З біологічної та біоорганічної хімії

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 2 из 9Следующая ⇒

для студентів медичного факультету

МОДУЛЬ 2: Загальні закономірності метаболізму. Метаболізм вуглеводів, ліпідів, амінокислот та його регуляція.

Заняття №1

Тема: Предмет і задачі біохімії. біомолекули та клітинні структури. Методи біохімічних досліджень, їх клініко-діагностичне значення.

Актуальність теми: Біологічна хімія – фундаментальна біомедична наука, яка вивчає хімічний склад живих організмів, хімічні перетворення, що лежать в основі функціонування живих систем. Біохімічні методи посідають важливе місце в діагностичному процесі, контролі за перебігом хвороби та ефективністю лікування.

Навчальні цілі:

Знати: Основні класи біополімерів, їх структурні компоненти. Основні етапи розвитку біологічної хімії, її значення для медицини.

Вміти: Правила роботи в біохімічній лабораторії, техніку безпеки.

Самостійна позааудиторна робота

Повторити матеріал модуля 1 "Біологічно важливі класи біоорганічних сполук. Біополімери та їх структурні компоненти".

Контрольні питання

1. Предмет і завдання біохімії. Місце біохімії серед інших біологічних дисциплін.

2. Найважливіші етапи розвитку біохімії. Вклад вітчизняних вчених у розвиток біохімії.

3. Основні розділи і напрями біохімії.

4. Значення розвитку біохімії для медицини.

5. Хімічний склад організму людини.

6. Основні класи біомолекул: амінокислоти, пептиди, білки; нуклеотиди та нуклеїнові кислоти; ліпіди, вуглеводи.

1. Правила роботи в біохімічній лабораторії.

Самостійна аудиторна робота

Дати письмові відповіді на запитання тестового контролю.

Взірець варіанту:

1. Які з наведених нижче білків належать до простих:

а) альбуміни; б) гемоглобін; в) казеїн; г) міоглобін; д) хлорофіл?

1. Стабільність первинної структури білків підтримується за рахунок зв’язку:

а) іонного; б) ефірного; в) водневого; г) пептидного; д) дисульфідного?

3. Уотсон і Лемент установили, що подвійна спіраль ДНК стабілізується за рахунок зв'язків між комплементарними азотистими сполуками. Які це зв'язки?

а) N-глікозидні; б) фосфодиефірні; в) ефірні; г) водневі; д) дисульфідні?

4. Де в клітині виявляється ДНК:

а) тільки в ядрі; б) тільки в мітохондріях; в) в ядрі та рибосомах; г) в усіх частинах клітини; д) ядрі та мітохондріях?

5. Назвіть найважливіші ліпідні компоненти мембран:

а) триацилгліцероли; б) стероїди; в) фосфоліпіди; г) гліколіпіди; д) сфінголіпіди?

Література

1. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини. Тернопіль: Укрмедкнига, 2001. – 736с.

2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – 508с.

3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П., Калинський М.І. Біохімія людини. Підручник. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2002. – 744с.

Обговорено і затверджено на засіданні кафедри, протокол №1 від 28.08.2008р.

Зав. кафедрою проф. Ерстенюк А.М.

Методична вказівка да практичного заняття.

Заняття №2

Тема: БУДОВА ФЕРМЕНТІВ. КОФАКТОРИ ТА КОФЕРМЕНТИ. КЛАСИФІКАЦІЯ ТА

НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТІВ.

Актуальність теми: Ферментам як біокаталізаторам належить важлива роль у регуляції метаболічних процесів. Знання будови ферментів необхідні для розуміння механізмів перебігу обмінних процесів в організмі людини.

Навчальні цілі:

Знати: особливості хімічної будови ферментів і їх класифікацію.

Вміти: довести білкову природу ферментів.

Самостійна позааудиторна робота

В зошитах для протоколів:

а) заповніть таблицю із зазначенням номера і класу ферментів, відповідні типи реакцій, основні підкласи та представники;

б) підготуйте вихідні дані для оформлення протоколу лабораторної роботи «Денатурація ферментів під впливом високої температури».

Контрольні питання

1. Історія розвитку ензимології.
2. Хімічна природа ферментів, докази білкової природи ферментів.
3. Прості і складні ферменти.
4. Класифікація ферментів.
5. Номенклатура ферментів: назва і кодовий номер (шифр).

Самостійна аудиторна робота

1. Дайте відповідь на поставлені запитання:

Ø Ферменти є речовинами білкової природи. Це підтверджується:

Ø Дайте визначення поняттям:

апофермент –........

кофермент –.........

холофермент –.....

кофактор –...........

простетична група –.......

Ø Назвіть відомі пари "вітамін і відповідний йому кофермент".

Ø Складіть таблицю: „Подібність і відмінність ферментів і каталізаторів небіологічного походження.”

2. Виконати лабораторну роботу «Денатурація ферментів під впливом високої температури» і захистити протокол.

Принцип методу. Більшість білків випадають в осад і денатуруються при температурі вище 50 - 55^оС внаслідок руйнування водневих і гідрофобних зв’язків. Але деякі білки, в складі яких багато дисульфідних зв’язків, стійких при високій температурі, здатні до ренатурації, не втрачають своєї структури і функціональної активності після припинення дії високої температури (ферменти:трипсин, рибонуклеаза).

Фермент α-амілаза (КФ 3.2.1.1) слини каталізує гідроліз α –1,4-глікозидного зв’язку крохмалю і глікогену з утворенням дисахариду мальтози та декстринів. Про вплив температури на активність амілази слини судять за розщепленням крохмалю. Ступінь розщеплення крохмалю виявляють йодокрохмальною реакцією: нерозщеплений крохмаль з йодом дає синє забарвлення. Кінцеві продукти гідролізу крохмалю - мальтоза і глюкоза – не реагують з йодом.

Хід роботи.

В пробірку відливають невелику кількість нерозведеної слини (2 або 3 мл) і кип’ятять її протягом 5-8 хв., після чого охолоджують. В три пробірки наливають по 10 крапель 1% розчину крохмалю. В 1-у пробірку добавляють 10 крапель слини, не кип’яченої, в 2-у - 10 крапель прокип’яченої слини, в 3-ю - 10 крапель води в якості контролю. Всі пробірки поміщають в термостат або водяну баню при температурі 38^оС на 10 хв. Після цього проводять якісну реакцію на крохмаль і продукти його розщеплення.

Реакція на крохмаль (йодна проба). До досліджуваного розчину доливають 10 крапель р-ну йоду в йодиді калію. В присутності крохмалю з’являється синє забарвлення; в контрольній пробі і в пробі з прокип’яченою слиною спостерігається синє забарвлення, так як прокип’ячена слина втрачає свої ферментативні властивості і не розщеплює крохмаль.

Література

1. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини. Тернопіль: Укрмедкнига, 2001. – 736с.

2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – 508с.

3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П., Калинський М.І. Біохімія людини. Підручник. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2002. – 744с.

Обговорено і затверджено на засіданні кафедри, протокол №1 від 28.08.2008р.

Зав. кафедрою проф. Ерстенюк А.М.

Заняття №3

Познавательные статьи:



Формы дистанционного обучения

Передача мяча двумя руками снизу

Значение правильной осанки для жизнедеятельности человека

Основные ошибки при выполнении передач мяча на месте