Характеристика отдельных плазменных факторов свёртывания крови

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 5 из 9Следующая ⇒

Фактор[Мф13] I (фибриноген[Мф14])

Стабильный[Мф15] белок-глобулин;

Молекулярная масса — 341 000 дальтон; длина молекулы 46 нм

Место синтеза — печень;

Содержание в плазме — 1.8—4.0 г/л;

Период полужизни в плазме после внутривенного введения — 4—5 дней;

Минимальный уровень, необходимый для гемостаза — 0.8 г/л;

Хромосома, кодирующая синтез — 4q23-q32.

Фибриноген является плазменным глобулином,

Молекула состоит из шести полипептидных цепей (две Аα-цепи, две Вβ-цепи и две γ-цепи). Структура фибриногена — Аα₂Вβ₂γ₂ (рис. 712071610).

Рис. 712071610. Схематическое изображение фибриногена, его структуры (АαВβγ)₂, заряженных концов, сайтов расщепления тромбином (стрелки) четырех пептидных связей Arg-Gly.

Вβ- и γ-цепи содержат сложные олигосахариды, связанные с остатками аспарагина[Мф16] (Asn). Концы молекул фибриногена обладают сильным отрицательным зарядом; это обусловлено присутствием большого количества остатков аспартата и глутамата в А-области цепи Аα и в В-области области цепи Вβ (рис. 712071610). Помимо этого В-область цепи Вβ содержит необычно отрицательно заряженный остаток тирозин-О-сульфата. Отрицательно заряженные концы молекул фибриногена не только способствуют растворимости последних в воде, они отталкивают концы других молекул фибриногена, что предотвращает агрегацию последних.

Под действием тромбина (фактор IIa), расщепляющего пептидные связи Apr—Гли, от фибриногена отщепляются четыре низкомолекулярных пептида, и он превращается в фибрин-моно­мер (I _m), способный к аутополимеризации за счет свободных свя­зей.

Фактор II (протромбин)

Сериновая протеаза. Гликопротеин, по электрофоретической подвижности относится к a₂-глобулинам; молекулярная масса — 68 000—72 000 дальтон; синтезируется в печени при участии витамина К; содержание в плазме крови — около 0.1 г/л (100 мкг/л) или 80-120% активности; период полужизни в плазме после внутривенного введения — 67—106 ч; минимальный уровень, необходимый для гемостаза — 20—40%; хромосома, кодирующая синтез — 11.

Протромбин является стабильным протеином, имеет специфическую особенность — связывать кальций (одна молекула протромбина связывает 10—12 ионов Са²⁺), при этом происходят конформационные изменения структуры белка протромбина. Протромбин превращается в тромбин под влиянием комплекса протромбиназы.

Под действием протромбиназы от него отщепляются a-, b- и g-тромбины (фактор IIа): a-тромбин очень активен, но быстро нейтрализуется антитромбином III; b-тромбин менее активен, но устойчив к действию гепарина и антитромбина III; g-тромбин не имеет свертывающей активности, но обладает фиб-
ринолитическим действием.

Фактор III (тканевый тромбопластин) [k]

Познавательные статьи:



Формы дистанционного обучения

Передача мяча двумя руками снизу

Значение правильной осанки для жизнедеятельности человека

Основные ошибки при выполнении передач мяча на месте