Основні компоненти дихального ланцюга

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 6 из 11Следующая ⇒

Мітохондрії – органели клітини, функціонування яких для будь-якої обізнаної людини чітко асоціюється з продукуван-ням енергії. Дійсно в матриксі мітохондрій локалізовані різноманітні ферменти, що необхідні для окиснення субстратів.

Крім того, внутрішня мембрана мітохондрій містить систему білків-переносників електронів, які забезпечують термінальний етап окиснення субстратів і створюють умови для синтезу АТФ.

Ця система білків-переносників має декілька назв: дихальний ланцюг, електрон-транспортний ланцюг, ланцюг перенесення електронів, редокс-ланцюг (окисно-відновний ланцюг). Деякі з цих назв більш точно відображають суть процесів, які відбуваються за участі цього ланцюга, але найчастіше використовують більш просту назву – дихальний ланцюг.

Частка білків дихального ланцюга істотна і становить 30-40% загального білка внутрішньої мембрани мітохондрій.

У складі дихального ланцюга знаходяться:

1) піридинзалежні дегідрогенази (містять НАД⁺);

2) флавінзалежні дегідрогенази (ФАД- та ФМН-вмісні);

3) цитохроми (в, с, с₁, а, а₃);

4) залізосірчані білки;

5) вільний кофермент – убіхінон.

Піридинзалежні дегідрогенази (НАД-залежні) містять кофермент НАД⁺(нікотинамідаденіндинуклеотид) (рис. 5), який є похідним вітаміну РР. Ці дегідрогенази беруть участь в окисненні біосубстратів, що супроводжується відновленням НАД⁺ до НАДН ^. Н⁺:

SH₂ + НАД⁺ → S + НАДН ^. Н⁺.

Рисунок 6 - Хімічна формула НАД⁺

Хімізм процесу відновлення НАД⁺ при окисненні субстрату показаний на рис. 6.

Рисунок 7 - Реакція відновлення НАД⁺ (наведений фрагмент молекули коферменту, який бере участь в окисно-відновному процесі)

Таким чином реалізується колекторна функція цього коферменту, який збирає відновні еквіваленти від субстратів окиснення для подальшої передачі їх по дихальному ланцюзі.

Флавінзалежні дегідрогенази – складні ферменти, які міс-тять один із двох похідних вітаміну В₂ – ФАД (флавінаде-ніндинуклеотид) або ФМН (флавінмононуклеотид). Структурні формули ФАД та ФМН зображені на рис. 8.

Рисунок 8 - Структурні формули ФАД та ФМН

Саме наявність у структурі ферментів зазначених простетичних груп забезпечує окиснення субстратів під час роботи дихального ланцюга. На рис. 9 наведена схема окиснення-відновлення ізоалоксазинової групи ФАД та ФМН.

Рисунок 9 - Схема окисно-відновної реакції ізоалоксазинового кільця у складі ФАД (ФМН)

У дихальному ланцюгу мітохондрій містяться два білки-флавопротеїни: НАДН-залежна дегідрогеназа (містить ФМН) та сукцинатдегідрогеназа (містить ФАД).

Цитохроми – складні білки, простетичною групою яких є гем. На сьогодні відомо приблизно 30 видів цитохромів. До складу гему цих білків входить метал зі змінною валентністю (переважно залізо, може бути також мідь).

Цитохроми вперше були описані Мак-Манном (Шотлан-дія) у 1886 році й отримали назву «гістогематини», але їх роль залишалася невідомою. У 1925 році англійський біохімік Дейвід Кейлін почав активно вивчати ці білки. Насамперед було з’ясовано, що цитохроми знаходяться у мембранах (мітохондріальних та ЕПР) всіх еукаріотичних клітин.

За типом гему виділяють 8 класів цитохромів. Залежно від спектра поглинання цитохроми поділяють на групи - а, b, с, d. Різні спектри поглинання в окисненому та відновленому станах дають змогу визначати ці білки за допомогою спектрофотометричних методів.

На рис. 10 показана структура гему цитохрому b.

Рисунок 10 - Структура гему у складі цитохрому b

Деякі цитохроми позначають цифровим індексом (наприклад, b₅), який може бути наданий тільки добре вивченим білкам.

Рисунок 11 - Структура цитохрому с

У дихальному ланцюгу наявні цитохроми b, с₁, с, а, а₃, які, за винятком цитохрому а₃, є залізовмісними білками, у складі а₃ знаходиться мідь. Атом заліза у складі гемів цих цитохромів утворює зв’язки, з одного боку, від порфіринового кільця із залишком гістидину, з другого - цистеїну білкової частини. Саме тому потенційна здатність атомів заліза у складі цитохромів до зв’язування кисню пригнічена.

У цитохромі с порфіринова площина, ковалентно зв’язана з білковою частиною через два залишки цистеїну (рис. 10). В цитохромах b та а гем ковалентно не зв’язаний з білком.

У цитохромах аа₃ замість протопорфірину міститься порфірин А, який має певні структурні особливості.

Усі цитохроми мають різні фізико-хімічні властивості та величини стандартного окисно-відновного потенціалу (редокс-потенціалу), що забезпечує напрямок руху електронів від субстратів на кисень.

На рис. 10 на прикладі структури цитохрому с показаний загальний принцип будови всіх цитохромів, що беруть участь у дихальному ланцюзі.

Залізосірчані білки (FeS-білки)- це білки з невеликою молекулярною масою (приблизно 10 кДа). Залізо, яке вони містять не входить до складу гему, а зв’язане з атомами сірки (рис. 12). Відомо, що вони беруть участь у транспорті електро-нів у дихальному ланцюзі, але детально механізм окиснення-відновлення атомів заліза не відомий.

Рисунок 12 - Схема комплексу заліза і сірки в молекулі залізо-сірчаного білка дихального ланцюга

Кофермент Q (убіхінон, кофермент Q₁₀) – жиророзчинний кофермент, який знаходиться у мітохондріях еукаріотичних клітин. Ф. Крейн та К. Фолкерс у 1957-1958 встановили хімічну формулу цієї сполуки, яка наведена на рис. 12. Кількість ізопренових одиниць буває різною залежно від виду живих організмів (на рис. 12 вказана можлива кількість – 6-10). У клітинах організму людини знаходиться убіхінон тільки з 10 ізопреновими одиницями.

Рисунок 13 - Хімічна формула убіхінону

В організмі людини цей кофермент синтезується з мевалонової кислоти та похідних фенілаланіну та тирозину.

Вміст убіхінону в тканинах залежить від інтенсивності енергетичного обміну. Найбільша кількість коферменту Q у серцевому м’язі.

Познавательные статьи:



Техника прыжка в длину с разбега

Тактические действия в защите

История Олимпийских игр

История развития права интеллектуальной собственности