Типичные реакции метаболизма

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 8 из 15Следующая ⇒

и классификация ферментов.

Известно более 10 тысяч ферментов. Чтобы ориентироваться в этом множестве была введена систематика ферментов в соответствии с типами тех реакций, которые они катализируют.

Основные классы ферментов

Класс:Оксиредуктазы

К этому классу относятся все ферменты, которые катализируют окислительно-восстановительные реакции. Под этим термином понимается реакция, которая сопровождается присоединением электрона (восстановление), отдачей электрона (окисление) или присоединением или отдачей атома водорода. Если в процессе окисления субстрат теряет водород, то фермент такой реакции носит название дегидрогеназа. Эта реакция обратима и фермент обратной реакции называется редуктаза.

дегидрогеназа (окисл.)

редуктаза (восст.)

SH₂ S + H₂

Если непосредственным акцептором отнимаемого от субстрата водорода выступает кислород, то фермент называется либо оксидаза

SH₂ + 1/2 O₂ S + H₂O,

либо, если кислород внедряется в субстрат ─ монооксидаза (гидроксилаза), когда в субстрат внедряется один атом кислорода

HSH + 1/2 O₂ HS-OH

или диоксидаза, когда в субстрат внедряются два атома кислорода

HSH + O₂ HO-S-OH

Переход электрона осуществляют цитохромы:

цитохромоксидаза

a₃(Cu⁺) – e a₃(Cu²⁺)

цитохромредуктаза.

Класс: Трансферазы

Эти ферменты катализируют всевозможные реакции переноса групп или атомов от одного соединения к другому.

Ферменты этого класса переносят аминогруппы (аминотрансферазы), метильные группы (метилтрансферазы), ацетильные группы (ацетилтрансферазы) и др. Например, аминотрансферазы (трансаминазы) переносят аминогруппы аминокислот на кетокислоты. Таким путем достигается эффект последовательной перестройки молекул в процессе обмена веществ.

Если переносится остаток фосфорной кислоты от нуклеозидфосфатов, то такой фермент называется киназой.

Важнейшей чертой процесса переноса является возможность переносить вместе с той или иной группой атомов и энергию, заключенную в химических связях, и тем самым создать условия для работы механизмов, осуществляющих процессы сопряжения различных биохимических реакций, когда энергия, выделяемая в одних реакциях, тут же расходуется на протекание других.

Класс (Гидролазы)

Эти ферменты можно рассматривать как трансферазы, переносящие ту или иную группировку на молекулу воды в реакциях гидролиза углеводов, белков, жиров.

Гидролазы катализируют расщепление связей С-С, С-O, C-N, O-P и ряда других.

R₁ H R₁-H

+

R₂ H R₂-OH

К числу гидролаз относится, в частности, протеазы. Смысл их химической работы заключается в том, что они разрывают пептидные связи между группами CO и NH, входящими в состав белковых молекул, что приводит к разрушению первичной структуры последних:

R₁─CO─NH─R₂ + H─OH → R₁─CO─OH + NH₂─R₂

Легко видеть, что этот процесс можно рассматривать как перенос группы R₁─CO─ на гидроксил ОН, а NH─ на водород Н. К группе гидролаз относятся пепсин, трипсин, химотрипсин и другие, участвующие в процессе пищеварения.

Протеазы проявляют большую активность. Так, 1 г пепсина способен разложить за два часа 25 кг сваренного яичного белка. Однако в организме эти ферменты часто находятся в неактивном состоянии. Неактивные формы называются энзимогенами («порождающими энзимы»). Активация энзимогена обусловлена отщеплением от белковой молекулы небольшого фрагмента – пептида с относительно малой молекулярной массой, удаление которого делает молекулу фермента способной вступать в промежуточные соединения с субстратом. Это один из способов, которым осуществляется регулирование деятельности ферментов.

Иногда один и тот же фермент способен катализировать гидролиз связей самой разной природы. Так, некоторые протеазы могут даже с большей эффективностью гидролизовать сложные эфиры, выступая как эстеразы («эстер» - сложный эфир). Важнейшими представителями эстераз являются липазы, ускоряющие гидролиз жиров – их ращепление на жирные кислоты и глицерин. В организме человека и животных липазы, содержатся в соке, выделяемой поджелудочной железой и печенью.

Очень большую роль играют ферменты, вызывающие гидролиз органических соединений фосфорной кислоты, называемые фосфатазами (дифосфатазами), которые регулируют присоединение фосфорной кислоты к различным углеводам или их отщепление. Процессы дыхания и брожения проходят через стадии образования и распада соединений фосфорной кислоты с глюкозой, с помощью которых организму удается использовать энергию, заключенную в углеводах (сахаре и крахмале).

Класс: Лиазы

К ним относятся ферменты, негидролитически разрывающие связи C-C, C-O, C-N,

C-S и некоторые другие путём элиминирования (отщепления) различных молекул с одновременным образованием кратных связей.

В обратной реакции лиазы катализируют присоединие по двойной связи различных молекул (NH₃, H₂О).

Относящиеся к лиазам д екарбоксилазы отщепляют карбоксильную группу, альдолазы ускоряют реакции альдольного расщепления.

Лиазы катализируют также и реакции образования новых связей, но без участия АТФ и других соединений с макроэргическими связями. В этом случае их называют синтазами.

Класс: Изомеразы

Ферменты этого класса катализируют реакции изомеризации то есть процессы структурной или пространственной перестройки молекул.

К ним относятся рацемазы, таутомеразы, циклоизомеразы

Рацемазы катализируют взаимный переход оптических изомеров из L-формы в D-форму и обратно, циклоизомеразы – из открытой формы в циклическую

Класс: Лигазы (синтетазы)

К ним относятся ферменты, которые катализируют реакции соединения двух молекул сопряжённые с гидролизом АТФ. Играют ключевую роль в процессе биосинтеза, обеспечивая за счёт энергии освобождающейся при гидролизе АТФ, протекание таких реакций, которые сами по себе были бы невозможны. Примером могут служить аминоацил-тРНК-синтетазы.

Каждый из перечисленных шести классов ферментов также по признаку специфичности разбивают на подклассы и подподклассы, которым присваиваются порядковые номера в соответствие с Международной классификацией.

Например, гидролазы, расщепляющие эфиры карбоновых кислот, относятся к классу 3, подклассу 3.1, то есть гидролазы, действующие на сложноэфирные связи, и подподклассу 3.1.1. (гидролазы эфиров карбоновых кислот). Внутри подподкласса каждый фермент имеет свой порядковый номер. Так липаза, гидролизующая жиры (триацилглицерины), имеет номер 3.1.1.3.

Номенклатура ферментов

Для ферментов, как и многих органических веществ употребляется несколько типов наименований: тривиальные, рациональные и системные.

Тривиальные названия давали ферментам первооткрыватели, например, пепсин, трипсин и др. Согласно рациональной номенклатуре, простой фермент называют исходя из названия субстрата с добавлением окончания – аза (амилаза, уреаза и др.).

По системной номенклатуре, утвержденной в 1961 г., называние фермента складывается из научного названия субстрата, типа катализирующей реакции и окончания - аза.

Например, фермент уреаза, осуществляющий гидролиз мочевины (карбамида),

называют карбамидамидогидролазой

H₂N-C-NH₂ + HOH 2NH₃ + CO₂

║

O

Если в реакции участвуют донор и акцептор какой-либо группы, например аминогруппы -NH2, то называю сначала донор, затем акцептор, тип каталитической реакции и добавляется –аза.

Например, фермент катализирующий реакция переаминирования глутаминовой и пировиноградной кислот, называется глутаматпируватаминотрансфераза:

COOH COOH COOH COOH

CH-NH₂ + C=O C=O + CH-NH₂ -

аланин

пировиноградная кислота

глутаминовая кислота

COOH CH₃ CH₂ CH₃

α-кетоглутаровая кислота

COOH

В биохимии часто вместо полного названия кислот используют названия анионов этих кислот (лактат – анион молочной кислоты,, глутамат – глутаминовой,, пируват - пировиноградной).

Как было показано выше, действие сложных ферментов обеспечивается за счёт кофакторов.

КОФАКТОРЫ

Различают две группы кофакторов – неорганические и органические. К первым относятся ионы металлов (Mg⁺², Mn⁺²_, Ca⁺²), а также некоторые неорганические анилоны (Cl^-). Ионы двухвалентных металлов могут быть очень прочно связаны с белковой молекулой, выполняя роль простетической группы.

Органические кофакторы называются коферментами. Они, как правило, представляют собой небелковые вещества. Большинство коферментов не синтезируются в организме млекопитающих, и должны поступать с растительной пищей. Однако в организм поступают не сами коферменты, а их предшественники – витамины, являющиеся незаменимыми пищевыми факторами, которые в клетке модифицируются.

Витамины представляют собой очень разную в химическом отношении группу органических соединений, поэтому с точки зрения химической структуры им нельзя дать общего определения. Единственная классификация витаминов основана на их отношению к воде

Известно 13 витаминов:

ВОДОРАСТВОРИМЫЕ

ЖИРОРАСТВОРИМЫЕ

Общим для всех витаминов является их абсолютная необходимость для организмов в качестве составной части пищи дополнительно к белкам, жирам, углеводам и минеральным веществам. Поскольку они не синтезируются гетеротрофными организмами, то их недостаток сопровождается возникновением патологических явлений. В количественном отношении потребность в витаминах ничтожна: к 66 граммам сухих питательных веществ нужно 0,1-0,2 грамма витаминов. Отсюда ясно, что витамины в организме выполняют каталитические функции. Во многих случаях они являются составными частями ферментов, необходимыми для их функционирования.

К числу реакций, требующих участия коферментов, относятся окислительно-восстановительные реакции, реакции переноса групп, изомеризации, а также реакции, катализируемые лигазами (лигазозависимые). Без участия коферментов протекают реакции расщепления, например гидролитические реакции, катализируемые пищеварительными ферментами.

Ниже приведены важнейшие органические коферменты, их активные группы, тип реакции, в которой участвует кофермент, а также витамины, входящие в их состав.

Познавательные статьи:



Техника прыжка в длину с разбега

Организация работы процедурного кабинета

Области применения синхронных машин

Оптимизация по Винеру и Калману