Гормоны паращитовидных желез

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 2 из 5Следующая ⇒

Парат-гормон, состоит из 84 АК, регулирует уровень Са²⁺, стимулирует выход кальция (и фосфора) из костей в кровь; Повышают реабсорбцию кальция в почках, но стимулируется выход фосфора; Стимулирует образование кальцитриола из витамина Д₃ в почках; Повышает всасывание кальция в кишечнике. Действует через цАМФ.

Гормоны половых желез

Гонады - яйчники и семенники - железы смешанного типа. По химической природе их гормоны - стероиды. Андрогены (мужские) синтезируются в семенниках и коре надпочечников. Эстрогены (женские) - в яичниках и коре надпочечников. Синтезируются из холестерола, который образуется из Ац-КоА. Ац-КоА® холестерол® прегненолон ®прогестерон ®кортикостероиды. Из прогестерона также образуются андрогены (тестостерон), а из них - эстрогены.

Эстрогены: эстрадиол, эстрон (образуется из эстрадиола в плаценте), эстриол, прогестерон.

Андрогены: тестостерон, андростерон (образуется из тестостерона).

Органы-мишени для эстрадиолов - матка и молочные железы, для андрогенов - простата, семенные пузырьки, мышцы.

Механизм действия – цитозольный - гормоны соединяются с цитозольными рецепторами и действуют на ген.

Основной эффект - синтез специальных белков репродуктивной системы.

ФЕРМЕНТЫ

Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы. В одной клетке до 10 тыс. молекул фермента, которые катализируют 2000 ферментативных реакций. 1800 тыс. ферментов выделены, но их строение не расшифровано. Старое название ферментов – энзимы, а наука, их изучающая – энзимология.

По своей химической природе ферменты – это белки, они имеют несколько уровней структурной организации и обладают всеми другими свойствами белков. Очень большое количество ферментов не имеют 4-ую структуру, т.е. являются олигомерами.

Ферменты могут быть простыми и сложными. Простые состоят только из полипептидной цепи, а сложные имеют пептидную (апофермент) и небелковую части (кофермент). Далее идёт рис. [апофермент+кофермент=холофермент – обладает полноценной функциональной активностью]. По отдельности ни апофермент, ни кофермент, не выполняют функции так, как холофермент.

Строение ферментов. В пространственной структуре фермента условно выделяют ряд участков, которые выполняют соответствующие им функции. Активный центр (АЦ) – участок в молекуле фермента, где происходит связывание и химическое превращение субстрата (S). Субстрат – вещество, подвергающееся химическому превращению (например, для фермента лактатдегидрогеназы (ЛДГ) субстратом будет молочная кислота). В активном центре выделяется контактный участок и каталитический участок. Контактный участок – это место активного центра, в котором происходит связывание фермента с субстратом по принципу комплементарности, т.е. именно контактный участок обеспечивает специфическое сродство субстрата ферменту. Образовавшийся комплекс носит название фермент-субстратный комплекс. Каталитический участок (центр) – это место в активном центре фермента, где происходит химическое превращение субстрата [рис. изображён фермент-субстратный комплекс, а именно контактный участок, каталитический участок, активный центр и субстрат].

Если фермент – сложный белок, то обычно простетическая часть находится тоже в активном центре и участвует в формировании активного центра. Активный центр занимает небольшую часть молекулы фермента, обычно располагается в углублении, и в его образовании участвует небольшое число аминокислотных остатков (до 20). Аминокислотные остатки могут быть удалены друг от друга, но при формировании пространственной структуры фермента они располагаются в области активного центра.

В формировании активного центра могут участвовать остатки, несущие следующие функциональные группы: NH₂ (ЛИЗ, АРГ), COOH (ГЛУ, АСП), OH (СЕР, ТРЕ), SH (ЦИС), имидазольное кольцо (ГИС). В качестве единиц, участвующих в формировании активного центра, могут выступать кофакторы - ионы металлов (Cu²⁺, Fe²⁺ и т.д.), а также коферменты. В сложном ферменте АК-остатки активного центра создают условия для правильной его конформации и помогают кофакторам в связывании, ориентации, а, следовательно, и в превращении субстрата.

Боковые группы остальных аминокислот не участвуют в образовании активного центра, но обеспечивают правильную пространственную конформацию активного центра и влияют на его реакционную способность.

Ряд ферментов могут содержать аллостерический центр. [рис. фермента с аллостерическим и активным центрами] Эти ферменты относят к аллостерическим ферментам. К аллостерическому центру присоединяются различные вещества, отличные по строению от субстрата. Эти вещества могут изменять конформацию активного центра, т.е. влиять на связывание и превращение субстрата, они называются аллостерическими эффекторами. Все аллостерические эффекторы делятся на положительные – активаторы, и отрицательные – ингибиторы.

Познавательные статьи:



Где возникла философия и почему?

Относительная высота сжатой зоны бетона

Сущность проекции Гаусса-Крюгера и использование ее в геодезии

Тарифы на перевозку пассажиров