Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу КАТЕГОРИИ: ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву
Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Гбоу впо рязгму минздрава РоссииСодержание книги
Поиск на нашем сайте ГБОУ ВПО РязГМУ Минздрава России Кафедра биологической химии с курсом КЛД ФДПО Утверждено протоколом каф. заседания № 5 от 04.12.12 г. Вопросы для подготовки к экзамену по биологической химии 2012 – 2013 учебный год студентов очного отделения по специальности 060101 – Лечебное дело Введение. 1. Предмет и задачи биологической химии. Место биохимии в системе медицинских наук, значение биохимических знаний в работе врача. Строение и функции белков. 1. Белки как генетически детерминированные полимеры. Строение белковых мономеров - аминокислот. Классификация аминокислот, их физико-химические свойства. Понятие о шаперонах и их функциях. 2. Первичная структура белков и ее информационная роль. Характеристика и свойства пептидной связи. 3. Конформация пептидных цепей в белках. Вторичная структура, типы, их характеристика. 4. Конформация пептидных цепей в белках. Третичная структура. Типы внутримолекулярных взаимодействий в пептидной цепи. Активный центр белков и его специфическое взаимодействие с лигандом как основа биологических функций всех белков. Доменная структура белков. Понятие о фолдинге белков. 5. Четвертичная структура белка. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере сравнения гемоглобина и миоглобина. 6. Глобулярные белки: основные представители (гистоны, альбумины, глобулины), их характеристика и биологическая роль. 7. Фибриллярные белки: особенности аминокислотного состава и структурной организации; свойства и функции коллагена. 8. Понятие о простых и сложных белках. Классификация сложных белков, характеристика основных представителей. 9. Гликопротеины: представление о строении и функциях. 10. Липопротеины: классификация, структура и функции. 11. Фосфопротеины: механизм образования, роль в регуляции обмена веществ. 12. Классификация белков по их биологическим функциям (с примерами). Характеристика и биологическая роль отдельных представителей. 13. Физико-химические свойства белков. Молекулярный вес, размеры и форма, ионизация, растворимость, денатурация и свойства денатурированного белка. 14. Методы выделения индивидуальных белков, основанные на их физико-химических свойствах: высаливание, электрофорез, хроматография, гель-фильтрация. 15. Структура и функции гемоглобина. Основные производные гемоглобина, характеристика и биологическая роль. Физиологические и аномальные типы гемоглобина. 16. Функционирование олигомерных белков на примере гемоглобина: связывание с кислородом, кооперативные взаимодействия протомеров. Регуляция связывания кислорода с гемоглобином в тканях. 17. Строение нуклеиновых кислот. Первичная структура ДНК и РНК. Видовые различия первичной структуры нуклеиновых кислот. 18. Вторичная и третичная структура ДНК, строение хроматина. Денатурация и ренативация ДНК. 19. Типы РНК: рибосомальные, транспортные, матричные. Характеристика структуры и функции. Строение рибосом. Ферменты 1. Общие представления о катализе, особенности ферментативного катализа (сходство и различие между ферментами и неферментными катализаторами). 2. Структурно-функциональная организация ферментов. Понятие об активном и аллостерическом центре. Кофакторы и их значение для функционирования ферментов. 3. Специфичность действия ферментов: виды, примеры и теории, их объясняющие. 4. Кинетика ферментативных реакций. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентраций фермента и субстрата. 5. Регуляция действия ферментов. Ингибиторы ферментов, характеристика видов ингибирования. Лекарства и яды как ингибиторы ферментов. 6. Регуляция действия ферментов. Активация ферментов. 7. Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования и дефосфорилирования; примеры метаболических путей, регулируемых этими механизмами. 8. Единицы и методы измерения активности и количества ферментов. Иммобилизованные ферменты. 9. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Оксидоредуктазы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций. 10. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Трансферазы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций. 11. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Гидролазы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций. 12. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Лиазы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций. 13. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Изомеразы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций. 14. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Лигазы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций. 15. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов. Химическое строение пиридоксиновых коферментов и биотина: их биологическая роль (с примерами реакций). 16. Коферменты. Химическое строение и участие в окислительно-восстановительных процессах НАД, НАДФ, ФМН, ФАД (с примерами ферментативных реакций). 17. Изоферменты: происхождение, биологическая роль, методы определения. 18. Различия ферментного и изоферментного состава органов и тканей, медико-биологическое значение. Понятие об органоспецифичности ферментов и изоферментов. Биологические мембраны 1. Структурная организация мембран, строение и свойства основных компонентов мембран. 2. Липидный состав мембран – фосфолипиды, гликолипиды, холестерин. Белки мембран – интегральные, поверхностные, «заякоренные». 3. Общие свойства мембран: жидкостность гидрофобного слоя, поперечная асимметрия, избирательная проницаемость. Участие мембран в организации и регуляции метаболизма. 4. Механизмы переноса веществ через мембраны: простая диффузия, первично-активный транспорт (на примере Са2+ - АТФазы, Na+, K+ - АТФазы). Пассивный симпорт и антипорт, вторично-активный транспорт. 5. Трансмембранная передача сигнала. Участие мембран в активации внутриклеточных регуляторных систем – аденилатциклазная система. 6. Трансмембранная передача сигнала. Участие мембран в активации внутриклеточных регуляторных систем – инозитолфосфатная система. 7. Каталитические мембранные рецепторы на примере рецептора инсулина. Энергетический обмен. 1. Катаболизм основных пищевых веществ – углеводов, жиров и белков; понятие о специфических путях катаболизма: образование пирувата из углеводов и большинства аминокислот и ацетил КоА из жирных кислот и некоторых аминокислот. 2. Окислительное декарбоксилирование пирувата: суммарное уравнение и последовательность реакций, строение пируватдегидрогеназного комплекса. 3. Цикл лимонной кислоты (цикл Кребса): последовательность реакций, характеристика ферментов. 4. Механизмы регуляции цикла Кребса, его функции. Анаплеротические реакции (реакции, пополняющие цитратный цикл). 5. Связь между общим путем катаболизма (окисление пирувата и ацетилКоА) и митохондриальной цепью переноса электронов. Механизмы регуляции общего пути катаболизма. 6. Фазы извлечения энергии из питательных веществ. Пировиноградная кислота и ацетил-КоА: пути образования и пути использования в организме. Значение этих процессов. 7. Эндергонические и экзергонические реакции в живой клетке. Макроэргические соединения (фосфоенолпируват, сукцинил КоА и др.), цикл АТФ-АДФ. Дегидрирование субстратов и образовазование воды как источник энергии для синтеза АТФ. 8. Структурная организация дыхательной цепи. 9. Виды фосфорилирования. Понятие о субстратном и окислительном фосфорилировании. 10. Механизм сопряжения окисления с фосфорилированием в дыхательной цепи. Трансмембранный электрохимический потенциал как промежуточная форма энергии при окислительном фосфорилировании. Регуляция цепи переноса электронов (дыхательный контроль). H+-АТФ – синтетаза: структура, механизм действия. 11. Цепь переноса электронов как часть системы дыхания, начинающейся с вдыхания воздуха и связывания его с гемоглобином. Ингибиторы цепи переноса электронов, последствия их действия. 12. Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. Терморегуляторная функция тканевого дыхания. Обмен и функции углеводов. 1. Основные углеводы животных, биологическая роль. Глюкоза как важнейший метаболит углеводного обмена. Транспорт глюкозы из крови в клетки. Образование глюкозо-6-фосфата – первая реакция различных путей превращения глюкозы в клетке. 2. Катаболизм глюкозы. Аэробный гликолиз – основной путь катаболизма глюкозы у человека. Последовательность реакций. 3. Аэробный гликолиз: распространение, энергетическая ценность и физиологическое значение аэробного распада глюкозы. 4. Анаэробный гликолиз. Энергетический баланс, распределение в организме и физиологическое значение анаэробного гликолиза. 5. Переключение анаэробного гликолиза на аэробный. Окисление внемитохондриального НАД·H2: механизм, биологическая роль. 6. Особенности метаболизма экзогенного этанола и его энергетическая ценность. 7. Свойства и распространение гликогена как резервного полисахарида. Мобилизация гликогена: механизм, регуляция, биологическая роль. Различия мобилизации гликогена в печени и мышцах. 8. Свойства и распределение гликогена как резервного полисахарида. Биосинтез гликогена: механизм, регуляция. 9. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез): источники, механизм, биологическое значение. 10. Взаимосвязь гликолиза в мышцах и глюконеогенеза в печени: цикл Кори, глюкозо-аланиновый цикл. Аллостерические механизмы регуляции аэробного и анаэробного путей распада глюкозы и глюконеогенеза. 11. Пентозо-фосфатный путь превращения глюкозы: окислительная стадия, суммарные реакции, распространение и биологическое значение. Неокислительная стадия синтеза пентоз. 12. Метаболизм фруктозы и его нарушения: эссенциальная фруктоземия, наследственная непереносимость фруктозы. Синдром мальабсорбции. 13. Нарушения обмена углеводов. Генетически детерминированные болезни накопления гликогена: гликогенозы, агликогенозы. Обмен и функции липидов 1. Важнейшие липиды тканей человека. Резервные липиды (жиры) и липиды мембран (сложные липиды). Незаменимые факторы питания липидной природы. 2. Мобилизация жиров в жировой ткани (распад триацилглицеринов, глицерина): химизм, регуляция, биологическая роль. 3. β-окисление жирных кислот: химизм, биологическая роль. 4. Особенности окисления ненасыщенных и жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов. Расчет энергетической ценности жирных кислот. 5. Синтез кетоновых тел, последовательность реакций, регуляция. Биологическая роль кетоновых тел. Кетонемия и кетонурия. Клиническое значение исследования крови и мочи на содержание кетоновых тел. 6. Депонирование жиров в жировой ткани: химизм, регуляция, биологическая роль. Транспортная форма эндогенных жиров. Ожирение, причины и последствия ожирения. 7. Биосинтез жирных кислот. Особенности биосинтеза ненасыщенных жирных кислот. Источники НАДФН2 для синтеза жирных кислот. Гормональная и аллостерическая регуляция синтеза жирных кислот. 8. Биосинтез холестерина и его эфиров; регуляция биосинтеза. Биологические функции холестерина. 9. Баланс холестерина в организме. Различные механизмы регуляции ГМГ-КоА-редуктазы. Роль липопротеинов в транспорте холестерина кровью. 10. Гиперхолестеринемия: причины, последствия. Семейная гиперхолестеринемия. 11. Синтез и функция желчных кислот. Энтерогепатическая циркуляция желчных кислот. Молекулярные механизмы желчно-каменной болезни. 12. Основные фосфолипиды (глицеролфосфолипиды) тканей человека: основные представители, пути биосинтеза, биологическая роль. Липотропные факторы. 13. Транспортные липопротеины крови. Хиломикроны и ЛПОНП: структура, локализация и механизм образования, особенности транспорта. 14. Гипертриацилглицеролемия и гиперхиломикронемия: причины, изменения состава сыворотки крови. Генетические дефекты ЛП-липазы и апо-СII. 15. Молекулярные механизмы атеросклероза. Биохимические принципы лечения, роль омега-3 кислот в профилактике атеросклероза. 16. Взаимосвязь обмена жиров и углеводов. Схема превращения глюкозы в жиры. Роль пентозо-фосфатного пути обмена глюкозы для синтеза жиров. Влияние инсулина, глюкагона, адреналина на обмен жиров и углеводов. 17. Сфинголипидозы: определение, причины, примеры заболеваний (Гоше, Нимана-Пика) Биохимия витаминов 1. Витамины. История открытия и изучения. Классификация витаминов. Алиментарные и вторичные гиповитаминозы. Гипервитаминозы. 2. Каротины и витамин А. Их химическая природа и биологическое значение. Участие витамина А в акте зрения. Клинические и биохимические признаки гипо- и гипервитаминоза А. Потребность и практическое применение витамина А. 3. Витамины Д (Д2 и Д3), строение, биосинтез и механизм действия кальцитриола. Причины и проявления рахита и гипервитаминоза Д. Медицинское применение витамина Д. 4. Витамин Е (токоферол), химическая природа. Участие в обмене веществ. Признаки Е-авитаминоза. Антиоксидантная функция токоферола, потребность, медицинское применение. 5. Витамин К (К1, К2), их химическая природа. Роль витамина К в свертывании крови. Медицинское применение. Викасол, химическое строение и использование. 6. Витамин В1 (тиамин), химическое строение. Механизм образования кофермента и участие в обмене веществ. Признаки В1-гиповитаминоза. Потребность и практическое применение тиамина. 7. Витамин В2 (рибофлавин), химическое строение. Коферментные формы и участие в обмене. Признаки гиповитаминоза. Потребность и медицинское применение рибофлавина. 8. Пантотеновая кислота: химическая природа, коферментные формы, участие в обмене веществ, практическое применение. 9. Ниацин (никотиновая кислота), химическое строение. Коферментные формы и участие в обмене. Признаки гиповитаминоза и возможность образования никотинамида в организме. Потребность и медицинское применение ниацина. 10. Витамин В6 (пиридоксин). Химическое строение. Коферментные формы и их участие в обмене веществ. Признаки гиповитаминоза. Потребность и медицинское применение витамина. 11. Фолацин и витамин В12. Химическая природа. Образование коферментов, их биохимические функции и взаимосвязь в регуляции обмена. Признаки недостатка этих витаминов. Потребность и медицинское применение. 12. Витамин С (аскорбиновая кислота). Химическое строение и биологические функции. Взаимосвязь функции витамина С и биофлавоноидов. Явление гиповитаминоза. Применение витамина С и биофлавоноидов в медицине. 13. Витаминоподобные вещества: биотин, метилметионин, карнитин. Химическое строение, физиологическое действие. Проявления авитаминоза. Биохимия органов и тканей. Биохимия крови.
Биохимия мышц
Биохимия нервной системы
На основании рабочей программы по биологической химии по специальности 060101 – Лечебное дело ГБОУ ВПО РязГМУ Минздрава России Кафедра биологической химии с курсом КЛД ФДПО Утверждено протоколом каф. заседания № 5 от 04.12.12 г. Вопросы для подготовки к экзамену по биологической химии 2012 – 2013 учебный год студентов очного отделения по специальности 060101 – Лечебное дело Введение. 1. Предмет и задачи биологической химии. Место биохимии в системе медицинских наук, значение биохимических знаний в работе врача. Строение и функции белков. 1. Белки как генетически детерминированные полимеры. Строение белковых мономеров - аминокислот. Классификация аминокислот, их физико-химические свойства. Понятие о шаперонах и их функциях. 2. Первичная структура белков и ее информационная роль. Характеристика и свойства пептидной связи. 3. Конформация пептидных цепей в белках. Вторичная структура, типы, их характеристика. 4. Конформация пептидных цепей в белках. Третичная структура. Типы внутримолекулярных взаимодействий в пептидной цепи. Активный центр белков и его специфическое взаимодействие с лигандом как основа биологических функций всех белков. Доменная структура белков. Понятие о фолдинге белков. 5. Четвертичная структура белка. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере сравнения гемоглобина и миоглобина. 6. Глобулярные белки: основные представители (гистоны, альбумины, глобулины), их характеристика и биологическая роль. 7. Фибриллярные белки: особенности аминокислотного состава и структурной организации; свойства и функции коллагена. 8. Понятие о простых и сложных белках. Классификация сложных белков, характеристика основных представителей. 9. Гликопротеины: представление о строении и функциях. 10. Липопротеины: классификация, структура и функции. 11. Фосфопротеины: механизм образования, роль в регуляции обмена веществ. 12. Классификация белков по их биологическим функциям (с примерами). Характеристика и биологическая роль отдельных представителей. 13. Физико-химические свойства белков. Молекулярный вес, размеры и форма, ионизация, растворимость, денатурация и свойства денатурированного белка. 14. Методы выделения индивидуальных белков, основанные на их физико-химических свойствах: высаливание, электрофорез, хроматография, гель-фильтрация. 15. Структура и функции гемоглобина. Основные производные гемоглобина, характеристика и биологическая роль. Физиологические и аномальные типы гемоглобина. 16. Функционирование олигомерных белков на примере гемоглобина: связывание с кислородом, кооперативные взаимодействия протомеров. Регуляция связывания кислорода с гемоглобином в тканях. 17. Строение нуклеиновых кислот. Первичная структура ДНК и РНК. Видовые различия первичной структуры нуклеиновых кислот. 18. Вторичная и третичная структура ДНК, строение хроматина. Денатурация и ренативация ДНК. 19. Типы РНК: рибосомальные, транспортные, матричные. Характеристика структуры и функции. Строение рибосом. Ферменты 1. Общие представления о катализе, особенности ферментативного катализа (сходство и различие между ферментами и неферментными катализаторами). 2. Структурно-функциональная организация ферментов. Понятие об активном и аллостерическом центре. Кофакторы и их значение для функционирования ферментов. 3. Специфичность действия ферментов: виды, примеры и теории, их объясняющие. 4. Кинетика ферментативных реакций. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентраций фермента и субстрата. 5. Регуляция действия ферментов. Ингибиторы ферментов, характеристика видов ингибирования. Лекарства и яды как ингибиторы ферментов. 6. Регуляция действия ферментов. Активация ферментов. 7. Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования и дефосфорилирования; примеры метаболических путей, регулируемых этими механизмами. 8. Единицы и методы измерения активности и количества ферментов. Иммобилизованные ферменты. 9. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Оксидоредуктазы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций. 10. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Трансферазы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций. 11. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Гидролазы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций. 12. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Лиазы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций. 13. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Изомеразы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций. 14. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Лигазы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций. 15. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов. Химическое строение пиридоксиновых коферментов и биотина: их биологическая роль (с примерами реакций). 16. Коферменты. Химическое строение и участие в окислительно-восстановительных процессах НАД, НАДФ, ФМН, ФАД (с примерами ферментативных реакций). 17. Изоферменты: происхождение, биологическая роль, методы определения. 18. Различия ферментного и изоферментного состава органов и тканей, медико-биологическое значение. Понятие об органоспецифичности ферментов и изоферментов.
|
||
|
Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; просмотров: 417; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 216.73.217.176 (0.008 с.) |