В основе классификации ферментов - тип катализируемой реакции

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 2 из 4Следующая ⇒

▷ Похожие статьи

Большое число ферментов уже в начале XX века поставило перед исследователями вопро­сы о номенклатуре и классификации ферментов. Отличительным признаком фермента в начале XX века стало окончание «аза», которое использовали, добавляя его вначале к на­званию субстрата (amylum -крахмал - амилаза), а затем к названию реакции (дегидрирова­ние - дегидрогеназы). Созданная Международным союзом химиков и биохимиков Ко­миссия по Ферментам (КФ) разработала основные принципы классификации и номенклатуры ферментов, которые были приняты в 1961 г. В основу классификации был положен тип катализируемой ферментом реакции. Все ферменты по этому признаку были разделены на 6 классов, в каждом из которых есть несколько подклассов.

1.Оксидоредуктазы -ферменты, которые катализируют реакции восстановления или окисления. Например алкогольдегидрогеназа, фермент, который окисляет этиловый спирт в уксусный альдегид. Второй фермент, известный как альдегиддегидрогеназа затем преобразовывает уксусный альдегид в ацетил КoA. Оксидоредуктазы часто требуют участия кофакторов, выполняющих роль промежуточных акцепторов водорода в приводимом ниже примере это НАД⁺.

Оксидазы – разновидность оксидоредуктаз. Так называются ферменты, использующие кислород в качестве конечного акцептора водородов. Примером может служить глюкозоксидаза, которая окисляет глюкозу в глюконовую кислоту. Промежуточным акцептором водородов служит ФАД.

2.Трансферазы -ферменты, которые переносят функциональные группы от молекулы донора на молекулу акцептор. Примером могут служить метилтрансферазы, которые передает метиловую группу от S -аденозилметионина какому либо акцептору. Ниже показана реакция, катализируемая катехол-O-метилтрансферазой - ферментом, участвующим в метаболизме нейромедиаторов адреналина и норадреналина.

Еще один очень важный пример трансфераз – ферменты катализирующие перенос аминогруппы -трансаминазы.

Трансаминазы используют аминокислоту в качестве донора аминогруппы, которую они переносят на - кетокислоту, превращая соответственно аминокислоту – донор в  кетокислоту и кетокислоту – акцептор в аминокислоту. Это используется для взаимопревращения некоторых аминокислот и позволяет аминокислотам вступать в пути метаболизма углеводов или липидов.

Трансферазами, которые будут часто упоминаться в биохимии, являются киназы, катализирующие перенос фосфата от макроэргической молекулы АТФ на субстрат. Существует множество киназ, играющих важную роль в метаболизме клеток.

2. Гидролазы -ферменты катализирующие биологические реакции гидролиза. Они разрывают ковалентные связи. присоединяя по месту разрыва элементы воды. Липазы, фосфатазы, ацетилхолинэстераза и протеазы - все это примеры гидролитических ферментов.

4. Лиазы (десмолазы) –ферменты, которые катализируют распад C-C, C-O и C-N связями негидролитическим путем с образованием двойных связей. Примером может быть фермент ДОФА декарбоксилаза, которая является ключевым ферментом в синтезе биогенных аминов адреналина и норадреналина.

5. Изомеразы - ферменты, которые катализируют внутримолекулярные перегруппировки. При этом происходит взаимопревращение оптических геометрических и позиционных изомеров. Эпимеразы и рацемазы - примеры ферментов этого класса.

6. Лигазы катализируют образование C-O, C-S, C-N или C-C связей, используя энергию гидролиза АТФ. Фосфат может или не может ковалентно связываться с продуктом реакции.

Комиссия по ферментам предложила и принципы номенклатуры ферментов. Рекомендуется использовать систематическую и рабочую номенклатуры. В основу систематической номенклатуры положен тот же принцип, что и для классификации – тип катализируемой реакции. На первый взгляд названия при этом становятся громоздкими, но зато из названия становится ясным, что делает фермент. Название состоит из двух частей: названия участников реакции (в зависимости от класса это могут быть субстраты, промежуточные акцептоы) и типа катализируемой реакции с окончанием «аза».

Каждый фермент получает специфический кодовый номер-шифр фермента, отражающий его положение в классификации: первая цифра характеризует класс фермента, вторая –подкласс и третья подподкласс. Каждый подподкласс представляет собой список ферментов. Порядковый номер фермента в этом списке – четвертая цифра кода. На рис 1-1 показан шифр креатинфосфокиназы – КФ.2.7.3.2. Этот фермент катализирует реакцию фосфорилирования креатина. Систематическое название фермента АТФ: креатинфосфотрансфераза. Рабочее название этого фермента креатинкиназа или креатинфофокиназа

Шифр креатинфосфокиназы и место фермента в классификации ферментов

2. Изоферменты, их природа, биологическая роль, строение ЛДГ. Полиферментные комплексы, метаболоны.

Изоферменты - это группа родственных ферментов, катализирующих одну и ту же реакцию. Они происходят из одного предшественника за счет дупликациии гена с последующей мутацией образуемых аллелей. Они отличаются между собой:

1) скорстью катализа;

2) направлением катализируемой реакции;

3) условиями протекания реакции;

4) чувствительностью к регуляторам, факторам среды. (Более или менее устойчивы к ингибиторам);

5) сродством к субстрату;

6) особенностями структуры молекулы, ее ИЭТ, Mr, размерами и зарядом.

Изоферменты имеют адаптивное значение, т. е. придают специфику метаболизма.

Изоферменты обеспечивают межорганную связь, например, в процессе мышечной деятельности.

В миокарде и печени существуют различные изоферменты ЛДГ, которые обеспечивают метаболизм лактата:

ЛДГ4,5

в печени: ПВК -----> лактат

ЛДГ1,2

в сердце: лактат ------> ПВК

ЛДГ - олигомерный фермент, состоящий из 4-х субъединиц 2 типов.

H (heart) и M (muscle).

Существует 5 изоферментных форм:

HHHH HHHM HHMM HMMM MMMM

H4 H3M H2M2 HM3 M4

ЛДГ1, ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4, ЛДГ5.

Поскольку H-протомеры несут более выраженный отрицательный заряд, то изофермент H4 (ЛДГ1) будет мигрировать при электрофорезе с наибольшей скоростью к аноду.

С наименьшей скоростью к аноду будет двигаться М4.

Остальные изоферменты занимают промежуточное положение.

Изоферменты ЛДГ локализованы в различных тканях:

ЛДГ1,2 ----> мозг, аэробные ткани (миокард).

ЛДГ3 ----> лейкозные клетки.

ЛДГ4,5 ----> анэробные ткани: мышечная, скелетная.

Изоферменты появляются на различных этапах онтогенеза и реализуют программу индивидуального развития.

Изоферментный профиль меняется в процессе развития.

При патологиях имеется существенный изоферментный сдвиг.

Метаболон – мультиферментный комплекс, состоящий из белков-ферментов обладающих всеми уровнями структурной организации и катализирующих отдельные метаболические пути. Эти комплексы обычно связаны с клеточными мембранами, играют важную роль в эволюции живых систем, поскольку обеспечивают высокую скорость катализа, тонкую, точную регуляцию и направленность (векторность) метаболизма во времени и пространстве.

В промежуточном метаболизме имеются мультиферментные комплексы, катализирующие сложную многостадийную реакцию окислительного декарбоксилирования 2-кетокислот и переноса образующегося ацильного остатка на кофермент А. В качестве акцептора электронов выступает НАД⁺. Кроме того, в реакции участвуют тиаминдифосфат, липоамид и ФАД. К дегидрогеназам кетокислот относятся:
а) пируватдегидрогеназный комплекс (ПДГ, пируват→ацетил-КоА),
б) 2-оксоглутаратдегидротеназный комплекс цитратного цикла (ОГД, 2-оксоглутарат→сукцинил-КоА) и в) участвующий в катаболизме разветвленных цепей валина, лейцина и изолейцина дегидрогеназный комплекс. Примером является ПДГ-комплекс.

Познавательные статьи:



Организация работы процедурного кабинета

Статус республик в составе РФ

Понятие финансов, их функции и особенности

Сущность демографической политии