Казеин по структуре является

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 16 из 18Следующая ⇒

а) липопротеидом                    б) нуклеопротеидом

в) фосфопротеидом                 г) хромопротеидом

9. Казеин в основном (около 95%) в молоке образует мицеллы

а) глобулярной формы            б) фибриллярной формы

в) мономерные формы            г) субмицеллы

Казеин является белком

а) полноценным                                б) неполноценным

11. Казеин может связывать большое количество воды (около 3,7 г на 1 г белка) за счет

а) неполярных групп на поверхности казеиновых мицелл

б) наличия в пептидных цепях остатков фенилаланина и триптофана

в) того, что все виды казеина (α, β, λ) соединены между собой ионами Са⁺⁺

г) полярных групп (-NH₂,-COOH,-OH и др.) на поверхности и внутри казеиновых молекул

Для синтеза казеина в молочной железе используются

а) аминокислоты крови                                      б) фосфаты крови

в) β-лактоглобулин (гидролированный до аминокислот)

г) сывороточные альбумины (гидролированные до аминокислот)

В молоке казеин находится в виде

а) истинного раствора

б) казеинаткальцийфосфатного комплекса (ККФК)

в) эмульсии

г) казеината кальция

Казеинаткальцийфосфатный комплекс (ККФК) имеет вид

Снижение устойчивости мицелл казеина и их коагуляция наблюдается при

а) разбавлении молока водой

б) снижении рН

в) внесении хлорида кальция при нагревании

г) внесении сычужного фермента

Мицеллы белка заряжены в молоке

а) положительно           б) отрицательно        в) не имеют заряда

17. После осаждения казеина из обезжиренного молока кислотой в сыворотке остается от 0,5 до 0,8% белков (от 15 до 22% всех белков), которые называют

а) альбумины   б) липопротеиды   в) сывороточные г) лактоферрины

Сывороточные белки являются

а) полноценными                                   б) неполноценными

Около половины всех сывороточных белков приходится на долю

а) β-лактоглобулина                              б) α-лактоглобулина             

 в) сывороточного альбумина               г) иммуноглобулинов

20. В мышцах из аминокислот больше всего содержится (в %):

Из аминокислот горьким вкусом обладают:

Из аминокислот вкусом мясного бульона обладают:

Сократительными белками волокон мышечной ткани являются

а) тропонин и тропомиозин              б) коллаген и эластин    

                    в) актин и миозин                            г) миозин и Са-АТФаза

Миозин – это сократительный белок...

а) толстых филаментов поперечнополосатых мышц

б) тонких филаментов поперечнополосатых мышц

в) соединительной ткани

г) гладкой мышечной ткани;

25. Каталитические функции миозина:

а) гидролиз АТФ на АДФ и Ф в присутствии ионов Са⁺⁺

б) распад глюкозы

в) АДФ + Ф с образованием АТФ в присутствии ионов Са⁺⁺

г) распад гликогена;

Актин является белком

а) тонких филаментов поперечнополосатых мышц

б) толстых филаментов поперечнополосатых мышц

Комплекс актомиозина:

а) обладает АТФ-азной активностью, стимулируемой ионами магния

б) обладает АТФ-азной активностью, стимулируемой ионами натрия

в) не обладает АТФ-азной активностью

г) осуществляет обратимое связывание О₂ и СО₂;

Тропомиозин с тропонином

а) обладают АТФ-азной активностью

б) осуществляют мембранный транспорт катионов

в) обеспечивают энергией процесс мышечного сокращения

г) участвуют в регуляции взаимодействия актина с миозином;

Структурными белками волокон соединительной ткани являются

Особенностью эластина (белок соединительной ткани) является

а) прочность и гибкость

б) его способность растягиваться

в) его волокна объединяются в пучки

г) в его первичной структуре преобладает цистеин и гидроксипролин;

Познавательные статьи:



Алгоритмические операторы Matlab

Конструирование и порядок расчёта дорожной одежды

Исследования учёных: почему помогают молитвы?

Почему терпят неудачу многие предприниматели?