Структура, свойства, классификация и общая характеристика аминокислот. Пептидная связь. Особенности пептидные связи.

↑

▷ Содержание

Стр 1 из 9Следующая ⇒

Занятие БХ «Итоговое»

1.Общая характеристика, Элементный состав, история изучения белков. Формирование представление о белках как о классе соединений и важнейшим компоненте живых организмов. Исследования ….

Белки – высокомолекулярные биологические полимеры, построенные из остатков α-аминокислот. Белки входят в состав всех живых существ и составляют основу структурной организации каждой клетки, органа и всего организма. Белки служат основой структуры тела, основой обмена веществ, выполняя в нём функцию катализаторов. Все ферменты-катализаторы являются белками, которые обеспечивают определённую направленность и высокую скорость химических реакций,взаимосвязь биохимических процессов всего организма.гормонов представляют собой белки, белковоподобные вещества – полипептиды или продукты белкового обмена. Белки выполняют защитную роль. В основе естественного и искусственного иммунитета организма животных лежат антитела, по химической природе являющиеся белками. Благодаря таким белкам, как гемоглобин и миоглобин, в организме осуществляется функция дыхания, т.е. перенос кислорода к тканям и транспорт углекислоты к лёгким. Различные белки мышц (актин, миозин, актомиозин), обеспечивающие сокращение и расслабление мышц, обусловливают все формы механического движения. Способность к росту, размножению, раздражимости и нервно-психическим функциям организмы обязаны белкам. Важным признаком белков служит наличие в них азота, который входит в белковую молекулу преимущественно как элемент аминокислот. В белках содержится из расчёта на сухую массу (%): углерода 49-55, кислорода 21-23, азота 15-17, водорода 6-8, серы 0,2-3, фосфора 1-2.

История изучения.

Представление о белках как о классе соединений формировалось в XVIII-XIXвв. В этот период из разнообразных объектов живого мира были выделены вещества, обладающие сходными свойствами: они образовывали вязкие, клейкие растворы, свертывались при нагревании, при их высушивании получалась роговидная масса, при «анализе огнем» ощущался запах паленой шерсти или рога и выделялся аммиак.

В начале XIXв. появились более совершенные методы элементного анализа веществ и начались исследования элементного состава белков. В последних обнаружили углерод, водород, азот, кислород, серу и фосфор. Голландский химик и врачГ. Я. Мульдер(1802-1880) предложил первую теорию строения белков. Исходя из исследований элементного состава, Мульдер пришел к выводу, что все белки содержат одну или несколько групп (радикалов) C40H62N10O2, соединенных с серой или фосфором или с тем и другим вместе. Он предложил для обозначения этой группы термин «протеин» (от греч. протейон — первый), так как считал, что это вещество «без сомнения, важнейшее из всех известных тел органического царства, и без него, как кажется, не может быть жизни на нашей планете».

Э. Фишерпредположил, что белки построены из аминокислот. Это положение послужило основанием для его многолетних исследований химии аминокислот и белков, завершившихся созданием в началеXXв. пептидной теории строения белков. В результате работ Э. Фишера стало ясно, что белки представляют собой линейные полимеры а-аминокислот, соединенных друг с другом амидной (пептидной) связью, а все многообразие представителей этого класса соединений могло быть объяснено различиями аминокислотного состава и порядка чередования разных аминокислот в цепи полимера.

Первые исследования белков проводились со сложными белковыми смесями, такими, как яичный белок, сыворотка крови, экстракты из растительных и животных тканей, а подчас и цельные ткани. Лишь в конце XIXв. получили распространение методы разделения белков с помощью осаждения нейтральными солями. В 30-е годыXXв. были получены первые белки в кристаллическом состоянии.После 50-х годов начали применять современные методы фракционирования — хроматографию на гидрофильных ионообменниках, гель-фильтрацию («молекулярное просеивание»), новые методы электрофореза и др.

Данилевский - Он показал также обратимость этого процесса и впервые осуществил ферментативный синтез белков из пептонов; в качестве синтезирующего фактора он использовал сычужный фермент желудочного сока. Широко известны его труды в области химии белков. Данилевский разработал метод извлечения основного мышечного белка — миозина, и детально изучил его; исследовал белки печени, почек и мозга; предложил разделение белковых фракций на глобулиновую, строминовую и нуклеиновую; предложил первую научную классификацию белков мозга. В 1888 году он предложил теорию строения белковой молекулы, которая частично предвосхитила полипептидную теорию Фишера (1902).

Биологические функции белков. Способность к специфическим взаимодействием. Специфическая узнавания как основу биологических функций всех белков. Комплиментарный структура центра связывание белка и лиганда.

1. Пластическая, строительная функция: белки – строительный материал живого, основа любой клетки, мембраны, субклеточных частиц.

2. Регуляторная функция:

1. ферменты – биокатализаторы белковой природы, регулирующие скорость химических реакций организма;

2. гормоны белковой природы – регуляторы обмена веществ организма;

3. специфические белки регуляторы, например белки тропонинового комплекса – регуляторы мышечного сокращения.

3. Транспортная функция: белки плазмы крови транспортируют липиды крови, типичным примером белка транспортера является гемоглобин, ацилпереносящий белок и т.д.

4. Защитная функция: примерами являются иммуноглобулины, белки свертывающей системы крови, интерферон и т.д.

5. белки обеспечивают видовую и индивидуальную специфичность (например: белки групп крови)

7. Резервная (овальбулин яйца – запасной материал для развивающихся клеток)

8. энергетическая (неспецифическая функция: при распаде 1г. белка выделяется 17,1 кДж энергии)

Способность к специфическим взаимодействиям как основа биологической активности белков

В основе функционирования белка лежит его способность к взаимодействию с каким-либо другим веществом - лигандом. Лигандом может быть как низкомолекулярное вещество, так и макромолекула, в том числе и другой белок. Лиганд присоединяется к определенному участку глобулярной молекулы - активному центру. Активный центр формируется в ходе образования третичной структуры белка, поэтому при денатурации белка (когда разрушается его третичная структура) белки теряют свою активность. Специфичность взаимодействия белка и лиганда объясняется комплиментарностью пространственной структуры активного центра и молекулы лиганда.

Строение биологических мембран. Характеристика липидов и белков биологических мембран. Свойства биологических мембран (кристалличность, жидкостность, асимметричность, текучесть, температура плавления). Типы перенос веществ через BIO мембраны.

Мембраны – это биологические структуры, которыми окружены все клетки, а также различные клеточные органеллы. Мембраны ответственны за выполнение многих важнейших функций клетки:

-отделяют клетки от окружающей среды и делят ее на компартменты (отсеки);

-регулируют транспорт веществ в клетку и органеллы или в обратном направлении;

-обеспечивают специфику межклеточных контактов;

-воспринимают, усиливают и передают внутрь клетки сигналы из внешней среды.

Биологические мембраны построены из липидов и белков, связанных друг с другом с помощью нековалентных взаимодействий. Основу мембран составляет двойной липидный слой, в формировании которого участвуют фосфолипиды, гликолипиды и холестерин.

Липиды мембран амфифильны, т.е. в молекуле одновременно есть гидрофильные группы (полярные «головки») и гидрофобные «хвосты» (алифатические радикалы), самопроизвольно формирующие бислой. В мембранах присутствуют липиды 3 главных типов: Фосфолипиды; Гликолипиды; Холестерол -содержится в мембранах клеток всех животных, придает мембранам жесткость и снижает жидкостность (текучесть) их гидрофобного слоя.

Функции липидов мембран: формируют двойной липидный слой — структурную основу мембран; обеспечивают необходимую для функционирования мембранных белков среду; участвуют в регуляции активности ферментов; служат «якорем» (местом прикрепления) для поверхностных белков; участвуют в передаче гормональных сигналов.

Белки отвечают за функциональную активность мембран. Белки мембран различаются по своему положению в мембране. Интегральные белки содержат много гидрофобных аминокислот, с помощью которых они взаимодействуют с гидрофобной областью липидного бислоя мембраны. Участки белка, которые находятся в области полярных «головок», содержат много гидрофильных остатков аминокислот. Поверхностные белки разными способами прикрепляются к мембране: 3 – связанные с интегральными белками; 4 – присоединенные к полярным «головкам» липидного слоя; 5 – «заякоренные» в мембране с помощью короткого гидрофобного концевого домена; 6 – «заякоренные» в мембране с помощью ковалентно связанного остатка жирной кислоты.

Занятие БХ «Итоговое»

1.Общая характеристика, Элементный состав, история изучения белков. Формирование представление о белках как о классе соединений и важнейшим компоненте живых организмов. Исследования ….

Белки – высокомолекулярные биологические полимеры, построенные из остатков α-аминокислот. Белки входят в состав всех живых существ и составляют основу структурной организации каждой клетки, органа и всего организма. Белки служат основой структуры тела, основой обмена веществ, выполняя в нём функцию катализаторов. Все ферменты-катализаторы являются белками, которые обеспечивают определённую направленность и высокую скорость химических реакций,взаимосвязь биохимических процессов всего организма.гормонов представляют собой белки, белковоподобные вещества – полипептиды или продукты белкового обмена. Белки выполняют защитную роль. В основе естественного и искусственного иммунитета организма животных лежат антитела, по химической природе являющиеся белками. Благодаря таким белкам, как гемоглобин и миоглобин, в организме осуществляется функция дыхания, т.е. перенос кислорода к тканям и транспорт углекислоты к лёгким. Различные белки мышц (актин, миозин, актомиозин), обеспечивающие сокращение и расслабление мышц, обусловливают все формы механического движения. Способность к росту, размножению, раздражимости и нервно-психическим функциям организмы обязаны белкам. Важным признаком белков служит наличие в них азота, который входит в белковую молекулу преимущественно как элемент аминокислот. В белках содержится из расчёта на сухую массу (%): углерода 49-55, кислорода 21-23, азота 15-17, водорода 6-8, серы 0,2-3, фосфора 1-2.

История изучения.

Представление о белках как о классе соединений формировалось в XVIII-XIXвв. В этот период из разнообразных объектов живого мира были выделены вещества, обладающие сходными свойствами: они образовывали вязкие, клейкие растворы, свертывались при нагревании, при их высушивании получалась роговидная масса, при «анализе огнем» ощущался запах паленой шерсти или рога и выделялся аммиак.

В начале XIXв. появились более совершенные методы элементного анализа веществ и начались исследования элементного состава белков. В последних обнаружили углерод, водород, азот, кислород, серу и фосфор. Голландский химик и врачГ. Я. Мульдер(1802-1880) предложил первую теорию строения белков. Исходя из исследований элементного состава, Мульдер пришел к выводу, что все белки содержат одну или несколько групп (радикалов) C40H62N10O2, соединенных с серой или фосфором или с тем и другим вместе. Он предложил для обозначения этой группы термин «протеин» (от греч. протейон — первый), так как считал, что это вещество «без сомнения, важнейшее из всех известных тел органического царства, и без него, как кажется, не может быть жизни на нашей планете».

Э. Фишерпредположил, что белки построены из аминокислот. Это положение послужило основанием для его многолетних исследований химии аминокислот и белков, завершившихся созданием в началеXXв. пептидной теории строения белков. В результате работ Э. Фишера стало ясно, что белки представляют собой линейные полимеры а-аминокислот, соединенных друг с другом амидной (пептидной) связью, а все многообразие представителей этого класса соединений могло быть объяснено различиями аминокислотного состава и порядка чередования разных аминокислот в цепи полимера.

Первые исследования белков проводились со сложными белковыми смесями, такими, как яичный белок, сыворотка крови, экстракты из растительных и животных тканей, а подчас и цельные ткани. Лишь в конце XIXв. получили распространение методы разделения белков с помощью осаждения нейтральными солями. В 30-е годыXXв. были получены первые белки в кристаллическом состоянии.После 50-х годов начали применять современные методы фракционирования — хроматографию на гидрофильных ионообменниках, гель-фильтрацию («молекулярное просеивание»), новые методы электрофореза и др.

Данилевский - Он показал также обратимость этого процесса и впервые осуществил ферментативный синтез белков из пептонов; в качестве синтезирующего фактора он использовал сычужный фермент желудочного сока. Широко известны его труды в области химии белков. Данилевский разработал метод извлечения основного мышечного белка — миозина, и детально изучил его; исследовал белки печени, почек и мозга; предложил разделение белковых фракций на глобулиновую, строминовую и нуклеиновую; предложил первую научную классификацию белков мозга. В 1888 году он предложил теорию строения белковой молекулы, которая частично предвосхитила полипептидную теорию Фишера (1902).

Структура, свойства, классификация и общая характеристика аминокислот. Пептидная связь. Особенности пептидные связи.

Протеиногенными называются 20 аминокислот, которые кодируются генетическим кодом и включаются в белки в процессе трансляции

Классификация протеиногенных аминокислот

Существует несколько классификаций протеиногенных аминокислот, в основу которых положены разные критерии. Рассмотрим лишь некоторые из них:

1. Классификация по электрохимической природе радикала (R):

а) неполярные аминокислоты (их 8) – гидрофобные (нерастворимые в воде): аланин (ала); валин (вал); лейцин (лей); изолейцин (иле); пролин (про); фенилаланин (фен); триптофан (три); метионин (мет);

б) полярные аминокислоты (их 12) – растворяются в воде; в свою очередь они делятся на:

- незаряженные (их 7): глицин (гли); серин (сер); треонин (тре); цистеин (цис); тирозин (тир); аспарагин (асп); глутамин (глн);

- заряженные отрицательно (их 2): аспарагиновая кислота (асп); глутаминовая кислота (глу);

- заряженные положительно (их 3): лизин (лиз); гистидин (гис); аргинин (арг).

2. Классификация по способности синтезироваться в организме человека и животных:

а) незаменимые (не синтезируются в организме, поэтому должны поступать с пищей, их 8): валин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин, метионин, треонин, лизин);

б) заменимые (синтезируются в организме) – их 12.

Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты. Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды

Познавательные статьи:



Где возникла философия и почему?

Относительная высота сжатой зоны бетона

Сущность проекции Гаусса-Крюгера и использование ее в геодезии

Тарифы на перевозку пассажиров