Флавінзалежні дегідрогенази.

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 6 из 22Следующая ⇒

Дегідрогенази цього типу за хімічною природою є флавопротеїнами, простетичними групами, в яких є флавінаденіндинуклеотид (ФАД) та флавінмононуклеотид (ФАД). На відміну від піридинзалежних дегідрогеназ, у більшості флавінзалежних ферментів коферменти (ФАД та ФМН) міцно зв’язані з білковою частиною і не відщеплюються від неї на жодній стадії каталітичного циклу. Активною частиною молекули ФАД або ФМН, що бере участь в окислювально-відновлювальній реакції, є ізоалоксазинове кільце рибофлавіну, яке акцептує два атоми водню від субстрату.

Флавопротеїни — анаеробні дегідрогенази:

– НАДН-дегідрогеназа — ФМН-залежний компонент внутрішньої мембрани мітохондрій; виконує функцію колектора електронів, що забирає їх від НАДН і передає на більш електропозитивні компоненти дихального ланцюга мітохондрій;

– сукцинатдегідрогеназа — ФАД-залежний фермент циклу трикарбонових кислот, що окислює янтарну кислоту;

– дигідроліпоїлдегідрогеназа — ФАД-залежний фермент, що бере участь в окислювальному декарбоксилюванні піровиноградної кислоти;

– ацил-КоА-дегідрогеназа — ФАД-залежний фермент системи β-окислення жирних кислот

– гліцерол-3-фосфат-дегідрогеназа — ФАД-залежний фермент, що окислює гліцерол-3-фосфат у мітохондріях.

Флавопротеїни — аеробні дегідрогенази:

– дегідрогеназа (оксидаза) L-амінокислот — ФМН-залежний фермент нирок, специфічний до природних L-амінокислот;

– ксантиноксидаза (ксантиндегідрогеназа) — ФАД-залежний фермент, який окислює пурини до сечової кислоти;

– глюкозоксидаза — ФАД-залежний рослинний фермент, що використовується для кількісного визначення глюкози в біологічних рідинах.

Цитохроми

Цитохроми — залізовмісні білки мітохондрій. У цитохромах іон заліза входить до складу металопорфіринового комплексу (гемінове залізо), близького за хімічною структурою до простетичних груп гемоглобіну та міоглобіну. Виконують функцію транспорту електронів у ланцюгах біологічного окислення в аеробних клітинах. Залежно від характерних особливостей спектрів поглинання, розрізняють три класи цитохромів (a, b, c). У мітохондріях еукаріотів наявні п’ять різновидів цитохромів — b, c, c1, a, a3, в ендоплазматичному ретикулумі гепатоцитів містяться цитохроми Р-450 та b5, що беруть участь у реакціях окислювального гідроксилювання.

24. Послідовність компонентів дихального ланцюга мітохондрій. Молекулярні комплекси внутрішніх мембран мітохондрій.

Дихальний ланцюг мітохондрій — сукупність молекулярних компонентів, які вбудовані в ліпідний матрикс внутрішніх мітохондріальних мембран і здійснюють окислення біологічних субстратів та послідовне, ступеневе транспортування відновлювальних еквівалентів на кисень з утворенням молекули води.

Компоненти дихального ланцюга мітохондрій:

· НАДН-дегідрогеназа — компонент дихального ланцюга, що окислює відновлений НАД+ (НАДН); входить до складу молекулярного комплексу внутрішніх мітохондріальних мембран НАДН-коензим Q-редуктази.

· Сукцинатдегідрогеназа — компонент дихального ланцюга, що окислює янтарну кислоту; входить до складу молекулярного комплексу сукцинат-коензим Q-редуктази.

· Коензим Q (убіхінон) — виконує функцію колектора відновлювальних еквівалентів, акцептуючи протони та електрони не тільки від ФМН-залежної НАДН-дегідрогенази, а й від ФАД-залежних дегідрогеназ мітохондрій (сукцинатдегідрогенази та дегідрогеназ системи β-окислення жирних кислот тощо).

· Цитохроми мітохондрій: Цитохром b. Цитохром c1. Цитохром c. Цитохром a. Цитохром a3.

· Залізо-сіркові білки, що містять негемове залізо (FeS), — це білки, асоційовані з флавопротеїнами мітохондрій (металофлавопротеїнами) та цитохромом b.

Познавательные статьи:



Психологические особенности спортивного соревнования

Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации

Занятость населения и рынок труда

Социальный статус семьи и её типология