Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу КАТЕГОРИИ: ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву
Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Лаборатория функциональной биохимииСодержание книги Поиск на нашем сайте
Одним из приоритетных направлений деятельности является изучение структуры и функций основных ферментов обмена нейромедиатор холинергетической и моноаминергической систем - холинэстераз и моноаминоксидаз. В течение 30 лет в лаборатории используются и совершенствуются кинетические методы исследования. В лаборатории впервые в мировой практике в сравнительно - энзимологическом аспекте применены методы теоретического конформационного анализа и многопрофильного статистического анализа, в результате чего была получена принципиально новая информация о структуре активного центра ферментативного семейства холинэстераз.
Российский университет дружбы народов Возможно ли определение активности в клетках организмов ферментов? Это очень сложная задача. Можно приблизительно судить об уровне внутриклеточной активности ферментов (в редких случаях), определяя в моче или сыворотке крови непосредственные или отдаленные продукты их деятельности (обычно продукты тут же подвергаются превращениям, и определить их нельзя). Тогда используют такой прием. В организм вводят искусственный субстрат определенного фермента, подобранный с таким расчетом, чтобы продукт его каталитического превращения не подвергался дальнейшим превращениям и выводился из организма в неизменном виде. Часто в таких экспериментах используют изотопы Н, С, Р. Выявление в клетке фермента, даже с нарушенной каталитической активностью, можно иммунными методами, получив предварительно высокоспецифичные для данного фермента антитела. Эта техника сейчас хорошо разработана. Также можно судить о наличии фермента по соответствующей данному белку нуклеотидной последовательности нуклеиновых кислот. Путем сайт – специфического мутагенеза можно изменить функции фермента – повысит устойчивость к действию температуры, изменениям рН, присутствию денатурирующих агентов. Основные успехи, позволившие широко использовать ферменты, связаны с получением ферментативных препаратов, стабильность которых повышена в сотни раз. Достигается такая стабильность в результате «обездвиживания» ферментов при присоединении с матрицей носителя. Иногда можно просто инкапсулировать фермент внутрь полимерного микроконтейнера, лизосомы, обволакивающего гелеобразного соединения. Путем иммобилизации можно менять не только стабильность ферментов, но и их активность, специфичность и другое. Появилось новое направление исследований – мицеллярная энзимология. Ферменты исследуют в гетерогенных модельных системах, в той или иной степени имитирующих ситуацию в живой клетке.
Тезаурус
Абсолютная специфичность – способность фермента действовать только на один субстрат. Авитаминоз - болезни, связанные с отсутствием витаминов. Активаторы – вещества, ускоряющие химические реакции. Активный центр – определенный участок поверхности молекулы фермента, обладающий химически активной группой, за счет которой и происходит взаимодействие фермента с субстратом. Амилаза - фермент, катализирующий разложения крахмала и превращение его в сахар. Апофермент - белковый комплекс фермента. АТФ – аденозинтрифосфорная кислота, главные источник энергии в клетке. БАДы – биологически активные добавки. Белки – нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Гидролиз – реакция обменного разложения соединений с водой. Гидрофильные вещества – растворимые в воде вещества. Гидрофобные вещества – нерастворимые в воде вещества. Голофермент – комплекс апофермента с кофактором. Гидролазы – ферменты, разрывающие химические связи (пептидные, гликозидные, эфирные) с участием молекул воды. Групповая специфичность - способность фермента действовать на группу субстратов, имеющих сходное строение. Денатурация – изменение природной структуры белковой молекулы. Изомеразы - ферменты, активирующие внутримолекулярные перестройки вещества, т.е. изменяющие архитектонику. Изоферменты - ферменты, различающиеся по строению, но катализирующие одну и ту же реакцию. Ингибиторы – вещества, замедляющие химические реакции. Кофактор – небелковый комплекс фермента. Кофермент – легко диссоциирующийся комплекс. Лиазы - ферменты, отщепляющие или присоединяющие негидролитическим путем определенные группы с образованием двойной связи.
Номенклатура – названия веществ. Нутрицевтики - БАДы, применяемые для коррекции химического состава пищи человека. Оксидоредуктазы - окислительно-восстановительные ферменты, переносят атомы кислорода и водорода от одного вещества к другому. Парафармацевтики - БАДы, применяемые для профилактики, вспомогательной терапии и поддержания функциональной активности органов и систем. Пепсин – фермент желудочного сока животного происхождения. Простатические группы – прочный комплекс кофактора с апоферментом. Простые белки – белки, состоящие только из аминокислот, и их каталитические свойства обусловлены свойством самой белковой молекулы. Протеолитические ферменты – ферменты, ускоряющие гидролиз протеинов (белков). Рациональная номенклатура - номенклатура по названию субстрата. Ренатурация – восстановление природной структуры белковой молекулы. Синтетазы (лигазы) - ферменты, катализирующие соединения 2 молекул с образованием новой связи за счет энергии АТФ. Сложные белки – белки, содержащие в своём составе, помимо белкового компонента, ещё и небелковый. Стереохимическая специфичность - способность фермента действовать на субстрат или группу субстратов, отличающихся особым расположением атомов в пространстве. Субстрат – вещество, подвергающееся воздействию фермента. Температурный оптимум - температура, при которой одно её действие вызывает ускорение реакции, катализируемой данным ферментом. Термолабильность – способность белков проявлять свою активность в узких температурных рамках. Трансферазы - ферменты, переносящие различные группы (карбоксильная, фосфатная, метильная, аминогруппа). Тривиальная номенклатура - номенклатура по случайным признакам. Трипсин - фермент, переваривающий белки. Ферменты – биокатализаторы, ускоряющие химические реакции в миллионы раз.
|
||
|
Последнее изменение этой страницы: 2020-03-14; просмотров: 219; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 216.73.216.196 (0.007 с.) |