Биосинтез нуклеиновых кислот и белков

↑

▷ Содержание

Стр 1 из 2Следующая ⇒

Строение и функции белков

1. Строение белков. Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение и свойства.

2. Первичная структура белков. Пептидная связь. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры

3. Конформация пептидных цепей в белках (вторичная и третичная структуры). Слабые внутримолекулярные взаимодействия в пептидной цепи.

4. Доменная структура и ее роль в функ­ционировании белков.

5. Четвертичная структура белков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих белков гемоглобина.

6. Кооперативные изменения конформации протомеров. Возможность адаптивной регуляции биологической функции олигомерных белков с помощью аллостерических лигандов

7. Лабильность пространственной структуры белков и их денатурация. Факторы вызывающие денатурацию.

8. Шапероны - класс белков, защи­щающий другие белки от денатурации в условиях клетки и облегчающий формирование их нативной конформации.

9. Классификация белков: глобулярные и фибриллярные белки. Представители, их биологические функции.

10. Классификация белков: простые и сложные. Фосфопротеины, гликопротеины, протеогликаны, липопротеины, представители, свойства, биологическая роль.

11. Классификация бел­ков на семейства (сериновые и цистеиновые протеиназы, иммуноглобулины и др.).

12. Физико-химические свойства белков. Молекулярный вес, размеры и форма, растворимость, ионизация, гидратация.

13. Методы выделения инди­видуальных белков: избирательное осаждение солями и органическими растворителями, гель-фильтрация, электрофорез, ионообменная хроматография, афинная хроматография.

Ферменты

14. Особенности фермента­тивного катализа.

15. Специфичность действия ферментов.

16. Классификация и номенклатура ферментов.

17. Изоферменты.

18. Зависимость скорости фермента­тивных реакций от температуры, рН, концентраций фермента и субстрата.

19. Единицы измерения активности и количества ферментов.

20. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты.

21. Коферментные функции вита­мина B₁.

22. Коферментные функции вита­мина B₂.

23. Коферментные функции вита­мина B₃.

24. Коферментные функции вита­мина B₅

25. Коферментные функции вита­мина B₆, биотина.

26. Коферментные функции фолиевой кислоты и витамина B₁₂.

27. Ингибирование ферментов: обратимое и необратимое. Конкурентное, неконкурентное. Ле­карственные препараты как ингибиторы ферментов.

28. Каталитический и регуляторный центры ферментов.

29. Регуляция активности ферментов: аллостерические ингибиторы и активаторы.

30. Ре­гуляция активности ферментов путем фосфорилирования и дефосфорилирования. Участие ферментов в проведении гормонального сигнала.

31. Регуляция активности ферментов путем ограниченного протеолиза.

32. Наследственные энзимопатии.

33. Происхождение ферментов плазмы крови. Определение фер­ментов в плазме крови с целью диагностики болезней. Органоспецифичные ферменты. Изменения активности фер­ментов при болезнях.

34. Применение ферментов для лечения болезней.

Биологические мембраны

53. Основные мембраны клетки и их функции. Общие свойства мембран. Липидный состав мембран, их роль в формировании липидного бислоя.

54. Белки мембран - интегральные, поверхностные, «заякоренные».

55. Механизмы переноса веществ через мем­браны: простая диффузия, первично-активный транспорт (Na⁺-K⁺-АТФ-аза, Са²⁺-АТФ-аза), симпорт и антипорт, вторично-активный транспорт, регулируемые каналы (Са²⁺ канал эндоплазматического ретикулума).

56. Трансмембранная передача сигнала. Участие мембран в активации внутриклеточных регуляторных систем – аденилатциклазной.

57. Трансмембранная передача сигнала. Участие мембран в активации внутриклеточных регуляторных систем - инозитол-фосфатной.

58. Трансмембранная передача сигнала. Участие мембран в активации внутриклеточных регуляторных систем – гуанилатциклазной.

59. Передача сигнала липидорастворимых стероидных гормонов, тироксина. 60. Каталитические мембранные рецепторы (рецептор инсулина).

Энергетический обмен.

Обмен и функции углеводов

67. Основные углеводы животных, биологиче­ская роль. Основные углеводы пищи.

68. Катаболизм глюкозы. Аэробный распад - основной путь катаболизма глюкозы у человека. Этапы аэробного распада.

69. Последовательность реакций до образования пирувата (аэробный гликолиз).

70. Анаэробный распад глюкозы (анаэробный гликолиз). Гликолитическая оксидоредукция. Распределение и физиологическое значение анаэробного распада глюкозы.

71. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез).

72. Аллостерические механизмы регуляции аэробного и анаэробного путей распада глюкозы и глюконеогенеза.

73. Взаимосвязь гликолиза в мышцах и глюконеогенеза в печени (цикл Кори).

74. Окислительные реакции пентозофосфатного пути превращения глюкозы. Рас­пространение и физиологическое значение.

75. Свойства и распространение гликогена как резервного полисахарида. Биосинтез гликогена. Мобилизация гликогена.

76. Регуляция синтеза и распада гликогена

77.. Наследственные нарушения обмена гликогена. Гликогенозы и агликогенозы.

78. Наследственные нарушения обмена моносахаридов и дисахаридов: галактоземия, непереносимость фруктозы, непереносимость дисахаридов.

Обмен и функции липидов

79. Важнейшие липиды тканей человека. Резервные липиды (ТАГ) и липиды мембран (сложные липиды).

80. Нарушения переваривания и всасывания ТАГ. Ресинтез триацилглицеринов в стенке кишечника. Образование хиломикронов и транспорт липидов.

81. Эсенциальные жирные кислоты: w-3 и w-6 кислоты как пред­шественники синтеза эйкозаноидов. Биологическая роль эйкозаноидов. Действие ингибиторов на био­синтез эйкозаноидов.

82. Биосинтез жирных кислот,

83. b-окисление насыщенных жирных кислот.

84. Биосинтез и использование кетоновых тел в качестве источников энергии.

85. Состав и строение транспортных липопротеинов крови (ЛОНП). Липопротеинлипаза, её роль в метаболизме липопротеинов.

86. Депонирование и мобилизация жиров в жировой ткани: регуляция синтеза и мобилизации жиров. Роль инсулина, глюкагона и адреналина.

87. Биосинтез холестерола. Регуляция синтеза и активности ГМГ-редуктазы.

88. ЛНП и ЛВП - транспортные формы холестерина в крови, роль в обмене холестерола. Гиперхолестеринемия. Биохимические основы развития атеросклероза.

Биохимия крови

128. Транспорт кислорода и диоксида углерода. Полиморфные формы гемоглобинов человека. Гемоглобинопатии.

129. Биосинтез гема и его регуляция. Нарушения синтеза гема: порфирии.

130. Основные свойства белковых фракций крови и значение их опреде­ления для диагностики заболеваний.

131. Энзимодиагностика.

132. Особенности метаболических процессов в эритроцитах человека.

133. Особенности метаболических процессов в лейкоцитах человека.

Биохимия мышц

139. Важнейшие белки миофибрилл: миозин, актин, актомиозин,

тропомиозин, тропонин.

140. Биохимические механизмы мышечного сокращения и расслабления.

141. Роль градиента одновалентных ионов и ионов кальция в регуляции мышечного сокращения.

142. Саркоплазматические белки: миоглобин, его строение и функции.

143. Экстрактивные вещества мышц.

144. Особенности энергетического обмена в мышцах; креатинфосфат.

145. Биохимические изменения при мышечных дистрофиях и денервации мышц. Креатинурия.

Биохимия нервной системы

146. Химический состав нервной ткани.

147. Энергетический обмен в нервной ткани; значение аэробного распада глюкозы.

148. Биохимия возникновения и проведения нервного импульса. Молекулярные механизмы синаптической передачи.

149. Медиаторы: ацетилхолин, катехоламины, серотонин, гамма-аминомасляная кислота, глутаминовая кислота, глицин, гистамин. Строение и биологическая роль.

150. Физиологически активные пептиды мозга.

151. Нарушения обмена биогенных аминов при психических заболеваниях.

Строение и функции белков

1. Строение белков. Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение и свойства.

2. Первичная структура белков. Пептидная связь. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры

3. Конформация пептидных цепей в белках (вторичная и третичная структуры). Слабые внутримолекулярные взаимодействия в пептидной цепи.

4. Доменная структура и ее роль в функ­ционировании белков.

5. Четвертичная структура белков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих белков гемоглобина.

6. Кооперативные изменения конформации протомеров. Возможность адаптивной регуляции биологической функции олигомерных белков с помощью аллостерических лигандов

7. Лабильность пространственной структуры белков и их денатурация. Факторы вызывающие денатурацию.

8. Шапероны - класс белков, защи­щающий другие белки от денатурации в условиях клетки и облегчающий формирование их нативной конформации.

9. Классификация белков: глобулярные и фибриллярные белки. Представители, их биологические функции.

10. Классификация белков: простые и сложные. Фосфопротеины, гликопротеины, протеогликаны, липопротеины, представители, свойства, биологическая роль.

11. Классификация бел­ков на семейства (сериновые и цистеиновые протеиназы, иммуноглобулины и др.).

12. Физико-химические свойства белков. Молекулярный вес, размеры и форма, растворимость, ионизация, гидратация.

13. Методы выделения инди­видуальных белков: избирательное осаждение солями и органическими растворителями, гель-фильтрация, электрофорез, ионообменная хроматография, афинная хроматография.

Ферменты

14. Особенности фермента­тивного катализа.

15. Специфичность действия ферментов.

16. Классификация и номенклатура ферментов.

17. Изоферменты.

18. Зависимость скорости фермента­тивных реакций от температуры, рН, концентраций фермента и субстрата.

19. Единицы измерения активности и количества ферментов.

20. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты.

21. Коферментные функции вита­мина B₁.

22. Коферментные функции вита­мина B₂.

23. Коферментные функции вита­мина B₃.

24. Коферментные функции вита­мина B₅

25. Коферментные функции вита­мина B₆, биотина.

26. Коферментные функции фолиевой кислоты и витамина B₁₂.

27. Ингибирование ферментов: обратимое и необратимое. Конкурентное, неконкурентное. Ле­карственные препараты как ингибиторы ферментов.

28. Каталитический и регуляторный центры ферментов.

29. Регуляция активности ферментов: аллостерические ингибиторы и активаторы.

30. Ре­гуляция активности ферментов путем фосфорилирования и дефосфорилирования. Участие ферментов в проведении гормонального сигнала.

31. Регуляция активности ферментов путем ограниченного протеолиза.

32. Наследственные энзимопатии.

33. Происхождение ферментов плазмы крови. Определение фер­ментов в плазме крови с целью диагностики болезней. Органоспецифичные ферменты. Изменения активности фер­ментов при болезнях.

34. Применение ферментов для лечения болезней.

Биосинтез нуклеиновых кислот и белков

(матричные биосинтезы)

35. Строение нуклеиновых кислот. Связи, формирующие первичную структуру ДНК и РНК.

36. Вторичная структура ДНК и РНК. Типы РНК: рибосомные, транспортные, матричные.

37. Строение хроматина и рибосом.

38. Биосинтез ДНК (репликация). Субстраты, источники энергии, матрица, ферменты и белки ДНК-репликативного комплекса.

39. Повреждения и репарация ДНК Характеристика ферментов
ДНК-репарирующего комплекса.

40. Биосинтез РНК (транскрипция). ДНК как матрица. РНК-полимеразы.

41. Понятие о мозаичной структуре генов, первичных транс­криптах и их посттранскрипционном процессинге (созревание РНК).

42. Биосинтез белков (трансляция). Реализация генетической информа­ции в фенотипические признаки, осуществляемая в направлении ДНКàмРНКàбелок.

43. Представление о коллинеарности, т.е. соответствии нуклеотидной последовательности экзонов гена и аминокислотной последовательности соответствующего белка

44. Белок-синтезирующая система. Последовательность событий при образовании полипептидной цепи на рибосоме: инициация, элонгация и терминация. Функционирование полирибосом.

45. Посттрансляционный процессинг белков: частичный протеолиз, при­соединение небелковых компонентов, модификация аминокислот, формирование пространственной конформации мономерных и олигомерных молекул.

Познавательные статьи:



Техника прыжка в длину с разбега

Организация работы процедурного кабинета

Области применения синхронных машин

Оптимизация по Винеру и Калману