Какие из перечисленных факторов могут регулировать биологическую активность белков in VIvo.

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 4 из 18Следующая ⇒

-Изменение рН

+Взаимодействие с ингибиторами

+Фосфорилирование

+Ограниченный протеолиз

-Воздействие растворов концентрированных кислот и щелочей

-Воздействие солей тяжелых металлов

Выберите свойства, присущие альбуминам:

-Хорошо растворимы в 70-80% спирте

+Хорошо растворимы в воде

-Нерастворимы в солевых растворах умеренных концентраций

-Являются сложными белками

+Осаждаются после глобулинов при разделении методом высаливания

Выберите функции белков:

-Поддержание осмотического давления

+Структурная

+Рецепторная

+Антибиотики

-Нейромедиаторы

-Терморегуляторная

Выберите функции пептидов:

-Участвуют в иммунном ответе

-Ферментативная

-Рецепторная

+Гормональная

+Нейромедиаторы

-Терморегуляторная

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4Ультрацентрифугирование

5Высаливание

6Аффинная хроматография

0Метод основан на различиях в молекулярных массах белков

0Метод основан на различиях в растворимости белков в растворах с разной концентрацией солей щелочных и щелочно-земельных металлов

0Метод основан на избирательном взаимодействии белков с лигандами, иммобилизованными на твердом носителе

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4Ионообменная хроматография

5Диализ

6Гель-фильтрация

0Метод основан на разделении белков, различающихся разным суммарным зарядом при определенных значениях рН

0Метод основан на неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану

0Метод основан на том, что вещества с разной молекулярной массой по-разному распределяются между подвижной и неподвижной фазами в хроматографической колонке, заполненной сефадексом

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4Ионообменная хроматография

5Изоэлектрофокусирование

6Электрофорез

0Метод основан на взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников

0Метод основан на том, что при изменении рН изменяется подвижность белка в электрическом поле

0Метод основан на том, что белки двигаются в электрическом поле со скоростью, пропорциональной их суммарному заряду

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4Метод пептидных карт

5Аффинная хроматография

6Распределительная хроматография

0Метод используется для выявления различий в первичной структуре гомологичных белков

0Метод основан на избирательном взаимодействии белков с лигандами, иммобилизованными на твердом носителе

0Метод основан на различной способности белков растворяться в используемых растворителях

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4Высаливание

5Электрофорез в полиакриламидном геле

6Изоэлектрофокусирование

0Метод основан на различиях в растворимости белков в растворах с разной концентрацией солей щелочных и щелочно-земельных металлов

0Метод основан на том, что скорость движения белков в электрическом поле зависит от заряда и молекулярной массы

0Метод, в котором значение рН используется в качестве основного параметра разделения белков

Дана смесь белков. Укажите, в какой последовательности, начиная от катода, будут располагаться белки после проведения электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия:

1 Церулоплазмин (М = 151 000, Р_i белка = 4,4)

2 г-Глобулин (М = 150 000, Р_i белка = 6,3)

3 б-Лактоглобулин (М = 37 100, Р_i белка = 5,2)

4 Химотрипсиноген (М = 23240, Р_i белка = 9,5)

5 Цитохром (М = 13370, Р_i белка = 10,65)

В какой последовательности будут выходить из хроматографической колонки пептиды при разделении их методом ионообменной хроматографии с использованием анионообменной смолы:

1 АРГ-ЛИЗ-СЕР

2 ГИС-СЕР-ЛЕЙ

3 ГЛН-ТРЕ-АЛА

4 АСП-ТРЕ-АЛА

5 ГЛУ-СЕР-АСП

Установите последовательность этапов вестерн-блота, выбрав необходимые этапы из предложенных:

4 Внесение ферментативного молекулярного зонда

1 Электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия

2 Перенос белков на нитроцеллюлозную мембрану

3 Блокировка пустых зон раствором неспецифического белка

5 Внесение хромогенного субстрата

0 Ауторадиография

Установите последовательность методов, используемых при определении первичной структуры белка:

1 Гель-фильтрация

2 Изоэлектрофокусирование

3 Электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия

4 Гидролиз под действием трипсина

5 Дансилирование

6 Секвенирование

Установите последовательность методов, используемых для выделения и очистки белков:

1 Гомогенизация биологического материала

2 Экстракция белков

3 Высаливание

4 Диализ

5 Ионообменная хроматография

6 Аффинная хроматография

Для аминокислот, имеющих незаряженные радикалы, изоэлектрическоя точка находится в ____________________ среде.

нейтральной

Диаминомонокарбоновыми аминокислотами являются лизин и _______________.

аргинин

К ароматическим аминокислотам относят фенилаланин и ______________.

тирозин

В слабокислой среде не имеют заряда аминокислоты аспартат и ________________.

глутамат

Гидрофобные радикалы содержат алифатические аминокислоты аланин, валин, лейцин и ____________________.

изолейцин

Ферментам присущи указанные ниже свойства, кроме:

-Высокой активности

+Термостабильности

-Зависимости активности от рН среды

+Способности смещать равновесие реакции

-Специфичности действия

Роль ферментов в катализе:

-Изменяют константу равновесия, способствуя образованию продуктов реакции

+Не расходуются и не образуются в процессе реакции

+Не изменяют свободную энергию субстратов и продуктов реакции

+Понижают энергию активации реакции

-Не изменяют скорость достижения равновесия реакции

Выберите различия между ферментами и химическими катализаторами:

-Не изменяют равновесия химической реакции

+Их количество и активность можно регулировать in vivo

+Обладают высокой специфичностью

-Влияют на скорость химической реакции

+Катализируют реакции в физиологических условиях

Cпецифическая регуляция активности фермента достигается путем изменения:

+Концентрации неконкурентного ингибитора

-Температуры

+Концентрации конкурентного ингибитора

-рН среды

+Концентрации субстрата

В фермент-субстратном комплексе различают следующие типы связей:

-Пептидные

+Электростатические

+Гидрофобные

-Гликозидные

+Водородные

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

9 Фруктозо-1,6-дифосфат + Н₂О → Фруктозо-6-фосфат + Ортофосфат

10 Гистидин → Гистамин + СО₂

8 Глутамат + Пируват → б-Кетоглутарат + Аланин

7 Глюкозо-6-фосфат ↔ Фруктозо-6-фосфат

6 Глюкозо-6-фосфат + НАДФ⁺ ↔ 6-Фосфоглюконолактон + НАДФН∙ Н⁺

0 Оксидоредуктаза

0 Изомераза

0 Трансфераза

0 Гидролаза

0 Лиаза

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

10 Малат ↔ Фумарат + Н₂О

8 (Гликоген) n + Н3РО4 → (Гликоген) n-1+ Глюкозо-1-фосфат

6 Цитруллин + Аспартат + АТФ → Аргининосукцинат + АМФ + пирофосфат

9 Мочевина + Н₂О → 2NH₃ + СО₂

7 3-Фосфоглицерат ↔ 2-Фосфоглицерат

0 Лигаза

0 Изомераза

0  Трансфераза

0 Гидролаза

0 Лиаза

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

6 R–CH₂–СН(ОН)–R' ↔ R–CH=CH–R' + H₂O

7 Н₂О₂ + АН₂ → 2Н₂О + А

8 2Н₂О₂ → 2Н₂О + О₂

9 АН₂ + В → А + ВН₂

10 АН₂ + О2 → А + Н₂О₂

0Лиаза

0Пероксидаза

0Каталаза

0Дегидрогеназа

0Оксидаза

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

8 Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат +АДФ

9 L-Глутамат ↔ D-Глутамат

7 Пируват → Ацетальдегид + СО₂

6 Валилтирозин + H₂O → Валин + Тирозин

10 Глюкоза + НАДФН∙ Н+ → Сорбитол + НАДФ+

0 Гидролаза

0 Лиаза

0 Трансфераза

0 Изомераза

0 Оксидоредуктаза

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

9 Соединение двух молекул, сопряженное с разрывом пирофосфатной связи АТФ

8 Перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород

7 Перенос протонов (электронов) с субстрата на кислород

6 Включение атома кислорода в субстрат с образованием ОН-группы

10 Восстановление пероксида водорода с образованием воды

0 Оксигеназа

0 Оксидаза

0 Дегидрогеназа

0 Лигаза

0 Перокскидаза

Скорость химической реакции при повышении температуры на 10єС увеличивается в:

+2 раза

-3 раза

-4 раза

-8 раз

-16 раз

Температурный оптимум для большинства ферментов составляет:

-45 – 55єС

-50 – 60єС

-20 – 30єС

+35 – 40єС

-70 – 80єС

График зависимости скорости ферментативной реакции от величины рН имеет вид:

-Гиперболы

+Колокола

-S-образный

-Ломаной линии

-Прямой линии

При низкой концентрации субстрата и постоянной концентрации энзима скорость ферментативной реакции подчиняется кинетике:

-Нулевого порядка

+Первого порядка

-Второго порядка

-Смешанного порядка

В условиях избытка субстрата скорость реакции:

-Не зависит от концентрации фермента

+Прямо пропорциональна концентрации фермента

-Сначала растет, затем остается на постоянном уровне

-Сначала падает, затем возрастает

-Сначала возрастает, затем падает

При отклонении от рН-оптимума скорость реакции уменьшается вследствие:

-Изменения конфигурации молекулы фермента

-Изменения конфигурации молекулы субстрата

-Гидролиза пептидных связей субстрата

+Изменения ионизации функциональных групп фермента

-Увеличения свободной энергии реакции

Все приведенные ниже причины снижения скорости ферментативной реакции при нагревании верны, за исключением:

-Нарушается третичная структура энзима

-Нарушается вторичная структура энзима

-Нарушается конформация энзима

+Нарушается конфигурация энзима

-Разрушаются нековалентные связи

Международная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 секунду.

моль

Стандартная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 минуту.

{мкмоль;микромоль}

Активность фермент, характеризующая количество субстрата, превращенное за единицу времени в продукт в пересчете на содержание белка в растворе, называется____________________.

удельн*

Единица активности фермента, имеющая размерность моль/с, называется ________.

катал*

Молекулярная активность фермента – это количество молекул субстрата, которое превращается 1 ____________________фермента в продукт за 1 секунду.

молекулой

В ходе ферментативного катализа при образовании фермент-субстратного комплекса происходят нижеследующие процессы, за исключением:

-Изменения конформации субстрата

+Изменения вторичной структуры фермента

-Сближения функциональных групп, участвующих в катализе

+Изменения конфигурации фермента

-Усиления комплементарности между энзимом и субстратом

В активном центре фермента имеются участки:

+Якорный

+Каталитический

-Коферментный

-Кофакторный

+Способствующий

Коферментами являются:

+Витамин К

+Нуклеотиды

+Металлы

-Витамин Е

+Глутатион

+Убихинон

+Витамин РР

-Витамин Д

Теория Кошленда предполагает:

-Изменение конфигурации и фермента, и субстрата

+Изменение конформации и фермента, и субстрата

-Изменение конформации только фермента

-Изменение конфигурации только субстрата

+Пространственную комплементарность энзима и субстрата

+Электростатическое соответствие энзима и субстрата

Нижеследующие положения характеризуют активный центр ферментов, кроме:

-Непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в катализе

+Занимает значительную часть молекулы фермента

-Комплементарен субстрату

+В его состав входят исключительно гидрофильные аминокислоты

+В его состав входят исключительно гидрофобные аминокислоты

-Составляет относительно небольшую часть молекулы фермента

Познавательные статьи:



Организация работы процедурного кабинета

Статус республик в составе РФ

Понятие финансов, их функции и особенности

Сущность демографической политии