Дезаминирование аминокислот.

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 13 из 20Следующая ⇒

Дезаминирование — процесс удаления аминогрупп от молекулы. Ферменты, катализирующие дезаминирование, называют деаминазами. NH 2 => NH 3. В организме дезаминирование в основном происходит в печени. Аминогруппа, которая удаляется от аминокислот в ходе дезаминирования, превращается далее в аммиак. Остов аминокислоты, состоящий из атомов углерода и водорода, может далее подвергается различным превращениям до конечных продуктов или биологически активных соединений. Аммиак является токсичным, поэтому существуют ферменты, превращающие аммиак в мочевину или мочевую кислоту.

В природе можно наблюдать несколько видов дезаминирования:

1. Восстановительное дезаминирование.

2. Гидролитическое дезаминирование.

Эти 2 способа характерны для большинства бактерий преджелудков жвачных и толстого отдела кишечника моногастричных.

3. Внутримолекулярное дезаминирование – в животном организме так дезаминируется только гистидин.

4. Окислительное дезаминирование – преобладающий тип дезаминирования в организме млекопитающих и аэробных МО.

5.Непрямое дезаминирование через реакцию трансаминирования с участием щавелевоуксусной кислоты или альфа-кетоглутаровой кислоты в качестве переносчика аминогруппы.

4.16 Синтез заменимых аминокислот.

В организме млекопитающих и птиц синтезируются заменимые аминокислоты в реакциях восстановительного аминирования кетокислот и трансаминирования. Восстановительное аминирование кетокислот является обратным процессом окислительного дезаминирования аминокислот и протекает преимущественно в печени, почках и других органах. Таким путем синтезируются глютаминовая и аспаргиновая кислоты.

Ресинтез аминокислот из аммиака и кетокислот осуществляется в 2 этапа:

1. Из кетокислоты и аммиака образуется иминокислота;

2. Иминокислота восстанавливается за счет водорода восстановительной формы Никотинамидадениндинуклеоти́д (сокращенно НАД) в аминокислоту.

Второй путь биосинтеза аминокислот – процесс трансаминирования или переаминирования. Из глютаминовой и пировиноградной кислот могут образовываться альфа-кетоглютаровая кислота и аланин без промежуточного выделения аммиака. Реакция осуществляется переносом аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту.

4.17 Пути обезвреживания аммиака в организме.

Аммиак весьма токсичен и накопление его в органах и тканях в больших количествах может привести к смерти. Несмотря на беспрерывное образование аммиака в организме, концентрация его незначительная. Это объясняется немедленным обезвреживанием аммиака с образованием нетоксических для организма веществ. В организме животных существуют следующие пути обезвреживания аммиака: синтез аммонийных солей, амидов дикарбоновых аминокислот и мочевины (диамид угольной кислоты).

Синтез аммонийных солей органических кислот протекает только в почках и занимает небольшое место во всем процессе детоксикации аммиака. Однако при ацидотических состояниях количество выводимых с мочой аммонийных солей увеличивается. Это явление рассматривается как дополнительное защитное приспособление при ацидозах различного происхождения (кетонемия, сахарный диабет, преобладание в рационе силоса и т, д.). Обезвреживание аммиака на месте его образования (печень, мозг, почки, мышцы и др.) происходит главным образом за счет реакций между аммиаком, глютаминовой и аспарагиновой аминокислотами, которые при этом переходят в амиды глютамин и аспаранин.

Амиды глютаминовой и аспарагиновой кислот могут образовываться и тогда, когда эти аминокислоты входят в состав молекул белков, т. е. в результате реакций аминирования белков. Следовательно, акцептором аммиака могут быть не только свободные аспарагиновая и глютаминовая кислоты, но и белки, в состав которых они входят.

Все это обеспечивает быстрое обезвреживание аммиака на месте его образования. Аммиак в составе аспарагина и глютамина доставляется в печень, где используется для синтеза мочевины.

Основной путь обезвреживания аммиака в организме связан с образованием мочевины — конечного продукта распада простых белков и аминокислот у всех млекопитающих. Животных, у которых конечным продуктом катаболизма белков является мочевина, называют уреотелическими. Мочевина синтезируется в печени из аммиака, СО, и воды. Аргиназа обнаружена в почках всех видов млекопитающих и отсутствует у птиц и рептилий. В последующем в орнитиновый цикл обезвреживания аммиака внесены существенные дополнения и показано, что он протекает в несколько стадий.

Таким образом, в результате превращений в орнитиновом цикле из двух молекул аммиака, которые образуются при дезаминировании аминокислот и других азотистых веществ и СО2), синтезируется молекула мочевины. Фумаровая кислота при этом превращается в яблочную и щавелевоуксусную кислоты, а последняя в результате трансаминирования или восстановительного аминирования может превратиться в аспарагиновую кислоту. Из всего азота мочи на долю азота мочевины у животных приходится от 80 до 90 %, a на долю азота аммонийных солей - до 6 %. При избыточном белковом кормлении животных доля азота мочевины возрастает, а при недостаточном или неполноценном белковом кормлении эта величина падает до 56-60 %.

4.18 Орнитиновый цикл синтеза мочевины –

 - последовательность биохимических реакций млекопитающих и некоторых рыб, в результате которой азотсодержащие продукты распада преобразуются в мочевину, которая в свою очередь выделяется почками. В большинстве случаев таким образом происходит превращение аммиака. У птиц и рептилий конечным продуктом выделения является не мочевина, а мочевая кислота. Земноводные и большинство рыб не преобразуют аммиак в другие соединения, поскольку вследствие постоянного контакта с водой происходит быстрый вывод аммиака из организма через жабры или поверхность кожи в результате осмоса. Впервые описан Хансом Кребсом в 1932 году.

Биологическое значение. Необходимость в данном цикле реакций возникает вследствие того, что высокие концентрации аммиака, образующиеся в больших количествах в результате деградации нуклеотидов, оказывают угнетающее воздействие на нейроны. Мочевина же, являясь нейтральным соединением с небольшими размерами и высокой растворяемостью в физиологических жидкостях, способна легко проникать через биологические мембраны, легко переносится кровью и выделяется с мочой.

Локализация. Реакции цикла мочевины локализованы исключительно в клетках печени и протекают частью в митохондриях, а частью в цитозоле, в результате чего возникает необходимость в переносчиках.

Клиническое значение. Нарушения цикла мочевины, например, в силу мутаций генов, кодирующих участвующие в цикле ферменты, приводят к заболеваниям цикла мочевины. Большинство таких заболеваний приводят к гипераммониемии.

Познавательные статьи:



Как правильно слушать собеседника

Типичные ошибки при выполнении бросков в баскетболе

Принятие христианства на Руси и его значение

Средства массовой информации США