Природні пептиди:класифікація,біохімічна характеристика.

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 2 из 3Следующая ⇒

Пептиди – сполука, побідовані із амінокислот, зв’язаних пептидними зв’язками, що містять до кількох десятків амінокислот. Пептиди ділять на:

-гормони(вазопресин, глюкагон, кальцитонін)

-регулятори травлення (гастрит, секретин)

-похідні білків сироватки крові(впливають на тонус судин: брадикінін, ангіотензин, калідин)

- атріопептиди (виділені із передсердя- підсилюють виділення натрію і хлору з нирок)

-нейропептиди(знеболення, сон, пам'ять, навчання)

-глутатіон (трипептид, регуляція ОВР, антиоксидант)

11. Складні білки – білки, яку мають у своєму складі не тільки білкову частину (апопротеїн) і небілкову частину(кофактор), який у свою чергу поділяється на простетичну групу (міцний, ковалентний зв'язок) і кофермент(не міцний, не ковалентний). Виділяють такі групи:хромопротеїни, фосфопротеїни, метало протеїни, нуклеопротеїди, глікопротеїни, ліпопротеїни та флавопротеїни. Кофактор надає голопротеїнам певних властивостей. Присупні у всіх відділах організму людини, і виконують найрізноманітніші ф-ії. Розглянемо на прикладі гему. Див.13 питання.

12.Хромопротеїни – складні білки, у яких небілкова частина надає молекулі забарвлення. У тваринному світі поширені залізопорфіриновмісні білки (забарвлення крові) а у рослинному – магнійпорфіриновмісні(зелений колір). Перші створюють підрупу – гемо протеїни(гемоглобін, міоглобін, каталаза). Негемовмісні:церулоплазмін – мідь; трансферин – залізо. Це металопротеїни; Кофактор-похідне ізоалоксину-флавопротеїни. Ф-ія: утворення та перетворення сонячного світла, транспорт газів до тканин, транспорт е^- і протонів під час ткан. Дихання та ін.

13. Гемопротеїни. Гемоглобін-переносник кисню та вуглекислого газу. Надає еритроцитам червоного забарвлення. Віділяють: Гемоглобін А₁ 96% 2 ланцюга - α субодиниці, 2 –β.(Hbα₂β₂);гемоглобін А₂ 2,5%(Hbα₂δ₂);гемоглобін F (1.5% (α₂ϒ₂)). Гемоглобін+кисень=оксигемоглобін; гемогл+вуглекисл=карбгемоглобін; гнмоглоб+чадн.газ=карб оксигемоглобін. Метгемоглобін - ферум у складі гему стає трьохвалентним. Під таласемією розуміють групу спадкових захворювань, що проявляються порушенням синтезу будь-якої з ланцюгів глобіну. Відзначається гіпохромна анемія при нормальному або підвищеному вмісті заліза сироватки. Міоглобін-білок м’язів. Маса у 4 р. менша ніж у гемоглобіна. Білкова частина представлена 1 поліпептидним ланцюгом. Швидко зв’язує О2. Цитохроми – білки мітохондрій і ЕПС. Ф-ія транспорт електроній під час клітинного дихання, або знешкодження токсичнх речовин в ЕПС.

14. Флавопротеїни — хромопротеїни, що містять простетичні групи, представлені окисленими похідними рибофлавіну — флавінмононуклеотидом (ФМН) і флавінаденіндінуклеотидом (ФАД). Флавопротеїни входять до складу оксидоредуктаз — ферментів, що каталізубють окислювально-відновні реакції в клітині. Деякі флавопротеїни містять іони металів. Типовими представниками флавопротеїнов, що містять також негемове залізо, є ксантин-оксидаза, альдегідоксидаза, дігідрооротатдегідрогеназа, аціл-коа-дегідрогеназа і електрон-транспортний флавопротеїн. На долю двох останніх припадає до 80 % мітохондріальних флавопротеїнів, що виконують важливу роль в біоенергетиці клітини.

15. Глікопротеїни - це складні білки, в яких білкова частина молекули ковал. зв’язана з гетероолігосахаридами. Крім глікопротеїнів існують також протеоглікани і глікозаміноглікани. Моносахариди, пов'язані з конкретним білком, можуть бути різними: це може бути глюкоза, фруктоза, манноза та ін. Ті чи інші моносахариди, пов'язані з білком, змінюють біохімічні та імунологічні властивості білка, його просторову конфігурацію і ін.. Глікопротеїни є важливим структурним компонентом клітинних мембран тваринних і рослинних організмів. До глікопротеїну відносяться більшість білкових гормонів. Глікопротеїни мембран еритроцитів, специфічно глікозильований тими чи іншими вуглеводними залишками, але що мають гомологічную білкову частину, зумовлюють групу крові у людини. Також глікопротеїнами є всі антитіла, інтерферони, компоненти комплементу, білки плазми крові, молока, рецепторні білки і ін..

16 Нуклеотиди — трикомпонентні сполуки, які побудовані з азотистої основи

пуринового чи піримідинового ряду, залишків пентоз (рибози або дезоксирибози) та

фосфату.

В основі структури азотистих основ нук-

леотидів лежать ароматичні гетероциклічні

сполуки пурин та піримідин.

Пуринові основи нуклеїнових кислот

У гідролізатах нуклеїнових кислот постійно містяться дві пуринові основи — аденін

(А) та гуанін (Г)

Піримідинові основи нуклеїнових кислот

До складу нуклеотидів нуклеїнових кислот входять три головні піримідинові основи:

урацил (У), тимін (Т), цитозин (Ц).

Оксипохідні пурину та піримідину можуть перебувати у двох таутомерних фор-

мах — лактамних і лактимних, — залежно від рН середовища. У складі нуклео-

тидів нуклеїнових кислот оксипохідні пурину та піримідину знаходяться в лактамній

формі, що сприяє утворенню міжмолекулярних водневих зв’язків між пуринами

та піримідинами окремих ланцюгів у дволанцюговій структурі молекул ДНК та в

одноланцюгових РНК.

Мінорні нуклеотиди

Крім зазначених вище основних п’яти азотистих основ (двох пуринових та трьох

піримідинових), до складу деяких нуклеїнових кислот входять у відносно незначних

кількостях додаткові (мінорні) азотисті основи та відповідні їм мінорні нуклеотиди.

Найбільша кількість мінорних нуклеотидів зустрічається в молекулах транспортних

РНК (тРНК) — до 5 % загального нуклеотидного складу. До мінорних нуклеотидів

належать метильовані похідні звичайних азотистих основ, зокрема, 1-метиладенін,

2-метиладенін, 6-диметиладенін, 1-метилгуанін, 7-метилгуанін, 1-метилурацил,

5-оксиметилурацил, 3-метилцитозин тощо. ДНК людини містять значну кількість

5-метилцитозину, інформаційні РНК — N-метильовані похідні аденіну та гуаніну.

Нуклеотидом незвичайної структури, що входить до складу тРНК, є псевдоуридин

() — нуклеотид, в якому рибоза приєднана до урацилу в 5-му положенні, тобто не

азот-вуглецевим, а вуглець-вуглецевим зв’язком.

Біологічні функції мінорних нуклеотидів до кінця не з’ясовані.

Біохімічні функції вільних нуклеотидів:

1. Участь в енергетичному обміні (реакціях окисного фосфорилювання) — функ-

цію виконують нуклеотиди аденілової системи (АТФ, АДФ). Ці ж нуклеотиди та

АМФ можуть бути алостеричними модуляторами певних регуляторних ферментів,

зокрема ферментів гліколізу, біосинтезу пуринових нуклеотидів.

2. Участь у метаболічних реакціях у ролі коферментів, зокрема:

– НАД, НАДФ, ФАД, ФМН — у реакціях біологічного окислення;

– УТФ, УДФ — у реакціях біосинтезу глікогену;

– ЦТФ, ЦДФ — у біосинтезі гліцерофосфоліпідів.

Познавательные статьи:



Психологические особенности спортивного соревнования

Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации

Занятость населения и рынок труда

Социальный статус семьи и её типология