Третичная и четвертичная структуры белков. Олигомерные белки.

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 7 из 10Следующая ⇒

Третичная структура -пространственная ориентация полипептидной спирали или (способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме.)

определяется взаимодействием боковых заместителей пептидной цепи. Для фибриллярных белков трудно выделить общие закономерности в образовании третичных структур. Что касается глобулярных белков, то такие закономерности существуют.Третичная структура глобулярных белков образуется путем дополнительного складывания пептидной цепи, содержащей â-структуры, á-спирали и нерегулярные участки, так, что гидрофильные боковые группы аминокислотных остатков оказываются на поверхности глобулы, а гидрофобные боковые группы спрятаны вглубь глобулы, иногда образуют гидрофобный карман.

Силы, стабилизирующие третичную структуру белка: Электростатическое взаимодействие между разно заряженными группами, крайний случай - ионные взаимодействия. Водородные связи, возникающие между боковыми группами полипептидной цепи. Гидрофобные взаимодействия.

Под четвертичной структурой белка подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих первичной, вторичной и третичной структурой и формирование единого в структурном и функциональном отношении макромолекулярного образования. Каждая отдельная полипептидная (протомер или субъединица) не обладают биологической активностью, а образовавшаяся молекула - олигомер обладает биологической активностью. Четвертичная структура белка уникальна, как и другие уровни организации. Четвертичная структура поддерживается нековалентными взаимодействиями между контактными площадками протомеров.

Четверичная структура - четкая пространственная ориентация друг относительно друга нескольких полипептидных цепей(субъединиц) одного и того же белка

Четвертичная структура белков -. Докажем это на примере функционирования двух белков: миоглобина, обладающего только третичной структурой и гемоглобина, обладающего четвертичной структурой. Гемоглобины представляют собой тетрамерные белки, молекулы которых образованы различными типами полипептидных цепей (á, â, ã, ä, S). В состав молекулы входит по две цепи двух разных видов. Длина á- и â-цепей примерно одинакова (Наиболее распространенные гемоглобины имеют следующую тетрамерную структуру: HbA (нормальный гемоглобин взрослого человека) - á₂â₂,; HbF (фетальный гемоглобин) -á₂ã₂; HbS (гемоглобин при серповидноклеточной анемии) - á₂S₂; HbA₂ (минорный гемоглобин человека) - á₂ä₂.

Четвертичная структура наделяет гемоглобин дополнительными важными особенностями, которые способствуют выполнению гемоглобином уникальной биологической функцией и обеспечивают возможность строгой регуляции его свойств. Гемоглобин обладает аллостерическими свойствами ( от греч. - аллос - другой, стерос - пространство). На его примере можно лучше понять свойства других аллостерических белков.

Миоглобин способен запасать кислород, а гемоглобин обеспечивает его транспорт. Вторичная и третичная структуры миоглобина и протомеров гемоглобина очень сходны. Простетической группой этих белков является гем. Гем расположен в гидрофобном кармане пептидной цепи каждого протомера, т.е. окружен неполярными остатками, за исключением 2-х остатков гистидина, расположенных по обе стороны плоскости гема.

Классификация белков

- по форме молекул (глобулярные или фибриллярные);

- по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные и др.);

- по химическому строению ( наличие или отсутствие небелковой части);

- по локализации в клетке (ядерные, цито-плазматические, лизосомальные и др.);

- по локализации в организме (белки крови, печени, сердца и др.);

- по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);

- по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с Т_1/2 менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, Т_1/2 которых исчисляют неделями и месяцами);

- по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

Классификация белков по химическому строению

Простые белки. Некоторые белки содержат в своём составе только полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков. Их называют "простые белки". Примером простых белков - гистоны; в их составе содержится много аминокислотных остатков лизина и аргинина, радикалы которых имеют положительный заряд.

2. Сложные белки. Очень многие белки, кроме полипептидных цепей, содержат в своём составе небелковую часть, присоединённую к белку слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами с низкой или высокой молекулярной массой. Такие белки называют "сложные белки". Прочно связанная с белком небелковая часть носит название простетической группы.

Познавательные статьи:



Организация работы процедурного кабинета

Статус республик в составе РФ

Понятие финансов, их функции и особенности

Сущность демографической политии