Функции белков в растительной клетке

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 2 из 2

▷ Похожие статьи

· Структурная. Белки входят в состав всех мембран, окружающих и пронизывающих клетку, и органелл. Элементы цитоскелета (микротрубочки, микрофиламентов) состоят из сократительных белков. В состав клеточных стенок входит структурный белок экстенсин. В соединении с ДНК белок составляет тело хромосом, а в соединении с РНК — тело рибосом. Растворы низкомолекулярных белков входят в состав жидких фракций клеток.

· Ферментативная (каталитическая). Все биологические реакции в клетке протекают при участии особых биологических катализаторов — ферментов, а любой фермент — белок.

· Транспортная. Белки участвуют в переносе веществ через мембраны (белки-переносчики челночного типа и энергозависимые, ионные каналы; аквапорины - «водяные поры»).

· Защитная. В клетках растений, устойчивых к воздействию патогенов синтезируются специфические иммунные белки, которые являются: а) ингибиторами ферментов грибов-патогенов, или б) ферментами, вызывающими разрушение клеток мицелия грибов-паразитов (глюконазы, хитиназы); в) в плазмалему клеток устойчивых к болезням растений встроены особые белки-лектины, которые специфически связывают (склеивают)клетки патогенных бактерий и грибов, предотвращая дальнейшее их распространение. В условиях стресса в растениях усиливается синтез специфических стрессорных белков, обладающих повышенной устойчивостью к воздействию определенных стрессоров, например, белки теплового шока, криопротекторные белки.

· Рецепторная. В мембраны растительной клетки встроены молекулы сложных белков, главным образом гликопротеинов, которые играют роль рецепторов, избирательно воспринимающих сигналы из внешней среды, а также внутренней среды растительной организма.

· Запасная. В семенах откладываются запасные белки, которые используются при прорастании семян.

Классификация белков

Простые белки (протеины) разделяют по растворимости их в определенных растворителях:

· Альбумины растворяются в воде.

· Глобулины – белки, растворимые в слабых растворах нейтральных солей.

· Проламины хорошо растворимы в 60-80%-ном этаноле, характерны исключительно для семян злаков, они бедны незаменимыми аминокислотами, но содержат много пролина и глутаминовой кислоты

· Глютелины хорошо растворимы в щелочных растворах (0,2-2,0% NаОН. Запасные белки растений, содержатся в семенах злаков, совместно с проламинами составляют клейковину – комплекс запасных белков злаковых культур.

· Гистоны - белки щелочного характера, играют важную роль в структуре хроматина (до 40-50% от массы хромосом, содержат много основных аминокислот - арг, лиз)

Сложные белки (устаревшее название протеиды) классифицируют по химизму небелковой (простетической) части молекулы.

· Липопротеины – простетической группой являются различные жироподобные вещества. Входят в состав клеточных мембран.

· Металлопротеины – комплексы ионов металлов с белками. В составе металлопротеинов часто встречаются: Cu, Fe, Zn, Mo, Mn, Ni, Se, Ca и др.

· Гликопротеины - содержат углеводный компонент. Входят в состав мембран (рецепторная функция, защитная – лектины, реакция агглютинации).

· Нуклеопротеины - соединение белков с нуклеиновыми кислотами (рибосомы, хромосомы).

·. Хромопротеины - сложные белки, у которых небелковой частью оказываются окрашенные соединения, например, Fe-порфириновые структуры; «желтые дыхательные ферменты», (флавиновые дегидрогеназы, в состав которых входят окрашенные коферменты ФАД - флавинадениндинуклеотид и ФМН - лавинаденинмононуклеотид; гемоглобин крови и др.

Ферменты

Ферменты или энзи́мы ( от лат. fermentum,— закваска ) - специфические катализаторы белковой природы, ускоряющие течение биохимических реакций и играющие важнейшую роль в обмене веществ.

Общие ( 1-2) и специфические (3-6) свойства ферментов

1. Они не расходуются в процессе катализа и не входят в состав конечных продуктов реакции, выходят из реакции в первоначальном виде.
2. Они не могут возбудить реакции, противоречащие законам термодинамики, т.е., они ускоряют только те реакции, которые могут протекать без них.
3. По химической природе все ферменты – белки.
4. Эффективность ферментов значительно выше по сравнению с катализаторами небиологической природы. 1 моль Fe за 1 мин разлагает 10^-5 моль Н₂О₂, а каталаза, содержащая атом Fe - 10⁵ моль.)
5. Регулируемость. Активность ферментов, скорость ферментативных реакций регулируется в зависимости от потребностей самой клетки.
6. Специфичность. Они обладают избирательностью действия на субстраты, т.е., на те вещества, превращение которых они катализируют. Специфичность ферментов может быть абсолютной (уреаза) или относительной (протеазы). Специфичность лежит в основе международной классификации ферментов.

Строение ферментов

Ферменты являются глобулярными белками, их молекулы могут быть представлены как простыми, так и сложными белками. В первом случае ферменты называют однокомпонентными, а во втором – двухкомпонентными. Белковая часть двухкомпонентных ферментов называется апоферментом, а небелковый компонент - коферментом. Соединение белковой части и небелковой части фермента может осуществляться за счет ионных, водородных связей, гидрофобных взаимодействий, реже - с помощью ковалентных связей. В качестве коферментов могут служить производные нуклеотидов и витаминов (НАДФ, ФАД, ФМН, АТФ, УТФ и др.), металлы (Fe, Cu, Mg, Mn, Zn, Mo), а также др. соединения небелковой природы, например, липоевая к-та, глутатион.

Кофакторы (активаторы) - вещества небелковой природы (часто металлы - К, Са, Mg, Mn, Zn, Mo, Cl), усиливают каталитическую активность ферментов, стабилизируя структуру белковой части фермента. Ингибиторы - вещества, подавляющие активность ферментов; они частично или полностью препятствуют образованию фермент-субстратного комплекса (яды, лекарственные препараты, ионы тяжелых металлов и др.).

В ходе ферментативной реакции осуществляется контакт между ферментом (E) и субстратом (S), образуются промежуточные фермент-субстратные комплексы (ES). Область ферментативной молекулы, в которой происходит связывание, и превращение субстрата называется активным центром. Активный центр расположен в углублении на поверхности молекулы фермента.

Познавательные статьи:



Техника прыжка в длину с разбега

Организация работы процедурного кабинета

Области применения синхронных машин

Оптимизация по Винеру и Калману