Регуляция активности фермента фосфорибулокиназа

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 2 из 3Следующая ⇒

Еще одним основным регуляторным ферментом в цикле Кальвина-Бенсона-Бэссема, кроме РБФК, у фотосинтетических и хемосинтетических организмов является фосфорибулокиназа (ФБК). Фермент катализирует реакцию регенерации конечного акцептора CO₂ РБФ [19].

Фермент эукариот контролируется активируемой светом системой ферредоксин/тиоредоксин. Ферменты фотосинтезирующих бактерий не зависят от системы ферредоксин/тиоредоксин, однако для деятельности фермента необходимо наличие энергетического эквивалента в виде НАДH [40].

Тиоредоксины действуют непосредственно на остатки цистеина и изменяют окислительно-восстановительные свойства своих целей. ФРК из высших растений и зеленой водоросли Chlamydomonas reinhardtii регулируется тиоредоксином f, который катализирует образование или разрушение дисульфидных мостиков с участием двух остатков цистеина ФРК. Наличие этого моста приводит к ингибированию фермента, поскольку Цис16 принадлежит АТФ-связывающему сайту, а Цис55 включен в активный центр; разрыв дисульфидного мостика способствует полной активации фермента [29].

Прокариотические ФРК имеют мало общего с эукариотическими, так как они не имеют пару регулятивных остатков цистеина и контролируются аллостерически через метаболиты АМФ и НАДH. Однако ФРК, выделенная из цианобактерий Synechococcus sp. PCC 7942, обладает двумя регулятивными остатками цистеина и способна регулировать окислительно-восстановительный потенциал также, как и фермент эукариот [7].

Еще одной важной особенностью регулирования ФРК является формирование супрамолекулярного комплекса CP12. После окисления CP12 образуется бинарный неустойчивый комплекс с глицеральдегид-3-фосфатом (ГАДФ), и затем тройной комплекс, включающий ФРК. Ферменты в комплексе ингибируют друг друга и активируются при распаде комплекса с участием ферредоксин/тиоредоксин системы. Комплекс ГАДФ-СР12-ФРК был идентифицирован у растений Pisum sativum, Spinacia oleracea, Arabidopsis thaliana, зеленой морской водоросли C. reinhardtii, красной морской водоросли Galdieria sulphuraria, и цианобактерий Synechococcus PC7942. У цианобактерий Synechococcus PC7942 СР12 не достает N-концевой пары остатка цистеина, но по-прежнему в состоянии взаимодействовать с ФРК и образовывать стабильный и функциональный комплекс ГАДФ-СР12-ФРК [39].

1.4. Общая характеристика рода Azospirillum

ЗАКЛЮЧЕНИЕ ПО ОБЗОРУ ЛИТЕРАТУРЫ

Существует 4 формы РБФК, встречающиеся в природе. Формы 1, 2, 3 катализируют карбоксилирование и оксигенирование субстрата РБФ, в то время как форма 4, также называемая РПБ, не осуществляет ни оду из этих реакций.

Известно шесть различных типов РПБ, сходных с истинными белками РБФК по первичной последовательности белка и третичной структуре. Однако, несмотря на это, РПБ, как известно выполняют иную функцию в клетке. РПБ участвуют в биосинтезе метионина, где они катализируют реакцию енолизации аналога РБФ 2,3-дикето-5-метилтиопентил-1-фосфота [33]. Предполагается, что формы РБФК 1, 2, 3, наряду с формой 4, эволюционировали из первичной РБФК архебактерий.

Структурное и функциональное изучение формы 3 РБФК (метаногены) и формы 1 (цианобактерии) идентифицировало остатки, непосредственно участвующие в связывании молекулярного кислорода. Специфичные области всех форм (1, 2, 3) идентифицированы как важные для этих взаимодействий. Предполагается также, что оксигеназная реакция РБФК – это механизм, не позволяющий CO₂ полностью исчерпаться, поддерживает уровень CO₂, необходимый для выживания организма.

РБФК является самым медленным ферментом. Его скорость равна ~3 об/с^-1 у растений, и ~12-13 об/с^-1 у цианобактерий, что является одним из самых низких показателей активности для любого биологического катализатора.

В клетке концентрация РБФК превышает концентрацию субстрата (CO₂). Чтобы не произошло исчерпания субстрата необходимо постоянное его поступление в клетку. Это обеспечивается благодаря превращению бикарбонатного иона () в CO₂, катализируемому ферментом карбоангидраза. Благодаря этой реакции происходит постоянное поступление субстрата для РБФК.

Карбоангидраза, в отличие от РБФК, является самым быстрым ферментом с числом оборотов, достигающем значения 10⁶ с^-1 [25, 26]. Карбоангидраза – буферный фермент, а РБФК – фермент-двигатель, осуществляющий карбоксилазную и оксигеназную реакцию. Известно 6 классов карбоангидраз: α-, β-, γ-, δ-, η- и ζ-класс.

Одним из основных регуляторных ферментов в цикле Кальвина-Бенсона-Бэссема, кроме РБФК, является фосфорибулокиназа (ФБК). Фермент катализирует реакцию регенерации конечного акцептора CO₂ РБФ [19]. Однако на сегодняшний день этот фермент мало изучен.

Познавательные статьи:



Техника нижней прямой подачи мяча

Комплекс физических упражнений для развития мышц плечевого пояса

Стандарт Порядок надевания противочумного костюма

Общеразвивающие упражнения без предметов