Особенности ферментов как биокатализаторов

↑

▷ Содержание

Стр 1 из 3Следующая ⇒

▷ Похожие статьи

Ферменты

Ферменты - это биокатализаторы, образующиеся в клетке, и представляющие собой простые или сложные белки. Слово фермент происходит от латинского - fermentum -закваска; другое название ферментов - энзимы - происходит от греческого- enzyme - в дрожжах. В 30-х годах XX века некоторые ферменты были выделены в высокоочищенном кристаллическом состоянии. По химической природе кристаллы оказались белковыми.

История изучения ферментов тесно переплетается с историей катализа. Катализом называют ускорение химической реакции, вызванное добавлением малых нестехиометрических количеств катализатора. Катализатор ускоряет реакцию не просто своим присутствием, а взаимодействием с веществом, подвергающимся превращению, но при этом регенерируется в ходе реакции. Ферменты - биокатализаторы - не являются исключением.

Ферменты - это белки, и подобно всем белкам, они могут избирательно присоединять определенные вещества - лиганды. Лиганд, подвергающийся химическому превращению под действием фермента, называют субстратом (S), продукты (P) реакции освобождаются в раствор. Ферменты являются наиболее изученным классом белков. Это объясняется той важной ролью, которую играют ферменты: любое химическое превращение в организме происходит с их участием. К тому же, ферменты, в отличие от других белков, сравнительно легко обнаруживать и измерять их количество по катализируемой реакции.

Особенности ферментов как биокатализаторов

Ферменты как катализаторы имеют ряд особенностей:

Высокоэффективные катализаторы - ускоряют реакцию в 10¹⁰раз:

1 моль каталазы при 0⁰ С обеспечивает разложение за 1 мин 5 млн. H₂O₂, в то время как 1 моль Pt катализирует только 250- 2000 молекул H₂O_2.

Высокоспецифичны - катализируют, как правило, реакцию одного типа или воздействуют на один субстрат. Это наиболее важное свойство ферментов.

Эффективно работают в мягких условиях.

Синтез аммиака по реакции: N₂ + 3H₂ = 2NH₃ проводят при t = 500-550⁰C, p = 10⁷-10⁸Па, ферменты, содержащиеся в бобовых культурах обеспечивают протекание подобного процесса при обычных условиях.

Ферменты - это катализаторы, работу которых можно регулировать.

Активный центр ферментов

Ферменты (с точки зрения строения) – это глобулярные белки, которые имеют в глобуле полость или щель определенных размеров – активный центр фермента.

Общие черты активного центра фермента:

а.ц.ф. – небольшая часть белковой молекулы;

а.ц.ф. – имеет строго определенную трехмерную структуру и размеры;

а.ц.ф. – формируется из аминокислотных остатков, удаленных в первичной структуре, но сближенных в третичной структуре;

а.ц.ф. – состоит из связывающего и каталитического участков.

Если белок сложный, то простетическая группа входит в состав а.ц. фермента.

Вся белковая молекула укладывается определенным образом в пространстве, образуя единственно возможный (термодинамически устойчивый) вариант третичной структуры данного белка, а следовательно и уникальный активный центр данного фермента.

Причины высокой каталитической активности.

Фермент поддерживает микроокружение субстрата в активном центре в состоянии отличном от его состояния в водной среде.

Располагает реагирующие атомы в правильной ориентации и на необходимом расстоянии друг от друга, чтобы обеспечить оптимальное протекание реакции.

За счет кооперативного взаимодействия субстрата и нескольких остатков аминокислот в активном центре фермент снижает энергию активации данной реакции.

Субстратная специфичность

Структура активного центра фермента комплементарна структуре субстрата, т.е. соответствует ему по 1) форме, 2) размерам и 3) способности взаимодействовать. Это является причинами высокой специфичности ферментов.

Первоначально модель активного центра, предложенная Э.Фишером, трактовала взаимодействие субстрата и фермента по аналогии с системой «ключ-замок» – модель «жесткой матрицы». Однако эта модель объясняла лишь абсолютную субстратную специфичность.

Кошланд предложил модель индуцированного соответствия. Главная черта этой модели – гибкость каталитического центра. В модели Фишера каталитический центр считается заранее подготовленным под форму молекулы-субстрата. В модели Кошланда субстрат индуцирует конформационные изменения фермента, и лишь в результате этих аминокислотные остатки и другие группы фермента принимают пространственную ориентацию, необходимую для связи с субстратом и катализа. Эта модель позволяет объяснить относительную специфичность фермента.

Каждый фермент катализирует не любые из всех возможных путей превращения субстрата, а какое-либо одно. Это свойство называется специфичностью пути превращения.

Аллостерическая регуляция

Последовательность реакций синтеза сложного природного соединения из простых называется анаболическим путем, а последовательность реакций его распада - катаболическим путем. Катаболические и анаболические пути одного итого же вещества не совпадают полностью. Как правило, биохимические реакции, различающиеся в катаболическом и анаболическом путях, катализируются ключевыми аллостерическими ферментами, которые называют также регуляторными. Благодаря существованию таких ферментов возможно независимое регулирование процессов синтеза и распада.

Аллостерические ферменты помимо активного центра имеют еще специфический регуляторный центр (аллостерический центр), с которым могут специфически связываться некоторые соединения, способные активировать или ингибировать ферменты (аллостерические модификаторы или эффекторы).

Аллостерические ферменты, как правило, состоят из 2-х или более субъединиц. Одна субъединица имеет активный (каталитический) центр, а другая - регуляторный. На рисунке представлена схема аллостерического ингибирования фермента:

В отсутствии аллостерического ингибитора субстрат присоединяется к активному центру и происходит реакция. Если в среде есть аллостерический ингибитор, то он присоединяется к регуляторному центру, что ведет к изменению конформации регуляторной субъединицы, а затем - каталитической субъединицы. В результате активность фермента снижается.

Кинетика аллостерических ферментов не подчиняется уравнению Михаэлиса-Ментен. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата носит сигмоидальный (S-образный) характер.

Ферменты

Ферменты - это биокатализаторы, образующиеся в клетке, и представляющие собой простые или сложные белки. Слово фермент происходит от латинского - fermentum -закваска; другое название ферментов - энзимы - происходит от греческого- enzyme - в дрожжах. В 30-х годах XX века некоторые ферменты были выделены в высокоочищенном кристаллическом состоянии. По химической природе кристаллы оказались белковыми.

История изучения ферментов тесно переплетается с историей катализа. Катализом называют ускорение химической реакции, вызванное добавлением малых нестехиометрических количеств катализатора. Катализатор ускоряет реакцию не просто своим присутствием, а взаимодействием с веществом, подвергающимся превращению, но при этом регенерируется в ходе реакции. Ферменты - биокатализаторы - не являются исключением.

Ферменты - это белки, и подобно всем белкам, они могут избирательно присоединять определенные вещества - лиганды. Лиганд, подвергающийся химическому превращению под действием фермента, называют субстратом (S), продукты (P) реакции освобождаются в раствор. Ферменты являются наиболее изученным классом белков. Это объясняется той важной ролью, которую играют ферменты: любое химическое превращение в организме происходит с их участием. К тому же, ферменты, в отличие от других белков, сравнительно легко обнаруживать и измерять их количество по катализируемой реакции.

Особенности ферментов как биокатализаторов

Ферменты как катализаторы имеют ряд особенностей:

Высокоэффективные катализаторы - ускоряют реакцию в 10¹⁰раз:

1 моль каталазы при 0⁰ С обеспечивает разложение за 1 мин 5 млн. H₂O₂, в то время как 1 моль Pt катализирует только 250- 2000 молекул H₂O_2.

Высокоспецифичны - катализируют, как правило, реакцию одного типа или воздействуют на один субстрат. Это наиболее важное свойство ферментов.

Эффективно работают в мягких условиях.

Синтез аммиака по реакции: N₂ + 3H₂ = 2NH₃ проводят при t = 500-550⁰C, p = 10⁷-10⁸Па, ферменты, содержащиеся в бобовых культурах обеспечивают протекание подобного процесса при обычных условиях.

Ферменты - это катализаторы, работу которых можно регулировать.

Познавательные статьи:



Техника нижней прямой подачи мяча

Комплекс физических упражнений для развития мышц плечевого пояса

Стандарт Порядок надевания противочумного костюма

Общеразвивающие упражнения без предметов