Ключевая реакция синтеза холестерина. Биологическая роль холестерина.

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 8 из 8

Главным источником для синтеза холестерина является ацетил-КоА, и до стадии образования b-гидрокси-b-метилглутарил-КоА (ГМГ-КоА) синтез идет тем же механизмом, что и синтез кетоновых тел

Под воздействием мевалонат киназы с использованием двух молекул АТФ образуется мевалонилпирофосфат, при декарбоксилировании которого образуется изопентилпирофосфат и далее диметилаллилпирофосфат:

Билет 42

1. Место БХ среди других естественных наук- Химия относится к естественным наукам, которые изучают окружающий нас мир. Она тесно связана с другими естественными науками: физикой, биологией, геологией. Многие разделы совр науки возникли на стыке этих наук: физическая химия, геохимия, биохимия. Химия тесно связана также с другими отраслями науки и техники. В ней широко применяются математические методы, используются расчеты и моделирование процессов на электронно-выч машинах. Этот раздел включает основы из различных разделов современной науки: «физической химии, химической кинетики, электрохимии, структурной химии и др..Наука, которая изучает взаимоотношение человечества с окружающей средой, получила название экология. Экология имеет тесную связь с химией. С одной стороны, химическое воздействие на окружающую среду наносит ей большой вред, но с другой стороны, предупредить деградацию природы можно путем использования химических методов. Химия и химическая промышленность являются одними из наиболее существенных источников загрязнения окружающей средь..

2.. Физико-химические св-ва белков Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются: высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению Уф-лучей при 280 нм (это последнее свойство, обусловленное наличием в белках ароматических аминокислот, используется для количественного определения белков). Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2-и СООН-групп и характеризуются соответственно всеми св-вами кислот и оснований. Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Их растворы обладают очень низким осмотическим давлением, высокой вязкостью и незначительной способностью к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связан рад характерных свойств, в частности явление светорассеяния, лежащее в основе количественного определениябелковмет одом нефелометрии. Этот эффект используется, кроме того, в современных методах, микроскопии биологических объектов. Молекулы белка не способны проходить через, полупроницаемые искусственные мембраны (целлофан, пергамент, коллодий), а также биомембраны растительных и животных тканей, хотя при органическихпоражени ях,на пример почек, капсула почечного клубочка (Шумлянского -Боумена) становится проницаемой для альбуминов сыворотки крови, и они появляются в моче. Денатурация белка под влиянием различных физических и химических факторов белки подвергаются свертыванию и выпадают в осадок, теряя нативныесвойства.Так им образом, под денатурацией следует понимать нарушение общего плана - уникальной структурынативноймол екулы белка, приводящее к потере характерных для нее свойств (рас-творимости,злек трофо ретическойподвижност и, биологической активности и т. д.). Большинство белков денатурируют при нагревании их раствором выше 50-60о С. Внешние проявления денатурации сводятся к потере растворимости, особенно в изоэлектрической точке, повышению вязкости белковых растворов, увеличению количества свободных функциональных SH-rpyпп и изменению характера рассеивания рентгеновских лучей. Наиболее характерным признаком денатурации является резкое снижение или полная потеря белком его биологической активности (каталитической антигенной или гормональной) При денатурации разрушаются в основном нековалентные (в частности, водородные) связи и дисульфидные мостики и не затрагиваются пептидные связи самого остова полипептидной цепи При этом развертываются глобулы нативных белковых молекул и образуются случайные и беспорядочные структуры.

3. ГИДРОЛАЗЫ –

Этот класс ферментов катализирует реакции гидролиза, и в зависимости от типа гидролизируемой связи делятся на 11 подклассов:

3.1. гидролиз сложноэфирной связи

3.2. гидролиз гликозидной связи

3.3. гидролиз простой эфирной связи

3.4. гидролиз пептидной связи

3.5. гидролиз не пептидной С-N связи

3.6. гидролиз кислотно-ангидридной связи

3.7. гидролиз С-С связи

3.8. гидролиз галоидной связи

3.9. гидролиз Р-N связи

3.10.гидролиз S-N связи

3.11.гидролиз C-P связи

Познавательные статьи:



Техника прыжка в длину с разбега

Организация работы процедурного кабинета

Области применения синхронных машин

Оптимизация по Винеру и Калману