с белком через остатки серина и аспарагина.

Схема строения протеогликанов
межклеточного вещества

По функции структурные протеогликаны значимы для межклеточного пространства, особенно соединительной ткани, в которое погружены коллагеновые волокна. При помощи электронной микроскопии выяснено, что они имеют древовидную структуру – в центре находится гиалуроновая кислота, которая через связующие белки присоединяет многочисленные "веточки" из хондроитинсульфатов, кератансульфатов, дерматансульфатов. Молекулы гликанов весьма гидрофильны, создают сетчатый желеподобный матрикс и заполняют пространство между клетками, являясь преградой для крупных молекул и микроорганизмов.

Еще одним компонентом протеогликанов является гепарин, имеющий несколько сульфатированных цепей гетерополисахарида, связанных с белковым ядром через остатки серина. В крови гепарин связывается с антитромбином III, образуя комплекс, блокирующий факторы свертывания крови IIа, IХа, Ха, XIa и ХIIа, что применяется для профилактики тромбозов у больных различного профиля.

В настоящее время используются препараты низкомолекулярных гепаринов и нефракционированных гепаринов, обладающие лучшими характеристиками.

Также функцией гепарина является активирующее влияние на активность фермента липопротеинлипазы, участвующего в метаболизме транспортных форм липидов в крови (хиломикроны и липопротеины очень низкой плотности). Как следствие, количество липидов в крови снижается.

ФЕРМЕНТЫ

История открытия и изучения ферментов. Особенности ферментативного катализа.

Ферментативный катализ имеет свои особенности

Этапы катализа

В ферментативной реакции можно выделить следующие этапы:

1. Присоединение субстрата (S) к ферменту (E) с образованием фермент-субстратного комплекса (E-S).
2. Преобразование фермент-субстратного комплекса в один или несколько переходных комплексов (E-X) за одну или несколько стадий.
3. Превращение переходного комплекса в комплекс фермент-продукт (E-P).
4. Отделение конечных продуктов от фермента.

Механизмы катализа

1. Кислотно-основной катализ – в активном центре фермента находятся группы специфичных аминокислотных остатков, которые являются хорошими донорами или акцепторами протонов. Такие группы представляют собой мощные катализаторы многих органических реакций.

2. Ковалентный катализ – ферменты реагируют со своими субстратами, образуя при помощи ковалентных связей очень нестабильные фермент-субстратные комплексы, из которых в ходе внутримолекулярных перестроек образуются продукты реакции.

Типы ферментативных реакций

1. Тип "пинг-понг" – фермент сначала взаимодействует с субстратом А, отбирая у него какие либо химические группы и превращая в соответствующий продукт. Затем к ферменту присоединяется субстрат В, получающий эти химические группы. Примером являются реакции переноса аминогрупп от аминокислот на кетокислоты - трансаминирование.

Ферментативная реакция по типу "пинг-понг"

2. Тип последовательных реакций – к ферменту последовательно присоединяются субстраты А и В, образуя "тройной комплекс", после чего осуществляется катализ. Продукты реакции также последовательно отщепляются от фермента.

Ферментативная реакция по типу "последовательных реакций"

3. Тип случайных взаимодействий – субстраты А и В присоединяются к ферменту в любом порядке, неупорядоченно, и после катализа так же отщепляются.

Ферментативная реакция по типу "случайных взаимодействий"

Познавательные статьи:



Техника прыжка в длину с разбега

Тактические действия в защите

История Олимпийских игр

История развития права интеллектуальной собственности