Функциональная организация скелетных мышц

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 10 из 19Следующая ⇒

У позвоночных животных и человека существует 3 вида мышц: по­перечнополосатые скелетные мышцы, особая поперечнополосатая сердеч­ная мышца и гладкие мышцы внутренних органов, сосудов и кожи. Все они различаются строением и физиологическими свойствами.

Скелетные мышцы человека содержат около 300 млн мышечных во­локон и имеют площадь порядка 3 м². Целая мышца представляет собой от­дельный орган, а мышечное волокно - клетку. Мышцы иннервируются:

■ двигательными нервами (являющимися отростками нервных клеток - мотонейронов, расположенных в передних рогах спин­ного мозга или в двигательном ядре черепного нерва), передаю­щими из центров моторные команды;

■ чувствительными нервами, несущими в центры информацию о напряжении и движении мышц;

■ симпатическими нервными волокнами, влияющими на обмен­ные процессы в мышце.

Функции скелетных мышц заключаются:

■ в перемещении тела в пространстве (локомоция);

■ в перемещении частей тела друг относительно друга;

■ в поддержании позы тела.

Кроме того, один из результатов мышечного сокращения - выработ­ка тепла.

Функциональной единицей мышцы является двигательная едини­ца (ДЕ), состоящая из мотонейрона спинного мозга, его аксона (двигательно­го нерва) с многочисленными окончаниями и иннервируемых им мышечных волокон. Возбуждение мотонейрона вызывает одновременное сокраще­ние всех входящих в эту единицу мышечных волокон. Двигательные единицы небольших мышц содержат малое число мышечных волокон (ДЕ мышц глазного яблока 3 – 6 волокон, мышц пальцев руки 10 – 25 волокон), а ДЕ крупных мышц туловища и конечностей – до нескольких тысяч (например, ДЕ икроножной мышцы человека – около 2 000 мышечных волокон).

Мелкие мышцы иннервируются из одного сегмента спинного мозга, а крупные мышцы – мотонейронами 2 – 3 спинальных сегментов. Мотонейроны, иннервирующие одну мышцу, составляют общий мотонейронный пул, в котором могут находиться мотонейроны различных размеров. Большие ДЕ образованы крупными мотонейронами, которые имеют толстые аксоны, множество концевых разветвлений и большое число свя-занных с ними мышечных волокон. Такие ДЕ имеют низкую возбудимость, генерируют высокую частоту нервных импульсов (порядка 20 – 50 импульсов в 1 с) и характеризуются высокой скоростью проведения возбуждения. Они включаются в работу лишь при высоких нагрузках на мышцу. Мелкие ДЕ имеют мотонейроны небольших размеров, тонкие и медленно проводящие аксоны, малое число мышечных волокон. Они легко возбудимы и включаются в работу при незначительных мышечных усилиях.

Нарастание нагрузки вызывает активацию различных ДЕ скелетной мышцы в соответствии с их размерами – от меньших к большим ( правило Хеннемана ).

Мышечное волокно представляет собой вытянутую клетку (ее диаметр около 10 – 100 мкм, а длина 10 – 12 см). Волокно окружено оболочкой – сарколеммой, внутреннее содержимое – саркоплазма, в которой расположены ядро, энергетические центры – митохондрии, белковые депо – рибосомы, лизосомы, сократительные элементы – миофибриллы, а также замкнутая система продольных трубочек и цистерн, расположенных вдоль миофибрилл и содержащих ионы Са²⁺, – саркоплазматический ретикулум (СПР). Поверхностная мембрана клетки через равные промежутки образует поперечные трубочки, входящие внутрь мышечного волокна, по которым внутрь клетки проникает потенциал действия при ее возбуждении.

Структура миофибрилл и ее изменения при сокращении. С помощью электронного микроскопа установлено, что каждая миофибрилла мышечного волокна диаметром около 1 – 2 мкм, длиной 2 – 2,5 мкм состоит из протофибрилл, представляющих собой удлиненные полимеризованные молекулы сократительных белков актина и миозина. Миозиновые протофибриллы (нити) вдвое толще актиновых филаментов. Они расположены таким образом, что вокруг миозиновых нитей находится 6 актиновых нитей, а вокруг каждой актиновой – 3 миозиновых.

Миофибриллы представляют собой сократительный аппарат мышечного волокна. В поперечнополосатых мышечных волокнах они разделены на правильно чередующиеся участки (диски), обладающие разными оптическими свойствами (рис. 19). Одни участки анизотропны (их обозначают буквой А ), т.е. обладают двойным лучепреломлением. В обыкновенном свете они выглядят темными, а в поляризованном – прозрачными в продольном направлении и непрозрачными в поперечном. Другие участки в обыкновенном свете выглядят светлыми – они изотропны (их обозначают букой I). В середине диска А различается светлая полоска Н, посередине диска I – темная полоска Z, представляющая собой тонкую мембрану, сквозь поры которой проходят миофибриллы.

а

■ ■ 1MIII

z

б а

в а

Рис. 19. Структура миофибриллы ( схема )

На рис. показаны диски А и I, полоски Z и H (а), взаимное расположение толстых (миозиновых) и тонких (актиновых) нитей в расслабленной (б) и сокращенной (в) миофибрилле.

В состоянии покоя мышечного волокна филаменты расположены в миофибрилле таким образом, что тонкие длинные актиновые нити входят своими концами в промежутки между толстыми и более короткими миозиновыми нитями. Благодаря этому в диске I отсутствуют толстые нити, а в зоне Н – тонкие. Мембрана Z, проходя через середину диска I, скрепляет между собой эти нити. Таким образом, миофибриллы разделены Z-мембранами на отдельные участки – саркомеры, в средней части которых расположены преимущественно миозиновые нити, а актиновые нити прикреплены к Z-мембранам по бокам саркомера.

При сокращении мышечного волокна указанные нити не укорачиваются, а начинают «скользить» друг по другу, актиновые нити вдвигаются в

промежутки между миозиновыми, в результате чего диски I укорачиваются, а диски А сохраняют свой размер. Почти исчезает светлая полоска Н, т.к. актиновые нити при сокращении сближаются друг с другом своими концами. Причиной «скольжения» является химическое взаимодействие между актином и миозином в присутствии ионов Са²⁺ и АТФ.

Т.е. разная способность актина и миозина преломлять свет создает в состоянии покоя мышцы ее поперечнополосатый вид в световом микроскопе.

Нити актина (тонкие филаменты) составляют около 20 % сухого веса миофибрилл. Тонкие филаменты состоят из белков актина, тропомиозина и тропонина. Их основным компонентом является актин – глобулярный белок, образующий двунитчатую структуру. Тропомиозин представляет собой палочкообразную молекулу, тропонин – сферическую молекулу.

На протяжении актиновой нити каждый виток содержит одну молекулу тропомиозина, по 14 молекул глобулярного актина (по 7 молекул с обеих сторон, наподобие нитки с бусинками), а также центры связывания ионов Са²⁺, в которых содержится особый белок тропонин С, участвующий в образовании связи актина с миозином.

Толстые филаменты состоят из уложенных параллельно 400 молекул миозина. Палочковидная молекула миозина состоит из глобулярной части (образующей 2 головки, благодаря которым образуются поперечные мостики между миозином и актином), присоединенной к очень длинному стержню, который представляет собой двуцепочечную спираль.

Впервые В. А. Энгельгард и М. Н. Любимова в 1939 г. нашли, что мышечный белок миозин обладает свойствами фермента аденозинтрифосфатазы, т.е. катализирует гидролиз АТФ. Эти авторы также обна-ружили, что под влиянием АТФ изменяются и механические свойства миозина – резко увеличивается растяжимость его нитей. Было также показано, что актин активирует АТФ-азную активность миозина.

2. Механизмы сокращения и расслабления мышечного волокна

При произвольной внутренней команде сокращение мышцы человека начинается примерно через 0,05 с (50 мс). За это время моторная команда передается от коры больших полушарий к мотонейронам спинного мозга и по двигательным волокнам к мышце. Подойдя к мышце, процесс возбуждения должен с помощью медиатора преодолеть нервно-мышечный синапс, что за-нимает примерно 0,5 мс. Медиатором здесь является ацетилхолин, который содержится в синаптических пузырьках в пресинаптической части синапса. Нервный импульс вызывает перемещение синаптических пузырьков к преси-

наптической мембране, их опорожнение и выход медиатора в синаптическую щель Действие ацетилхолина на постсинаптическую мембрану чрезвычайно кратковременно, после чего он разрушается ацетилхолинэстеразой на уксус-ную кислоту и холин. По мере расходования запасы ацетилхолина постоянно пополняются путем его синтезирования в пресинаптической мембране.

Выделившийся в синаптическую щель медиатор прикрепляется к рецеп-торам постсинаптической мембраны и вызывает в ней явления деполяризации. Небольшое подпороговое раздражение вызывает лишь местное возбуждение или небольшой амплитуды потенциал концевой пластинки ( ПКП ).

При достаточной частоте нервных импульсов ПКП достигает порогового значения и на мышечной мембране развивается мышечный потенциал действия. Он (со скоростью 5 м/с) распространяется вдоль по поверхности мышечного волокна и заходит в поперечные трубочки внутрь волокна. Повышая проницаемость клеточных мембран, потенциал действия вызывает выход из цистерн и трубочек саркоплазматического ретикулума ионов Са ²⁺, которые проникают в миофибриллы, связываются там с тропонином С (центром связывания этих ионов на молекулах актина) и вызывают изменение конформации этого белка.

Под влиянием Са²⁺ длинные молекулы тропомиозина проворачива-ются вдоль оси и скрываются в желобки между сферическими молекулами актина, открывая участки прикрепления головок миозина к актину. Тем самым между актином и миозином возникают так называемые поперечные мостики, т.к. образуется белок актомиозин. При этом головки миозина совершают гребковые движения, обеспечивая скольжение нитей актина вдоль нитей миозина с обоих концов саркомера к его центру, т.е. механическую реакцию мышечного волокна (рис. 20.).

Рассмотрим механизм этого процесса. Модель « весельной лодки » является наиболее приемлемой в настоящее время. Согласно этой модели на миозиновом стержне имеется подвижный шарнир: при связывании глобулярной головки миозина соответствующим участком актина происходит поворот в области шарнира. Именно такие повороты, происходящие одновременно в многочисленных участках взаимодействия миозина и актина, являются причиной втягивания актиновых филаментов в Н-зону. Здесь они контактируют или (при максимальном укорочении) даже перекрывают друг друга. Энергия этого процесса поставляется за счет гидролиза АТФ. Т.к. цикл состоит из соединения и разъединения нитей, предполагают, что АТФ гидролизуется на миозиновой головке при разрыве связи с актином.

Энергия гребкового движения одного мостика производит перемещение на 1 % длины актиновой нити. Чтобы обеспечить дальнейшее продвижение нити и, соответственно, сокращение волокна, необходимо, что-

бы эти мостики разъединились и прикрепились к новым участкам актиновой нити. Такое разъединение мостиков осуществляется при расщеплении молекул АТФ АТФ-азой миозина. Таким образом, взаимодействие миозина и актина, возможное при связывании Са²⁺ тропонином С, активирует АТФ-азу миозина, последняя расщепляет АТФ, а это приводит к разъединению миозина и актина. В присутствии Са²⁺ и АТФ этот процесс многократно повторяется: мостики повторно образуются и расходятся, в результате чего актиновые нити «скользят» и мышечное волокно укорачивается.

Рис. 20. Схема сокращения мышечного волокна ( модель « весельной лодки »): А – состояние покоя, Б – возбуждение и сокращение. ПД – потенциал действия, ММ – мембрана мышечного волокна, П – поперечные трубочки, Т – продольные тру-

бочки и цистерны с ионами Ca ²⁺, а – тонкие нити актина, м – толстые нити миозина с головками на концах. Толстые стрелки – распространение ПД при возбуждении волокна, перемещение ионов Ca ²⁺ из цистерн и продольных трубочек в миофибриллы (где они содействуют образованию мостиков между нитями актина и миозина), скольжение этих нитей (сокращение волокна) за счет гребковых движений нитей миозина

В результате повторения процессов многократного образования и распада мостиков между миозином и актином сокращается длина отдельных саркомеров и всего мышечного волокна в целом. Максимальная концентрация кальция в миофибрилле достигается уже через 3 мс после появления потенциала действия в поперечных трубочках, а максимальное напряжение мышечного волокна – через 20 мс.

Весь процесс от появления мышечного потенциала действия до сокращения мышечного волокна называется электромеханической связью, или электромеханическим сопряжением.

В результате сокращения мышечного волокна актин и миозин более равномерно распределяются внутри саркомера, и исчезает видимая под микроскопом поперечная исчерченность мышцы.

Расслабление мышечного волокна связано с работой особого ме­ханизма - «кальциевого насоса», который обеспечивает откачку ионов Са²⁺ из миофибрилл обратно в трубочки саркоплазматического ретикулума. На это также тратится энергия АТФ.

Процесс освобождения Са²⁺ прекращается после окончания пика по­тенциала действия. Тем не менее сокращение продолжает нарастать до тех пор, пока активация кальциевого насоса ретикулума не вызовет снижения концентрации ионов Са²⁺ в саркоплазме. Тогда сокращение сменяется рас­слаблением.

Таким образом, последовательность событий, ведущих к сокращению, а затем расслаблению мышечного волокна, представляется в следующем виде: раздражение —► возникновение потенциала действия —► проведение его вдоль сарколеммы и вглубь волокна по трубочкам—►освобождение Са²⁺ из цистерн саркоплазматического ретикулума и диффузия его к миофибриллам -+> взаимодействие («скольжение») актиновых и миозиновых нитей, приводящее к укорочению миофибриллы —» активация кальциевого насос —►снижение концентрации свободных ионов Са²⁺ в саркоплазме —► рас­слабление миофибрилл.

Присутствие АТФ в мышце является обязательным условием для об­ратимости связывания актина и миозина. Трупное окоченение возникает при условии, если концентрация АТФ в мышце падает ниже некоторой кри­тической величины. Тогда комплекс актин-миозин становится стабильным.

Познавательные статьи:



Организация работы процедурного кабинета

Статус республик в составе РФ

Понятие финансов, их функции и особенности

Сущность демографической политии