Многообразие ферментов. Клас-ция и номерклатура. Принципы.

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 5 из 6Следующая ⇒

Современные классификация и номенклатура ферментов были разработаны Комиссией по ферментам Международного биохимического союза и утверждены 1961 г. в Москве.

Необходимость – рост числа открываемых ферментов, которым исследователи присваивали названия по своему усмотрению. Одному и тому же ферменту часто давали два или несколько названий, что вносило путаницу в номенклатуру. Некоторые названия ферментов исходили из названия субстрата, на который действует фермент,с добавлением окончания -аза: амилазы (ферменты, гидролизирующие углеводы), липазы (действующие на липиды), протеиназы (гидролизирующие белки) и т.д.

Комиссией были рассмотрены 3 принципа, которые могли служить основой для классификации ферментовиих обозначения.
Первый принцип – химическая природа фермента, принадлежность к флавопротеинам, гемопротеинам, металлопротеинам и т. д. Однако этот принцип не мог служить общей основой для классификации, т.к. только для небольшого числа ферментов известны простетические группы, доступные идентификации.
Второй принцип – химическая природа субстрата, на который действует фермент. По этому принципу трудно классифицировать фермент, так как в качестве субстрата могут служить разнообразные соединения внутри определенного класса веществ (белки, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты) и бесчисленное множество промежуточных продуктов обмена.

В основу классификации положен третий принцип – тип катализируемой реакции, который является специфичным для действия любого фермента. Этот принцип логично использовать в качестве основы. Так, тип катализируемой химической реакции в сочетании с названием субстрата служит основой для наименования ферментов.

Оксидоредуктазы. К классу относят ферменты, катализирующие с участием двух субстратов ОВР, лежащие в основе био ок-ия. Систематические названия их составляют по форме «донор: акцептор оксидоредуктаза».
Например, лактат: НАД+ оксидоредуктаза для лактатдегидрогеназы (ЛДГ).

Различают следующие основные оксидоредуктазы:
- аэробные дегидрогеназы или оксидазы, катализирующие перенос протонов (электронов) непосредственно на кислород;
- анаэробные дегидрогеназы, ускоряющие перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат;
- цитохромы, катализирующие перенос только электронов. (каталаза и пероксидаза, катализирующие реакции с участием Н2О2).

Трансферазы. К классу относят ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных атомов, групп атомов и радикалов. Наименование их составляется по форме «донор: транспортируемая группа – трансфераза».

Различают трансферазы, катализирующие перенос одноуглеродных остатков, ацильных, гликозильных, альдегидных или кетонных, нуклеотидных остатков, азотистых групп, остатков фосфорной и серной кислот и др.
Например: метил- и формилтрансферазы, ацетилтрансферазы, аминотрансферазы, фосфотрансферазы и др.

Гидролазы. В класс входит большая группа ферментов, катализирующих расщепление внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды. Наименование их составляют по форме «субстрат-гидролаза». К ним относятся:
- зстеразы – ферменты, катализирующие реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров;
- гликозидазы, ускоряющие разрыв гликозидных связей;
- фосфатазы и пептидгидролазы, катализирующие гидролиз фосфоангидридных и пептидных связей;
- амидазы, ускоряющие разрыв амидных связей, отличных от пептидных, и др.

Лиазы. К классу лиаз относят ферменты, катализирующие разрыв связей С—О,С—С,С—N и других, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов не гидролитическим путем. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту разрыва двойной связи. Ферменты обозначают термином «субстрат-лиазы».
Например, фумарат-гидратаза (систематическое название «L-малат-гидролаза») катализирует обратимое отщепление молекулы воды от яблочной кислоты с образованием фумаровой кислоты. В эту же группу входят декарбоксилазы (карбоксилиазы), амидин-лиазыи др.

Изомеразы. К классу изомераз относят ферменты, катализирующие взаимопревращения оптических и геометрических изомеров. Систематическое название их составляют с учетом типа реакции: «субстрат – цис-транс-изомераза». Если изомеризация включает внутримолекулярный перенос группы, фермент получает название «мутаза».

К этому же классу относят рацемазы и эпимеразы, действующие на амино- и оксикислоты, углеводы и их производные;
- внутримолекулярные оксидоредуктазы, катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз;
- внутримолекулярные трансферазы, переносящие ацильные, фосфорильные и другие группы, и т.д.

Лигазы (синтетазы). К классу лигаз относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ. Систематическое название их составляют по форме «X: Y лигаза», где X и Y обозначают исходные вещества. В качестве примера можно назвать «глутаминсинтетаза», при участии которой из глутаминовой кислоты и аммиака в присутствии АТФ синтезируется глутамин.

33. Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифические ферменты.
Ферменты, которые обнаруживаются в норме в плазме или сыворотке крови, условно можно разделить на 3 группы:
1. Секреторные ферменты, синтезируясь в печени, в норме выделяются в плазму крови, где играют определенную физиологическую роль. Типичными представителями данной группы являются ферменты, участвующие в процессе свертывания крови, и сывороточная холинэстераза.

2. Индикаторные (клеточные) ферменты попадают в кровь из тканей, где они выполняют определенные внутриклеточные функции. Один из них находится главным образом в цитозоле клетки (ЛДГ, альдолаза), другие в митохондриях (глутаматдегидрогеназа), третьи - в лизосомах (В-глюкуронидаза, кислая фосфатаза) и т. д. Большая часть индикаторных ферментов в сыворотке крови определяется в норме лишь в следовых количествах.

3. Экскреторные ферменты синтезируются в печени (лейцинаминопептидаза, щелочная фосфатаза и др.). В физиологических условиях эти ферменты в основном выделяются с желчью. Ферменты, которые более или менее специфичны для печеночной ткани. Сюда относятся y-глутамилтранспептидаза, или у-глутамилтрансфераза. Повышение активности ГГТ при остром инфекционном или токсическом гепатите, циррозе печени. Органоспецифическими ферментами для печени считаются также гистидаза, сорбитолдегидрогеназа, аргиназа и орнитинкарбамоилтрансфераза. Изменение активности этих ферментов в сыворотке крови свидетельствует о поражении печеночной ткани.

Возрастание активности ферментов сыворотки крови при многих патологических процессах объясняется прежде всего двумя причинами:
1) выходом в кровяное русло ферментов из поврежденных участков органов или тканей на фоне продолжающегося их биосинтеза в поврежденных тканях;
2) одновременным повышением каталитической активности некоторых ферментов, переходящих в кровь.

Познавательные статьи:



Психологические особенности спортивного соревнования

Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации

Занятость населения и рынок труда

Социальный статус семьи и её типология