Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу КАТЕГОРИИ: ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву
Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
D. Тип катализируемой реакцииСодержание книги
Поиск на нашем сайте Е. Химическая структура субстрата
68. Амилаза слюны катализирует разрушение структуры крахмала до олигосахаридов и глюкозы. Укажите класс этого фермента: А. Оксидоредуктазы В. Трансферазы С. Гидролазы D. Лиазы Е. Изомеразы
69. Укажите метод исследований, с помощью которого раствор фермента можно освободить от низкомолекулярных примесей: А. Высаливание В. Электрофорез С. Диализ D. Изоэлектрическое фокусирование Е. Рентгеноструктурный анализ
70. Укажите метод исследований, с помощью которого можно изучить пространственную структуру фермента: А. Высаливание В. Электрофорез С. Диализ D. Изоэлектрическое фокусирование Е. Рентгеноструктурный анализ
71. Дайте полное название сложному ферменту, в котором полипептидные цепи присоединяются к небелковой части: А. Простетическая группа В. Кофактор С. Кофермент D. Апофермент Е. Холофермент
72. Кофакторную функцию могут выполнять короткие пептиды. Назовите один из них: А. Либерин В. Глутатион С. Окситоцин D. Вазопрессин Е. Статин
73. Укажите название фрагмента структуры фермента, в котором осуществляется превращение субстрата в продукт реакции: А. Контактный участок активного центра В. Каталитический участок активного центра С. Аллостерический центр D. Кофактор Е. Гидрофобное ядро
74. У лактатдегидрогеназы известны 5 изоферментных форм. Укажите структурный фрагмент идентичный во всех изоформах этого фермента: А. Аллостерический центр В. Активный центр С. Количество субъединиц Н D. Количество субъединиц М Е. Лактат
75. Выберите фамилию ученого, изучавшего кинетику ферментативных реакций: А. Г. Кребс В. Ф. Липман С. К. Функ D. М. Ментен Е. Ф. Крик
76. Укажите фамилию ученого, предложившего гипотезу «индуцированного соответствия»: А. Г. Кребс В. Д. Кошленд С. М. Ментен D. Ф. Крик Е. К. Функ 77. Укажите тип специфичности фермента, который описывается теорией Фишера: А. Относительная стереохимическая специфичность В. Абсолютная специфичность С. Относительная групповая специфичность D. Стереохимическая специфичность Е. Классическая специфичность
78. Константа Михаэлиса для фермента определяет: А. Степень сродства апофермента к коферменту В. Степень сродства фермента к субстрату С. Степень сродства фермента к конкурентному ингибитору D. Среднюю скорость ферментативной реакции Е. Максимальную скорость ферментативной реакции
79. Действие конкурентного ингибитора на фермент можно убрать путем: А. Повышения концентрации фермента В. Введения в реакционную среду катиона металла С. Повышения концентрации субстрата D. Введения в реакционную среду аллостерического активатора Е. Удаления из реакционной среды продукта реакции
80. Продолжите фразу: "Незначительное изменение рН среды влияет на молекулу фермента, меняя...": А. Уровень организации молекулы фермента В. Степень поляризации аминокислотных радикалов в активном центре С. Специфичность действия фермента D. Оптические свойства фермента Е. Биологическую функцию фермента
81. При определении удельной активности фермента общую активность фермента делят на значение: А. Концентрации данного фермента в исследуемой пробе В. Концентрации белка в исследуемой пробе С. Концентрации субстрата в исследуемой пробе D. Константы Михаэлиса для данного фермента Е. Максимальной скорости исследуемой ферментативной реакции
82. Укажите фермент, активность которого полностью ингибирована в присутствии синильной кислоты (HCN): А. Глюкокиназа В. Енолаза С. Амилаза слюны D. Пепсин Е. Цитохромоксидаза
83. Назовите вещество, с которым малоновая кислота (ингибитор) конкурирует за связывание с активным центром фермента сукцинатдегидрогеназы: A. Пировиноградная кислота B. Янтарная кислота C. Яблочная кислота D. Молочная кислота E. α-Кетоглутаровая кислота
84. Укажите тип ингибирования, при котором ингибитором фермента является продукт реакции: A. Конкурентное B. Неконкурентное C. Бесконкурентное D. Стереохимическое E. Ретроингибирование
85. Укажите характеристику фермента, которая меняется в присутствии неконкурентного ингибитора:
|
||
|
Последнее изменение этой страницы: 2016-12-28; просмотров: 396; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 216.73.216.196 (0.007 с.) |