Фосфорилирование по –OH группам Тре, Тир, Сер.

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 3 из 36Следующая ⇒

Фосфорилирование – процесс присоединения к ОН группе треонина, серина, тирозина фосфатной группы.

Сер-СН2-ОН + Н3РО4 -> Сер-СН2-О-РО3Н2 +Н2О

- участвует в формировании сложных белков – фосфопротеидов;

- используется в качестве одного из механизмов регуляции функциональной активности белков (ковалентная модификация)

2. Гликозилирование - ферментативный процесс присоединения остатков сахаров к органической молекуле (Получение гликопротеидов).

*О-гликозидные связи (-ОН группа Сер, Тре, Тир)

Сер-СН2-ОН + С6Н12О6 -> Сер-СН2-О-С6Н12О6 + Н2О

 *N – гликозидные связи (амидная группа Асн)

Асн-СН2-СОNН2 + С6Н12О6 -> Асн-СН2-СОNH-C6H12O6

3. Метилирование – процесс присоединения метильной группы к аминокислоте.

 Лиз-R-NH3++(-CH3) -> Лиз-R-NH-CH3 +H⁺

S-аденозилметионин – источник метильных групп; участвует в регуляции функций белков-гистонов

4.  γ- карбоксилирование – модификация глутаминовой кислоты (введение в нее карбоксильной группы) в молекуле белка, которая осуществляется с участием витамина К. Благодаря гамма-карбоксилированию, возрастает способность протромбина связывать ионы Ca2+ и превращаться в тромбин.

Основным свойством белков является возможность их связывания с различными веществами(лигандами). У каждого белка имеются центры, состоящие из аминокислот, которые участвуют в связывании с другими веществами - белками, углеводами, липидами, нуклеиновыми кислотами (активный центр). Вещества, которые присоединяются к белкам, называются лигандами (О2 к гемоглобину).

Лиганды

Взаимодействие белка с каким-нибудь веществом иногда приводит к связыванию молекулы этого вещества молекулой белка. Этот явление известно как «сорбция» (связывание). Обратный же процесс - освобождение другой молекулы от белковой называется «десорбция». Если для какой-нибудь пары молекул процесс сорбции преобладает над десорбцией, то это уже специфическая сорбция, а вещество, которое сорбируется, называется «лиганд».

       Виды лигандов:

1) Лиганд белка-фермента – субстрат.

2) Лиганд траспортного белка – транспортируемое вещество.

3) Лиганд антитела (иммуноглобулина) – антиген.

4) Лиганд рецептора гормона или нейромедиатора – гормон или нейромедиатор.

Белок может изменять свою конформацию не только при взаимодействии с лигандом, но и в результате любого химического взаимодействия. Примером такого взаимодействия может служить присоединение остатка фосфорной кислоты.

В природных условиях белки имеют несколько термодинамически выгодных конформационных состояний. Это нативные состояния (природные). Natura (лат.) – природа.

2. ФЕРМЕНТЫ. ВИТАМИНЫ

Ферменты: химическая природа, классификации, номенклатура. Изоферменты, проферменты. Ферменты простые и сложные. Кофакторы ферментов, их классификация и роль в катализе. Свойства ферментов как биологических катализаторов: эффективность, специфичность действия, зависимость активности ферментов от концентрации субстрата, температуры и рН среды.

Ферме́нты, или энзи́мы — высокоспецифичные белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах.

Химическая природа.

Все ферменты – белки, имеющие, как и другие белки, первичную, вторичную, третичную и часто четвертичную структуру. Ферменты могут быть как простыми, так и сложными белками. Молекулы ферментов, представляющие собой простые белки (однокомпонентные), целиком построены из полипептидных цепей и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. Примером ферментов такого рода являются гидролитические ферменты пепсин, трипсин, уреаза, лизоцим и др. Большинство природных ферментов относится к сложным белкам (двукомпонентным), содержащих в составе своей молекулы помимо полипептидных цепей небелковый компонент. Как белковая часть такого сложного фермента (апофермента), так и небелковый компонент его молекулы (кофермент) в отдельности лишены ферментативной активности. Только соединившись вместе и образовав так называемый холофермент (полный фермент), они приобретают свойства, характерные для биокатализаторов. В роли коферментов могут выступать различные соединения. Так, ряд коферментов является производными витаминов. По химическому строению многие коферменты представляют собой нуклеотиды, некоторые – органические производные фосфорной кислоты или пептиды и их производные (например, фолиевая кислота, глутатион, КоА). Таким образом, между ферментами, нуклеотидами и витаминами существует определенная функциональная связь.

Номенклатура.

· Тривиальная (исторически сложившаясяся название фермента). Например, пепсин, трипсин.

· Рациональная (название субстрата и характер катализируемой реакции + АЗА). Например, сукцинатдегидрогеназа.

· Систематическая (химическое название субстрата: тип химической реакции (в соответствии с международной классификацией ферментов) и суффикс «аза»)

Классификация ферментов. По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов

ü 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза,алкогольдегидрогеназа

Дегидрогеназы. В этот подкласс входят ферменты, катализирующие реакции дегидрирования (отщепления водорода). В качестве акцепторов электронов используются коферменты NAD⁺, NADP⁺, FAD, FMN

Оксидазы. Акцептором электрона служит молекулярный кислород.

Оксигеназы (гидроксилазы) - атом кислорода из молекулы кислорода присоединяется к субстрату.

ü 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. К классу трансфераз относят аминотрансферазы, ацилтрансферазы, метилтранс-феразы, гликозилтрансферазы, киназы (фосфо-трансферазы).

ü EC 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза.

ü EC 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.

ü EC 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.

Изомеразы могут катализировать внутримолекулярные окислительно-восстановительные реакции, осуществляя взаимопревращения альдоз и кетоз, кетонных и енольных групп, перемещения двойных связей внутри молекулы

Когда изомеризация состоит во внутримолекулярном переносе группы, фермент называют "мутазой"

ü EC 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Этот процесс сопряжён с разрывом фосфоэфирной связи в молекуле АТФ (или других нуклеозидтрифосфатов) или с разрывом макроэргических связей других соединений

Изоферменты, проферменты.

Изоферменты, или изоэнзимы — это различные по аминокислотной последовательности изоформы или изотипы одного и того же фермента, существующие в одном организме, но, как правило, в разных его клетках, тканях или органах

Изоферменты, как правило, высоко гомологичны по аминокислотной последовательности и/или подобны по пространственной конфигурации. Все изоферменты одного и того же фермента выполняют одну и ту же каталитическую функцию, но могут значительно различаться по степени каталитической активности, по особенностям регуляции или другим свойствам.

Виды изоферментов:

· Органные — ферменты гликолиза в печени и мышцах.

· Клеточные — малатдегидрогеназа цитоплазматическая и митохондриальная (ферменты разные, но катализируют одну и ту же реакцию).

· Гибридные — ферменты с четвертичной структурой, образуются в результате нековалентного связывания отдельных субъединиц (лактатдегидрогеназа — 4 субъединицы 2 типов).

· Мутантные — образуются в результате единичной мутации гена.

· Аллоферменты — кодируются разными аллелями одного и того же гена.

Проферменты, или проэнзимы, зимогены, энзимогены — функционально неактивные предшественники ферментов, подвергающиеся тем или иным преобразованиям (обычно расщеплению специфическими эндо- или экзопептидазами или гидролизу), в результате чего образуется каталитически активный продукт — фермент.

Кофакторы ферментов.

Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы. Кофакторы могут быть:

ü неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и

ü органическими (например,флавин или гем).

o Органические кофакторы, прочно связанные с ферментом, называют также простетическими группами.

o Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами.

Роль кофактора в основном сводится к следующему:

• изменение третичной структуры белка и создание комплементарности между ферментом и субстратом;
• непосредственное участие в реакции в качестве еще одного субстрата.

Познавательные статьи:



Как правильно слушать собеседника

Типичные ошибки при выполнении бросков в баскетболе

Принятие христианства на Руси и его значение

Средства массовой информации США