Фибриллярные структурные белки

Коллагены — основные гликопротеины соединительных тканей. Они составляют 25% всех белков организма человека и обеспечивают сопротивление растяжению в отличие от ПГ, которые противодействуют сжатию. В геноме человека 30 генов, кодирующих коллагеновые α-цепи. Выделено свыше 20 типов коллагеновых молекул (изоколлагены).

Изоколлагены типов I–III получили название фибрилформирующих коллагенов, а изоколлагены IX и XII — фибриллассоциируемых коллагенов, так как они обычно связаны с коллагеновыми волокнами, которые образовали фибрилформирующие коллагены. Фибриллассоциируемые коллагены обеспечивают соединение волокон с другими молекулами матрикса. Типы IV и VII называют сетьформирующимиколлагенами. Они образуют сетевидные структуры и чаще всего находятся в базальных мембранах, обеспечивая связь клеточных слоев эпителия с подлежащей соединительной тканью. Это особенно важно для кожи.

Первичная структура коллагена — одиночная полипептидная цепь:
1/3 – ГЛИ, 1/5 – ПРО и гидроксиПРО (ОН-ПРО), есть и ОН-ЛИЗ. К ней присоединен дисахарид (глюкоза + галактоза). Полипептидная цепь — левозакрученная спираль, но водородные связи отсутствуют, так как много иминокислот.

Вторичная структура — особый коллагеновый тип: 3 полипептидные цепи сворачиваются в тройную спираль. Эта спираль — правозакрученная.

Синтез коллагена. Полипептидные цепи синтезируются на полисомах в виде препроколлагена («пре» указывает на наличие сигнального, лидирующего пептида; «про» — наналичие дополнительных пептидов на N- и С-концах). Затем начинается процессинг препроколлагена.

Разрушается коллаген коллагеназами илизосомными ферментами — протеиназами и гликозидазами. О «возрасте» коллагена можно судить по количеству поперечных ковалентных связей в коллагеновых волокнах: чем «моложе» коллаген, тем меньше поперечных связей, тем легче и быстрее он разрушается, и наоборот.

Эластин. Молекула эластина состоит из двух типов фрагментов, чередующихся вдоль цепи: гидрофобные (фибриллярные) сегменты, которые ответственны за эластические свойства молекулы и глобулярные сегменты, богатые АЛА и ЛИЗ, имеющие форму α-спирали и участвующие в формировании поперечных связей между молекулами эластина. В отличие от коллагена у эластина один генетический тип, мало ОН-ПРО, нет ОН-ЛИЗ, дополнительных пептидов, углеводов, не образуется тройная спираль. Синтезируется эластин в виде мономера, а внеклеточно происходит фибриллогенез с образованием поперечных связей с помощью аминокислоты десмозина — продукта межмолекулярной конденсации 4-х остатков ЛИЗ. Эластин — самый прочный из белков, известных в организме человека. Разрушается под действием фермента эластазы.

Познавательные статьи:



Алгоритмические операторы Matlab

Конструирование и порядок расчёта дорожной одежды

Исследования учёных: почему помогают молитвы?

Почему терпят неудачу многие предприниматели?