Разнообразие структуры генома

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 5 из 10Следующая ⇒

Особенности в. РНК

Вирусы растений – РНК содержащие вирусы, исключительно в цветной капусте – ДНК.

Для изучения нуклеиновых кислот их выделяют фенальным методом с применением детергентов: додецилсульфат натрия (инактивация нуклеаз) – позволяет выделить нуклеиновую кислоту в нативном (норм.) состоянии.

РНК – содержащие вирусы, 80% - от всех вирусов.

Уникальность свойств – сохранение наследственной информации РНК.

РНК – содержащие вирусы:

1) «+» цепочечные (вирус с позитивным геномом) геном их обладает инфекционностью и выполняет функцию и-РНК, поэтому в структуре не содержится полимераз.

ИСКЛЮЧЕНИЕ:Семо Ретровирусы: их репликативный цикл включает предварительный перенос «+» цепочечной РНК на синтезирующую молекулу ДНК, т.э. есть фермент Е обратная транскриптаза. На 5! – конца генома находится особая шапочка для спеціального узнавання и – РНК рибосомами, а на 3! – конце участок полиадениловых нуклеотидов - придают стабильность молекуле – и-РНК.

У ретровирусов – нет сначало шапочки а синтезируется уже на интерируемой провирусной ДНК. Представители РНК – содержащие:

Сем пикорновирусы, Сем Капсидовирусы, Сем Тоговирусы, Сем Флавивирусы, Сем Короновирусы, Сем ретровирусы

Молекулярная масса: от 0,3* 10*6 до 7*10*6 Д.

ВТМ – наиболее изучен Мм – 2*10*6 Да. Он образует винтообразную структуру с d = sed A сиграли, шаг спирали = 23А. Структура РНК – одноцепочечная, линейная.

РНК – вирусы одноцепочечные.

Но: семейство Ретровирусы (энтериты, растений опухолевые, двуцепочечные, установили окрашиванием, и по правилу Чергаффа.)

Двуцепочечные РНК-содерж – диплорновирусы (фрагментраный геном)

2) «-» цепочечные – негативный геном – геном противоположной симметрии, не обладает инфекционностью, служит матрицей для синтеза и-РНК. Содержат РНК-транскирптазу или РНК-полимеру, кот кодирует негативную цепочку в позитивную (Ортомиксовир, Парамиксовир, Рабдовир, Аденовир, Буньявир).

3) Линейная одноцепочечная РНК – для Пикорновир и ВТМ

4) Фрагментарный геном (Ортовир, в. гриппа)

5) Фрагментарный однонитчатый кольцевой геном (Буньявир)

6) Двухцепочечные (в. В-гепатита)

ДНК содерж

- Незначительная часть ДНК вирусов представлена однонитчатой линейной молекулой-сем. парвовирусы. Некоторая кольцевая одноцеп. молекула-FX 174. Основная масса – геном представлен линейными двухцепочечными структурами с незамкнутыми концами. (Аденовирусы, герпесвирусы, некоторые Т-нечётные в частности Т-7).

- линейная двухцепочная структура сопределенными разрывами в одной цепи – Т5 вирус.

- Двухцепочная спираль с замкнутыми концами: В.оспы, в. Осповакцины.

- Замкн.кольц. спираль двухцепочн. с супервитками. Сем. Папова Вирусы.

Фаг, пораж. морск. псевдомонаду.

- Двунитч. кольц. Структ. вируса с однонитч. участком. в. Гепатита В

58. Особенности белков в.

1.Структурные белки

2.Белки – ферменты

3.Белки модифицированные структуру или ф-и к-ки хазяїна.

Белки по хим.составе практик не облич от б. эукариот.

Ак – это нейтральне ак, или дикарбоновые. Изоэлектр. точка в кисл. ВТМ – 3,5 в. животных /н.гриппа) 4,8-5,4 Бактериофаг – 3,8-3,9

Белки в. растений сост. из 1полипептидной цепи, кот. содерж от 1-4 остатков цистеина не содерж. Дисульф. М_белков 15*10³- 25*10³ Да.

Найб. изуч. Из в. раст – ВТМ - им. спир. капсид – белки упаков. по спирали

М_{субьединицы} 17530Да. Молекула белка сост. 158 ак. 60-95% - белка у в. растений. На поверхность выходит ак – треонин. При дейст. карбоксипептидазы – выходит ак- треонин. Кол-во кислых груп-к на 8 тыс. выше, чем др. Arg, Лиз. Гистидин – в очень не больш кол-ве.

Белки фагов просто усроены РНК – содерж Б – комп. пред-ны 1 доминирующим белком М= 15*10¹³ Да. В их составе был обнаружен особый белок А – кот. получил название фактора созревания. Минорный белок. Отсутствует цистеин, arg, гистидин. Особый белок содержался, кот. наход. на конце и фунц – му назначению – вып. Ф – ю фактора созревания.

FX174. Вирион сост. 3 основных белков и 1 минорного белка, число молек. = 60, расп. по пов – ти б. капсида. М = 48*10³ Да. На углах -12 шипов – факторы прикрепления – 5 мол. белка М = 19*10³ Да.

Фаг λ Вост. из 3 осн. белка: головке, капсид, чехол. Т – неч фаги Н: Т7 из 10 белков. Найб.

Сложно устроены Т – четные фаги – осн. головка занимает 85% - М = 42*10³ Да. N – концевой аланин и С – концевая ак глицин. Зборка белков этого фагапротек одновременно с расшепл. О – предшественника. У этого фага есть 3 минорных белка, кроме головки есть сокр – ся чехол – 144 мол. белка М = 50*10³-80*10³ Да. Эти белки содержат 1 гистидиновый остаток. С – концевой участок представл. Гли и Серином. Эти белки не содерж. N – конц. ост - углев. остатками белок чехла может сокр-ся; в несокр-м сост. – 24 витков спирали – 12 мол. белка. При сокращении чехол меньшн в 2 раза из 12 витков по24 мол. белка. В этом фаге есть белковая базальная пластинка, сост из 3 белков. М = 20*10³ Да. На конце белковой пластинки находяться нити отростка, так же они представлены белковым компонентом, там 2 основных белка: 1 белок 155*10³, 2 белок 120*10³Да. Особый Е – фаг-лизоцим – находится в отростке, расщепляющий оболочку клетки хозяина и входит или наоборот. В количественном отношении фаговый лизоцим содержит 2 цист.остатка 3 триптофана.

Белки в. животных.

Наиболее просто устроены – меньше. Пикорновирусы – 4 молекулы белка, М=35*10³, 30*10³, 24*10³, 7*10³Да. Вирус гриппа – 6 основных белков

Реовирусы – 7

Аденовирусы – 12 пептонов на вершине гексомеров

Вирус герпеса – более 24 различных белков.

Белки простоустроеных вирусов.

Структурные белки: 1.Капсидные: белковые оболочки вирусов состоит из капсомеров, принцип субъеденичности – происходит огромная экономия генетического материала.

2. Геномные: белки, которые ковалентно связаны с геномом, функции связаны с транскрипцией, трансляцией вирусного генома, прикрепляются к концу капсида вируса.

Неструктурные белки:

1. Белки – предшественники, отличающиеся нестабильностью, нарезаются на функционально-активные белки (структурные).

2. Белки Е синтазы (полимеразы) ДНК или РНК обеспечивают транскрипцию и репликацию вирусного генома.

3. Модифицирующие белки – которые модифицируют определенным образом структуры клетки хозина(протеазы, протеин-киназы).

Неструктурные белки обслуживают внутриклеточную репродукцию вирусов, но в состав самой вирусной частицы не входят.

9.Белки сложноустроенных вирусов.

Структурные:

Образуют нуклиокопсид, сверху окруженный дополнительной оболочкой. Суперкопсидные белки расположены в двойном лепидном слое. Самые поверхностные суперкапс.б. – обычно гликозилированые. Гликозилирование их осуществ. клетками хозяина – выполняет несколько важных ф-й для клетки.

В составе суперкопсида:

1. Взаимодействуют со специф рецепторами клеточной поверхности некоторых хозяинов – прикрепительные белки (1).

2. Белки, которые участвуют в слиянии вирусной и клеточной мембран – белки слияния (2) – отвецтвены за образование гигантских клеток – синцитиев (синпластов).

3. «Адресная» ф-я – способность белков узнавать чуствительные Кл, котрые способны осуществить неспецифическую репродукцию вирусной частички.

4. Модифицирующие белки.

5. Более внутренний слой – матричные белки – связывание суперкопсидной оболочки вируса с нуклеокопсидом.

В составе копсида:

Копсидные

Геномные

Полимеразы

Неструктурные белки

Предшественники структурных

Полимеразы

Регуляторы синтеза РНК и ДНК

Белки - ферменты

1. Вирионные – в составе вириона и вносятся внутрь инфор.кл Н: ферменты транскрипции и трансляции. ДНК и РНК полимеразы, обратная транскриптаза ретровирусов, эндо и экзо нуклиазы, неироминидаза. АТФ аза.

2. Вирус – индоцибильные белки – б – Е, структура которая закодирована в вирусном геноме (РНК прлимеразы – тоговирусы, пикорнов, парамиксов, портомиксов, ДНК полимераза, герпевирусов.)

ЛИПИДЫ

Фосфолипиды и нейтральные.

По содержанию липидов:

1. Сложноорганизов ДНК или РНК содержащие вирусы 15-35%, фосфолип 50-60%, холестир липопротеины 20-30%. Н: вирусы окружен суперкопсидн оболочкой, размнож почкованием, ф-я стабилизации структуры в. Липопротеиновая суперкопсидная оболочка формируется в момент выхода из вируса. Липидный основатель вирусной оболочки очень близок к составу мембран липидов клетки хозяина оптов, тогов, парамиксов, Аренов.

Липидный состав этих в. различен в зависимости от клетки хояина. Мембрана этих вирусов очень чувствительна к эфиру и соответственно инфекционность вирусной частички нарушается.

1. Липиды имеют клеточное происхождение.

2. Высокая степень содержания холестирина.

3. Отклонение в составе липидов обусловлено модифицирующей ролью в. белков, включается в цитоплаз. Мембрану, потеря липидных фракций

2 Характериз наличием небольш кол-ва липидов 5-6% от сухой массы в. липидов. В. герпеса, в. оспы, в. радужности долгоносика. Эти липиды очень прочно связаны с вирионом и очень плохо экстрагируют из оболочек вирусных частиц. Обработка этих вирусов эфиром не приводит к снижению инфекционности. Морфогенез в. формирует в. зрелых частичек не связанных с ЦПМ.

1-й процесс репродукции осуществляется в ядре, одпочковывается в следствии цп. Липиды аналогично липидам ядра мембраны.

3. 4 фах РМ 2 (морск. псевдомон.) группа вирусов, которая имеет двойной липидный слой, слой совершенно неаналогичн.

12% - липидов в структуре – в виде двуслойной мембраны.

Углеводные компоненты

Гликолипиды. Кол-во углеводных остатков может лстигать от 10-13%. Хим. Специф. Углеводов не полносью определ. Клетками Е, которые обеспечивают перенос и присоеденение сахара к белковому компоненту и др. Чаще всего это ГЛю, Фру, САх, Манн нейролиновая кислота и глюкозалин. Один и тот же вирус находясь в различных организмах имеет специфич. Остатки сахаров. Это определяется специфичностью клеточных гликозалированых сфераз. (присоед. к угл. ост в частицы)

Ф-и углеводов:

1. Своеобразн. Каркас для локализации гликопротеинов.

2. Обеспеч. Стабильность и сохр. Конформацию определенную мол. вируса.

3. Защищает от протеаз

Оксимитил цитозин тоже гликозилирован, присоед угл ост.

Полиамины

Путресцин, спермидин – у большинства Т-четных фаов. Их ф-я: нейтрализация отрицательных зарядов фосф. К-ты в следствии плотной упоковки НК головки фага.

Минеральные элементы.

Fe, Cu, Ca, Mg. На 1 г в белка кон-я от 20-600мкг. Щелочные и щелочнозем. У фагов щелочн Т-четные. Ионы Са Т-2 30-40 локал. В хвостовом участке в частиц связ с АТФ и играют определенную роль в сокращении белк. Чезла Т-четн фагов.

В-специф Е.

Фаговый лизоцим относ к поздним белкам. Этот белок получ назв белок-внедрения. Нейроминидаза – б субстр. действ явл мукопротеиды клеточн оболочки хозяина. Отщепл нейромин клетку от лактозного участка приляг пепт цепи является также входным, или выходным Е. В гриппа – 20-55% способен отщепл нейромин к-ты. АТФ-фаза. У в миелобластоза птиц и в герпеса. В некоторых в обнаружена цитохромредуктаза – миненгопнемво в.

В. опсовакцины - ФАД, биотин. Гемолит. Акт-ть у многих в хар-терно симпласт образов.

Протеазы. Е, которые обеспечивают расщипление больших полипепт молекул на функц-но активные небольшие молекулы.

Лигазы, эндонуклиазы. Обеспечивают реализацию определенных этапов репродукции.

В полимеразы. явл важным фактором репликации НК. Если Е клетки хозяина неспособны к репл в частичек. Кроме в специф Е было показ что некотор вирусы вирионы КЕМП к-ки хозяина: актин – в оболочечных в

Клеточные гистоны – сем папововирусы.

Клеточный фермент протеинкиназа – у ряда вирусов, рибосомы, ареновирусы.

Могут включ либо случайно в вируон, или закономерно и игр сущ-ю роль в репродукции вирусов (гистоны).

ВИРУСЫ

1. Вирионные: Е фермент вносит вирус непосредств в клетку хозяина (транскриптаза, обратная тр,неироменидаза).

2. Вирусиндуцируемые: структуры, кот закодир в геноме самого вируса, но в дальнейшем в вирион не вход.

Познавательные статьи:



Техника прыжка в длину с разбега

Тактические действия в защите

История Олимпийских игр

История развития права интеллектуальной собственности