Аминокислоты, их классификация. Строение и биологическая роль аминокислот. Хроматография аминокислот.

Белки состоят из АК. Все АК можно разделить на 4 группы:

1.Заменимые - синтезируются в организме: АЛА, АСП, АСН, ГЛУ, ГЛН, ГЛИ, ПРО, СЕР.

2.Незаменимые - не синтезируются в организме и поступают с пищей: ВАЛ, ЛЕЙ, ИЛЕ. ЛИЗ. ТРЕ, МЕТ, ФЕН, ТРИ.

3.Частично заменимые - синтезируются в организме, но очень медленно и не покрывают всех потребностей организма: ГИС, АРГ.

4.Условно заменимые - синтезируются из незаменимых аминокислот: ЦИС (МЕТ), ТИР (ФЕН).

Полноценность белкового питания определяется:

1. Наличием всех незаменимых аминокислот. Отсутствие даже одной незаменимой аминокислоты нарушает биосинтез белка.

2. Аминокислотным составом белка. Все АК могут содержаться в продуктах как животного, так и растительного происхождения.

В изоэлектрическом состоянии белок менее устойчив. Это свойство белков используется при их ФРАКЦИВАНИИ:

1.ИОНООБМЕННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ.

Для неё используется ИОНООБМЕННИКИ, которые изготавливаются из чистой целлюлозы: ДЭАЭ - целлюлоза (содержит катионные группы); КМ - целлюлоза (содержит анионные группы). На ДЭАЭ разделяют отрицательно заряженные белки, на КМ - положительно заряженные. Чем больше в белке СООН групп, тем прочнее он связывается с ДЭАЭ целлюлозой.

2.Разделение белков на основании величины заряда - электрофорез белков. С помощью электрофореза в сыворотке крови выделяют как минимум 5 фракций: АЛЬБУМИНЫ, альфа, альфа-2, гамма, бета - глобулины.

Строение белков. Уровни структурной организации белка. Характеристика связей, стабилизирующих их. Доменные белки.

1. Белки - АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ вещества (до 16 %).

2. Структурной единицей белков являются альфа АК L-РЯДА.

З.АК связываются ПЕПТИДНЫМИ связями в ПОЛИПЕПТИДНУЮ цепь,

4. Большая молекулярная масса белков (от 20000 до нескольких миллионов дальтон).

5. Сложная структурная организация.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА - последовательное соединение АК в ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи с помощью ПЕПТИДНЫХ связей. Свойства ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи зависят от составляющих её АК.

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА - способ укладки в пространстве ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи. Образуется за счет водородных связей между 1 и 4 АК.

Выделяют 3 вида вторичной структуры:

1.Альфа спираль (Л.ПОЛЛИНГ) - виток составляет от 3 до 6 АК. Терминатором спирали является АК-ПРОЛИН.

2.Бетта складчатый слой.

3.Петли ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи (соединительные петли).

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА - укладка вторичной структуры более компактно, в виде ГЛОБУЛЫ или ФИБРИЛЛЫ. Осуществляется за счёт водородных, ионных, ДИСУЛЬФИДНЫХ и гидрофобных связей. Домены - это фрагменты ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи, сходные по свойствам с самостоятельными глобулярными белками. Домен автономен. Домены возникают в результате слияния нескольких генов отдельных белков.

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА - объединение неск. доменов. П. Гемоглобин-4 субъединицы.

Фолдинг белка. Шапероны.

Аминокислотная последовательность не является единственным фактором, определяющим форму белковой молекулы. В клетке существуют специальные молекулы, которые активно участвуют в фолдинге белков.

В совокупности молекулы, участвующие в фолдинге белков, называют регуляторами фолдинга, среди которых выделяют несколько типов. Молекулы, ускоряющие фолдинг, называются катализаторами фолдинга. Молекулы, служащие для изменения формы белка, — шаперонами фолдинга. Существует четыре типа молекул, которые играют роль таких шаперонов.

1. Молекулы, обеспечивающие правильный фолдинг белков (фолдинг-шапероны — folding chaperones).

2. Молекулы, созданные для удержания частично свернутой молекулы белка в определенном положении. Это необходимо, чтобы система имела возможность закончить фолдинг (удерживающие шапероны — holding chaperones).

3. Шапероны, разворачивающие белки с неправильной формой (дезагрегирующие шапероны — disaggregating chaperones).

4. Шапероны, сопровождающие белки, транспортируемые через клеточную мембрану (секреторные шапероны — secretory chaperons).

Познавательные статьи:



Техника нижней прямой подачи мяча

Комплекс физических упражнений для развития мышц плечевого пояса

Стандарт Порядок надевания противочумного костюма

Общеразвивающие упражнения без предметов