Пептиды. Строение пептидной связи. Гидролиз пептидов. Первичная структура белка и методы её установления. Вторичная и третичная структура белка.

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 8 из 12Следующая ⇒

▷ Похожие статьи

Пептиды — семейство веществ, молекулы которых построены из двух и более остатков аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными) связями —C(O)NH—.При помощи пептидных связей из аминокислот образуются белки и пептиды. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды. Час­то в названии таких молекул указывают количе­ство входящих в состав олигопептида аминокис­лот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д. Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды», а полипептиды, состоя­щие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Мономеры аминокислот, входящих в состав бел­ков, называют «аминокислотные остатки». Амино­кислотный остаток, имеющий свободную амино­группу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную C-карбоксильную груп­пу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пи­шутся и читаются с N-конца.

Связь между α-углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой спо­собна к свободным вращениям (хотя ограниче­на размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать раз­личные конфигурации.

В организме человека вырабатывается мно­жество пептидов, участвующих в регуляции раз­личных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью. Такими являются целый ряд гормонов – окситоцин (9 аминокислотных остатков), вазопрессин (9), брадикинин (9) регулирующий тонус сосудов, тиреолиберин (3), антибиотики – грамицидин, пептиды, обладающие обезболивающим дей­ствием (энкефалины(5) и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эф­фект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина;

Основным свойством пептидов является их способность к гидролизу. При гидролизе происходит полное или частичное разрушение цепи, после чего образуются пептиды более короткого строения. Полный гидролиз происходит при длительном нагревании пептида с концентрированной соляной кислотой.

Гидролиз может быть кислотным и щелочным, а также может протекать под действием ферментов. В кислой и щелочной среде образуются соли аминокислот, а ферментативный процесс протекает селективно, т.к. можно расщепить конкретные фрагменты цепи пептида.

Различают 4 уровня структурной организации белков, называемых первичной, вторичной, третичной и четвертич­ной структурами. Существуют общие правила, по которым идёт формирование про­странственных структур белков.

Определение первичной структуры белков сводится к выяснению порядка расположения аминокислот в полипептидной цепочке. Эту задачу решают с помощью метода секвенирования.

секвенирование позволяет определить аминокислотную последовательность в полипептидах, размер которых не превышает несколько десятков аминокислотных остатков. Определение первичной последовательности белка сводится к следующим основным этапам:
1) Расщепление белка на несколько фрагментов длиной, доступной для секвенирования.
2) Секвенирование каждого из полученных фрагментов.
3) Сборка полной структуры белка из установленных структур его фрагментов.

Для специфического расщепления белков по определенным точкам применяются как ферментативные, так и химические методы. Из ферментов, катализирующих гидролиз белков по определенным точкам, наиболее широко используют трипсин и химотрипсин. Трипсин катализирует гидролиз пептидных связей, расположенных после остатков лизина и аргинина. Химотрипсин преимущественно расщепляет белки после остатков ароматических аминокислот - фенилаланина, тирозина и триптофана. Наряду с ферментативными методами используются и химические методы расщепления белков. Для этой цели часто применяют бромциан, расщепляющий белок по остаткам метионина:

Пептидная связь характеризуется следующими свой­ствами:

1. Четыре атома пептидной связи лежат в одной плоскости, т.е. для пептидной связи характерна компланарность.

2. Атомы О и Н пептидной связи имеют трансориентацию.

3. Длина С-N-связи в пептидной связи, равная 0,13 нм, имеет про­межуточное значение между длиной двойной ковалентной связи (0,12нм) и одинарной ковалентной связи (0,15 нм). Следовательно, связь С-Nимеет частично характер двойной связи (л-связи), из чего следует, что вращение вокруг оси С-Nзатруднено.

Вторичная структура белка представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную форму за счет системы водородных связей, т.е. конформацию белковой молекулы.

Различают две формы вторичной структуры: спиральную, возникающую в пределах одной полипептидной цепи, и слоисто-складчатую – между смежными полипептидными цепями.

Между атомами водорода в пептидной группировке и карбонильным кислородом четвертой от нее аминокислоты возникают внутримоле­кулярные водородные связи. Эти связи появляются после формирования спирали и закрепляют ее.

Совокупность α -спиралей и β -структур является важным критери­ем, по которому можно судить о степени упорядоченности структуры белковой молекулы, стабильности белков при действии физико-хими­ческих факторов сред.

Третичная структура белка формируется способом складывания вторич­ной структуры. Например, свиваясь в клубок, спирали образуют глобулы.

Именно такую форму имеют белки, выполняющие роль биологических катализаторов и регуляторов, а также белки, имеющие транспортные функции.

Полярные гидрофильные группы в глобуле расположены на ее внешней поверхности, а неполярные гидрофобные группы обращены внутрь глобу­лы. Благодаря этому наружная поверхность белка гидратируется, что по­вышает растворимость белка и обусловливает возможность его участия в биохимических реакциях, которые в физиологических условиях протекают в водной среде.

Располагаясь рядом, спирали образуют нитевидные структуры, называе­мые фибриллами. Фибриллярные белки являются основным строительным материалом волос, кожи и мышечных тканей.

Третичная структура белка стабилизируется главным образом связями между боковыми группами аминокислотных остатков: дисульфидные и во­дородные связи, диполярные взаимодействия, силы ван-дер-ваальсова при­тяжения, электростатические эффекты.

24. Моносахариды и их классификация. D- и L-стереохимические ряды. Формулы Фишера и Хéуор-са. Фуранозы и пиранозы; α- и β-формы. Циклооксотаутомерия. Конформации пиранозных форм.

Проекция Хеуорса — распространенный способ изображения циклической структуры моносахаридов в простой трехмерной перспективе.

• атом углерода не указывается символом, но подразумевается. Первый атом углерода- аномерный;
• атомы водорода при атоме углерода также не указываются, однако подразумеваются;

утолщение линии показывает, что связи находятся ближе к наблюдателю.

Проекция Фишера:
Химические связи изображаются в виде горизонтальных и вертикальных линий, на перекрестьях которых находятся стереоцентры. Углеродный скелет изображают вертикально, при этом сверху находится атом углерода, с которого начинается нумерация скелета. Все горизонтальные связи направлены в сторону наблюдателя, а вертикальные — удалены от наблюдателя. Проекцию Фишера нельзя вращать на 90° или 270°, так как это приведёт к изменению конфигурации стереоцентров.

25. Строение наиболее важных пентоз (рибоза, ксилоза), гексоз (глюкоза, манноза, галактоза, фрук-тоза), аминосахаров (глюкозамин, маннозамин), дезоксисахаров (2-дезоксирибоза). Их биороль.

1. Энергетическая.

Углеводы, например глюкоза, способны окисляться как в аэробных так и анаэробных условиях. Окисление углеводов обеспечивает организм 60% всей легко используемой энергии.

2. Структурная.

Примером являются гликозаминогликаны в составе протеогликанов, допустим, хондроитинсульфат, входящий в состав соединительной ткани.

3. Защитная.

Гиалуроновая кислота и другие гликозаминогликаны являются основным компонентом трущихся поверхностей суставов, входят в состав слизистых оболочек, находятся в сосудистой стенке.

4. Кофакторная.

Например, гепарин входит в состав липопротеинлипазы плазмы крови и ферментов свёртывания крови.

5. Гидроосмотическая.

Гетерополисахариды обладают отрицательным зарядом и высокой гидрофильностью. Это позволяет им удерживать молекулы воды, ионы кальция, магния и натрия в межклеточном веществе, обеспечивая необходимую упругость тканей.

6. Пластическая.

В комплексе с белками углеводы образуют гормоны, ферменты, секреты слюнных и слизистых желёз.

Все простые углеводы (глюкоза, фруктоза) быстро всасываются в желудочно-кишечном тракте и хорошо усваиваются. Сахароза, мальтоза и лактоза могут усваиваться после расщепления их соответствующими ферментами желудочно-кишечного тракта до моносахаридов. Всех медленнее усваивается полисахарид крахмал – предварительно через несколько стадий он должен расщепиться до глюкозы. Пищевые волокна (клетчатка, пектины), частично перевариваясь, в основном транзитом проходят через ЖКТ.

O- и N-глюкозиды. Гидролиз глюкозидов. Фосфаты моносахаридов. Ацилирование аминосаха-ров. Окисление моносахаридов. Получение озазонов глюкозы. Восстановительные свойства аль-доз. Ксилит, сорбит. Аскорбиновая кислота.

Гликозиды – производные циклич.форм углеводов, в которых полуацетальная гидроксильная группа заменена группой ОR.

Неуглевод.комонент – агликон. Связь между аномерным центром и группой –ОR – гликозидная.

Подразделяют на пиранозиды фуранозиды.

Гликозиды глюкозы называют глюкозидами, рибозы – рибозидами и т.д.

ГЛИКОЗИДЫ

с а х а р агликон

(чаще моносахарид) (спирт, ароматич.соед., стероиды и т.д.)

Гликозид синигрин; гидролиз:

Гликозид ванилина; гидролиз:

Фосфаты моносахарид.

Большое значение имеют эфиры фосфорной кислоты – фосфаты. Они содержатся во всех растительных и животных организмах и представляют собой метаболически активные формы моносахаридов. Наиболее важную роль играют фосфаты D-глюкозы и D-фруктозы.

Окисление глюкозы внейтральной, слабо-кислой среде:

Окисление с помощью сильного окислителя:

Окисление глюкозы в щелочной среде.

Р-ция Толленса:

Реакция Фелинга:

Получение озазона глюкозы (р-ция с фенилгидразином):

Восстановление. При восстановлении моносахаридов образуются альдиты.

Альдиты легко растворимы в воде, обладают сладким вкусом, некоторые из них (ксилит и сорбит) используются как заменители сахара для больных сахарным диабетом.

При восстановлении альдоз получается лишь один полиол.

Ксилит и сорбит – многоатомные спирты.

Заменители сахара для больных диабетом.

Аскорбиновая кислота(витамин С).

По структуре близок к моносахаридам.

Представляет собой γ-лактон кислоты.

Содержится во фруктах, особенно в цитрусовых, ягодах(шиповникэ, черная смородина), овощах, молоке.

Проявляет сильные кислотные свойства

за счет одной из гидроксильных групп ендиольного фрагмента.

При образовании солей γ-лактонное кольцо не размыкается.

Обладает сильными восстановительными свойствами. Образующаяся при ее окислении дегидроаскорбиновая кислота легко восстанавливается в аскорбиновую. Этот процесс обеспечивает ряд окислительно-восстановительных реакции в организме.

Познавательные статьи:



Техника прыжка в длину с разбега

Тактические действия в защите

История Олимпийских игр

История развития права интеллектуальной собственности